Студопедия

Главная страница Случайная страница

Разделы сайта

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Общая характеристика. Аминокислоты можно рассматривать как производные кис­лот, в радикале которых атом водорода замещён на аминогруппу.






Аминокислоты можно рассматривать как производные кис­лот, в радикале которых атом водорода замещён на аминогруппу.

При использовании тривиальных названий положение ами­ногруппы по отношению к карбоксилу обозначают буквами гре­ческого алфавита:

По заместительной номенклатуре ИЮПАК аминокислоты называют по соответствующей карбоновой кислоте с добавлением префикса амино-, а положение аминогруппы указывают соответствующей цифрой:

Все же для аминокислот наиболее употребительными являются названия, которыми пользуются в биохимии и которые приняты номенклатурной комиссией ИЮПАК.

Так, простейшая аминокислота, образованная от уксусной кислоты H2N–CH2–СООН, называется глицином или гликоколом; аминокислота на основе пропионовой кислоты, содер­жащей аминогруппу у С2 — аланином и т.д.

В литературе при описании последовательности соединения a-аминокислот в пептидах и белках используют сокращенные трехбуквенные обозначения, общепринятые в литературе.

С биологической точки зрения наибольшее значение имеют
α -аминокислоты, являющиеся структурными компонентами белков, участвующих во всех процессах жизнедеятельности живого организма. Из множества известных природных аминокислот лишь 20 участвуют в построении практически всех белков. Наиболее характерной особенностью этих аминокислот является то, что обе функциональные группы связаны с одним и тем же углеродным атомом, который является асимметрическим. Исключение составляет глицин.

Таким образом, все аминокислоты, участвующие в построении пептидов и белков, являются оптически активными a-аминокислотами (за исключением глицина).

Все a-аминокислоты, входящие в состав пептидов и белков животного происхождения, имеют S-конфигурацию хирального центра (за исключением цистеина) и относятся к L-стереохимическому ряду.

Аминокислоты D-стереохимического ряда в природе встречаются редко, например, в некоторых пептидных антибиотиках (грамицидин).

Из приведенных выше структур аминокислот следует, что простейшей из них является глицин (аминоуксусная кислота), которую можно считать за родоначальное соединение. Если один атом водорода (на схеме он обведен пунктирной рамкой) заместить на радикал, то получится ряд аминокислот, отличающихся по природе радикала и, следовательно, физическими свойствами. В зависимости от природы радикала a-аминокислоты делятся на: нейтральные (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин); кислые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота); основные (аргинин, лизин); амиды (аспарагин, глутамин); гидроксилсодержащие (серин, треонин); серасодержащие (цистеин, метионин); ароматические (фенилаланин, тирозин) и гетероциклические (триптофан, гистидин, пролин).






© 2023 :: MyLektsii.ru :: Мои Лекции
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
Копирование текстов разрешено только с указанием индексируемой ссылки на источник.