Характеристика хромопротеїдів. Представники. Гемоглобін і транспорт кисню.

💸 Как сделать бизнес проще, а карман толще?

Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое раписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Проблема в том, что средняя цена по рынку за такой сервис — 800 руб/мес или почти 15 000 руб за год. И это минимальный функционал. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
⚡️ Для новых пользователей первый месяц бесплатно. А далее 290 руб/мес, это в 3 раза дешевле аналогов. За эту цену доступен весь функционал: напоминание о визитах, чаевые, предоплаты, общение с клиентами, переносы записей и так далее.
✅ Уйма гибких настроек, которые помогут вам зарабатывать больше и забыть про чувство «что-то мне нужно было сделать».
Сомневаетесь? нажмите на текст, запустите чат-бота и убедитесь во всем сами!

Хромопротеїди – мають у своєму складі забарвлений пігмент – гем. До них відносять гемоглобін (Нb) і міоглобін (Мb) – білки, що переносять О2 і СО2, а також білки, що беруть участь у тканинному диханні (цитохроми, каталаза, пероксидаза); хлорофіл зелених рослин.

Дихальна функція еритроцитів здійснюється за рахунок гемопротеїну гемоглобіну — білка з четвертинною структурою, що складається з чотирьох субодиниць (протомерів), кожен з яких містить поліпептидний ланцюг, зв’язаний з гемом через залишок гістидину. Гем за хімічною структурою являє собою порфіринове кільце, яке складається з 4 пірольних кілець, з’єднаних метиновими містками. В центрі знаходиться атом Fe2+, що приєднується 2 ковалентними та 2 координаційними зв’язками до азоту пірольних кілець. Координаційні зв’язки легко рвуться і дають можливість приєднувати кисень до заліза гема, при цьому валентність заліза не змінюється (на відміну від змінної валентності заліза в цитохромах). У молекулі гемоглобіну по два з чотирьох поліпептидних ланцюгів попарно однакові, його молекулярна маса 64, 5 кД.

В окремі періоди індивідуального розвитку людини в еритроцитах, що дозрівають, синтезуються різні форми гемоглобіну. Різновид у молекул гемоглобіну мають ідентичні простетичні групи (геми) і відрізняються структурою білкової частини (глобіну). В еритроцитах ембріона міститься ембріональний гемоглобін турою білкової частини (глобіну). В еритроцитах ембріона міститься ембріональний гемоглобін HbF (лат. “foetus” - ембріон), фетальний – гемоглобін плоду і новонародженого складається з 2α - і 2γ -ланцюгів. В крові дорослої людини складає не більш 1, 5% всього гемоглобіну. HbF має більшу спорідненість до кисню. У новонародженої дитини його вміст досягає до 80% від загальної кількості гемоглобіну. До кінця першого року життя він майже повністю замінюється на HbA.. У доношених новонароджених дітей HbF складає близько 70%, інша кількість представлена НЬА. Після народження HbF заміняється на НЬА. Наприкінці 2-го тижня НЬА складає близько 50% загальної кількості гемоглобіну. У дітей у віці35-40 днів основна кількість гемоглобіну представлена НЬА. HbA (лат. “adultus” - дорослий) – основний гемоглобін дорослої людини. Складається з 2α - і 2 β -субодиниць (96-99% всього гемоглобіну). HbA2 складається з 2α - і 2δ – субодиниць (до 25% всього гемоглобіну).

Міоглобін – дихальний пігмент м’язової тканини. Він складається з гему та одного поліпептидного ланцюгу. Міоглобін створює резерви кисню в м’язах, де його кількість може досягти 14% від усього кисню організму.

Механізм участі гемоглобіну в транспорті кисню

Завдяки здатності приєднувати молекулу О2 при його високому парціальному тискові і віддавати — при низькому, молекула гемоглобіну виконує свою основну фізіологічну функцію транспортера кисню, приєднуючи його в капілярах альвеол легень (pО2 дорівнює 90-100 мм рт. ст.) та віддаючи тканинам у венозних капілярах, де pО2 дорівнює 25-40 мм рт. ст.

Крива зв’язування гемоглобіном кисню та, відповідно, дисоціації оксигемоглобіну, має S-подібну форму, що свідчить про кооперативний характер процесу. Дійсно, приєднання молекули О2 до першої субодиниці гемоглобіну внаслідок конформаційних змін, що відбуваються, підвищує здатність гемо протеїну до взаємодії з подальшими трьома молекулами кисню. Таким чином, спорідненість гемоглобіну до четвертої молекули кисню майже в 300 разів вища, ніж до першої.

Ступінь оксигенації гемоглобіну залежить від таких факторів: – парціального тиску кисню; – значення pH; – концентрації діоксиду вуглецю; – концентрації 2, 3-дифосфогліцерату;

S-подібна кінетика залежності ступеня утворення HbO2 від парціального тиску кисню та (відповідно) його концентрації в крові була розглянута вище. Зазначимо також, що вивільненню кисню з оксигемоглобіну в периферичних тканинах значною мірою сприяє градієнт його парціального тиску в напрямку альвеоли (100 мм рт. ст.) → артеріальна кров (90 мм рт. ст.)→ венозна кров (40 мм рт. ст.) → мітохондрії клітин (0-5 мм рт. ст.). Використання кисню в цитохромоксидазній реакції створює в мітохондріях “кисневий вакуум” (А.Я. Николаєв, 1998), завдяки якому клітини всмоктують атмосферний кисень. Зв’язування гемоглобіном іонів H+ та СО2 зменшує здатність гему до взаємодії з киснем, тобто активність утворення HbO2. Цей негативний вплив зменшення pH та збільшення концентрації діоксиду вуглецю на утворення оксигемоглобіну має назву ефекту Бора. Молекулярні механізми ефекту Бора пов’язані з конформаційними змінами в молекулі гемопротеїну, шо відбуваються при його взаємодії із зазначеними лігандами.

2, 3-Дифосфогліцерат — метаболіт, який має каталітичне значення для гліколізу, присутній в еритроцитах у концентрації 5 мМ, що наближається до еквімолекулярної концентрації з гемоглобіном. Важливою біохімічною функцією 2, 3-дифосфогліцерату є його здатність зменшувати спорідненість гемоглобіну до кисню.

Цей метаболіт зв’язується з молекулою гемоглобіну в деоксигенованій формі (Hb), протидіючи його взаємодії з O2, тобто утворенню HbO2. Таким чином, наявність в еритроцитах значної кількості 2, 3-дифосфогліцерату є важливим регуляторним фактором, що сприяє вивільненню кисню з HbO2 в тканинній ділянці кровообігу.