💸 Как сделать бизнес проще, а карман толще?

Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое раписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Проблема в том, что средняя цена по рынку за такой сервис — 800 руб/мес или почти 15 000 руб за год. И это минимальный функционал. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
⚡️ Для новых пользователей первый месяц бесплатно. А далее 290 руб/мес, это в 3 раза дешевле аналогов. За эту цену доступен весь функционал: напоминание о визитах, чаевые, предоплаты, общение с клиентами, переносы записей и так далее.
✅ Уйма гибких настроек, которые помогут вам зарабатывать больше и забыть про чувство «что-то мне нужно было сделать».
Сомневаетесь? нажмите на текст, запустите чат-бота и убедитесь во всем сами!

Характеристика активних центрів ферментів.

Зниження енергії активації біохімічної реакції і, як результат високої каталітичної ефективності ферментів досягають за рахунок взаємодії субстратів із певними ділянками ферментної молекули (активними, або каталітичними центрами), що супроводжується зближенням та орієнтацією відповідних хімічних груп субстратів і створює стеричні умови, необхідні для реалізації специфічних актів каталізу.

Активний центр — ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із субстратом під час ферментативної реакції і необхідна для перетворення субстрату в каталітичному процесі.

Він формується з певних ділянок поліпептидного ланцюга, що просторово зближені за рахунок унікальної тривимірної конформації ферментного білка.

До складу активних центрів різних ферментів входять радикали певних амінокислотних залишків, головним чином ОН групи серину, треоніну та тирозину, імідазольне кільце гістидину, SH-група цистеїну, СОО–групи дикарбонових амінокислот, NH3+-групи аргініну та лізину (рис. 7.2). В утворенні активних центрів беруть участь також кофактори даного ферменту: простетичні групи, іони металів.

Активний центр локалізується, як правило, в заглибленні, просторовій ніші, що утворюється в макромолекулі білка-ферменту. Структура активного центру є комплементарною до просторової будови субстрату, що стало основою уявлення Е.Фішера про відповідність ферменту і субстрату як “ключа і замка”. Пізніші теорії ферментативного каталізу (Д.Кошленд) враховують можливі взаємні зміни просторових конформацій ферменту і субстрату під час їх взаємодії (“теорія індукованої відповідності ферменту і субстрату”).

У структурі активного центру розрізняють:

– ділянку, що зв’язує субстрат, або контактну (“якірну”) ділянку; вона містить радикали полярних (зв’язують молекули субстрату за рахунок водневих зв’язків або дипольних взаємодій) або неполярних амінокислотних залишків (створюють в активному центрі гідрофобні зони, що взаємодіють із відповідними радикалами в субстраті);

– каталітично активну ділянку, до складу якої входять хімічні групи, що беруть безпосередню участь у перетворенні субстрату (групи –ОН, –SH, ≥ N, –NH3 +, –СОО–).

Вплив мікрооточення:

1 Компоненти активного центру в тому числі і коф актори, взаємодіють з сусідніми групами ферменту, що видозмінює хімічну характеристику функціональних груп, які беруть участь у каталізі.

2 В кл ф-ти утв структурні комплекси і ансамблі як один з одним так і з ділянками клітинних і внутрішньоклітинних мембран та іншими молекулами, що впливає на реакційну здатність функціональних груп в активному центрі ферменту.

Кожен із ферментів має один, або більше активних центрів які визначають специфічність хімічної реакції, що каталізується даним ферментами. Крім ативного центру деякі ферменти мають алостеричний центр який регулює роботу активного центру.