Главная страница Случайная страница
Разделы сайта
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника
⚡️ Для новых пользователей первый месяц бесплатно. А далее 290 руб/мес, это в 3 раза дешевле аналогов. За эту цену доступен весь функционал: напоминание о визитах, чаевые, предоплаты, общение с клиентами, переносы записей и так далее.
✅ Уйма гибких настроек, которые помогут вам зарабатывать больше и забыть про чувство «что-то мне нужно было сделать».
Сомневаетесь? нажмите на текст, запустите чат-бота и убедитесь во всем сами!
Представители аминокислот и их применение
|
|
a-Аминокислоты. Значение α -аминокислот определяется прежде всего тем, что они являются структурными единицами белковых молекул. Поступая вместе с пищей в организм, белки расщепляются на составные аминокислоты, которые вовлекаются в процессы обмена веществ и используются организмом для биосинтеза собственных белков.
В связи с этим аминокислоты делят на заменимые и незаменимые. Те аминокислоты, которые не синтезируются в организме и поступают только с пищей, называются незаменимыми. Кним относятся аргинин, гистидин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Аминокислоты, которые образуются в организме в процессе биосинтеза, называются заменимыми. Понятно, что белковая пища может считаться полноценной лишь в том случае, если она содержит незаменимые аминокислоты.
a-Аминокислотам отводится важное место и роль в современной фармакологии, благодаря их функциональному значению. Некоторые из них используются в качестве нейромедиаторных средств.
Особое значение имеют смеси аминокислот, используемые в качестве средств парентерального питания.
В состав молекул природных антибиотиков – пенициллинов и цефалоспоринов входит b-лактамное кольцо, сочлененное с гетероциклическим ядром. По этой причине пенициллины и цефалоспорины относят к группе b-лактамных антибиотиков.
g-Аминомасляная кислота (ГАМК) относится к биогенным веществам. Содержится в ЦНС и принимает участие в нейромедиаторных и метаболических процессах в мозге. Применяют при нарушениях мозгового кровообращения. В настоящее время получено множество производных ГАМК, которые по фармакологическим свойствам несколько отличаются от исходной аминокислоты (пирацетам, фенибут, пантогам).
пара – (Аминометил) – бензойная кислота – амбен, памба
По своему фармакологическому действию этот препарат является аналогом e-аминокапроновой кислоты, но более активен.
пара – Аминобензойная кислота (ПАБК). Является структурным фрагментом фолиевой кислоты, относящейся к витаминам группы «В»:
Сама фолиевая кислота играет важнейшую роль в образовании клеток крови, стимулирует эритропоэз, а также участвует в синтезе метионина, серина и других аминокислот, а также пуринов, пиримидинов и нуклеиновых кислот.
В медицине применяют для стимулирования эритропоэза при анемиях и лейкопениях.
Открытие фолиевой кислоты позволило окончательно выяснить механизм действия сульфаниламидных препаратов как антагонистов пара-аминобензойной кислоты (ПАБК). Известно, что ПАБК является фактором роста микроорганизмов: бактерии используют ее для биосинтеза 7, 8-дигидрофолиевой кислоты. Эту реакцию катализирует фермент дигидрофолатсинтетаза, которую конкурентно ингибируют сульфаниламидные препараты благодаря своему большому сходству с ПАБК: наличие первичной ароматической аминогруппы, длина молекулы, значение рКa и т.д.
Следует отметить, что сульфаниламиды проявляют избирательную антимикробную активность только в отношении тех штаммов микроорганизмов, которые сами синтезируют фолиевую кислоту, используя ПАБК, поступающую извне.
Из производных пара-аминобензойной кислоты в медицине очень широко применяются сложные эфиры – анестезин (этиловый эфир) и новокаин (диэтиламиноэтиловый эфир) в качестве местных обезболивающих средств ненаркотического действия:
Белки
Выше было показано, что аминокислоты способны взаимодействовать между собой по принципу «голова к хвосту», т.е. карбоксильная группа первой аминокислоты взаимодействует с аминогруппой второй кислоты, а карбоксильная группа второй кислоты – с аминогруппой третьей кислоты и т.д. Это приводит к формированию пептидов с разным числом аминокислотных остатков – дипептидов, трипептидов, тетрапептидов и т.д. полипептидов:
Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10 000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей молекулярной массой — белками (или протеинами; от греч. «proteios» — первый, самый главный). Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого. Они выполняют самые различные функции, входят в состав клеток и тканей всех живых организмов и наряду с углеводами и жирами являются главной составной частью нашей пищи.
В каждом живом организме число белков достигает нескольких тысяч, что на первый взгляд, может показаться невероятным. Ведь число аминокислот, из которых построены белковые молекулы, составляет всего 20! Какое число комбинаций возможно из этого количества аминокислот? Расчеты показывают, что из 20 аминокислот может быть составлено примерно 2× 1018 последовательностей, причем ни одна из аминокислот не будет повторяться дважды. Если же учесть, что одна и та же аминокислота может участвовать в полипептиде многократно, то из 20 аминокислот, представленных в полипептидной цепи в равных соотношениях, число возможных последовательностей возрастает на сотни порядков. Каждый из разновидностей белков выполняет свою специфическую функцию: одни проявляют ферментативную активность, например, трипсин. Другие являются гормонами (инсулин). Третьи выполняют транспортную функцию (гемоглобин) и т.д.
Огромное разнообразие биохимических функций белков объясняется, прежде всего, тем, что каждый белок имеет свою, характерную для него последовательность аминокислотных звеньев.
Вместе с тем следует подчеркнуть, что белки как класс природных соединений по своей биологической и биохимической значимости являются прерогативой биохимии и биофизики.
В настоящем же разделе будут рассмотрены вопросы, в большей степени относящиеся к химическим особенностям белков.
Все природные белки, как правило, состоят из пяти химических элементов, содержание которых в различных белках близко и колеблется в незначительных пределах: 50-53% С; 7-8% Н; 20-24% О; 16-18% N; 0, 5—1, 8% S. Из других элементов встречается фосфор, реже — железо.
По химическому составу белки делят на две основные группы. К первой группе, называемой протеинами, относятся те белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты.
Вторую группу составляют белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие компоненты. Их называют сложными белками (или протеидами). Неаминокислотная часть сложного белка именуется простетической группой, по которой и осуществляется классификация таких белков.
По форме молекул все белки делят на две большие группы: волокнистые (или фибриллярные) и глобулярные. Первые представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции.
В глобулярных белках полипептидные цепи свернуты в плотную компактную структуру сферической или глобулярной формы. К белкам данного типа относятся почти все ферменты, транспортные белки крови, антитела, а также пищевые белки.
|
|