Свойства и функции ДНК-топоизмераз

💸 Как сделать бизнес проще, а карман толще?

Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое раписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Проблема в том, что средняя цена по рынку за такой сервис — 800 руб/мес или почти 15 000 руб за год. И это минимальный функционал. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
⚡️ Для новых пользователей первый месяц бесплатно. А далее 290 руб/мес, это в 3 раза дешевле аналогов. За эту цену доступен весь функционал: напоминание о визитах, чаевые, предоплаты, общение с клиентами, переносы записей и так далее.
✅ Уйма гибких настроек, которые помогут вам зарабатывать больше и забыть про чувство «что-то мне нужно было сделать».
Сомневаетесь? нажмите на текст, запустите чат-бота и убедитесь во всем сами!

Рис. 2.25. Механизмы стадий расщепления и лигирования нити ДНК ДНК-топоизомеразами

Рис. 2.26. Доменная структура ДНК-топоизомераз типа IA.

А – ДНК-топоизомераза I E. coli, B – ДНК-топоизомераза III E. coli, C – ДНК-топоизомераза IIIa человека.

1 – домен расщепления и прохождения нитей, 2 – домен связывания Zn²⁺, 3 – С-концевой домен

Рис. 2.27. Трехмерная структура фрагмента остатков 32-509 ДНК-топоизомеразы I E. coli.

Указано положение доменов I (остатки 32-63 и 72-157), II (остатки 214-278, 406-433 и 438-475), III (остатки 279-405 и 433-437) и IV (остатки 64-71, 158-213 и 476-560) и междоменных шарниров II/III II/IV, а также каталитического остатка тирозина (Y)

Рис. 2.28. Последовательныке стадии релаксации одного витка негативно суперспирализованной ДНК ДНК-топозомеразой I E. coli.

I, II, III и IV – домены топоизомеразы I, указанные на рис. 2.27. Отмечено положение 3’- и 5’-концов разрезаемой нити ДНК

Рис. 2.29. Организация доменов ДНК-топоизомераз типа II.

А – ДНК-топоизомераза II S. cerevisiae, B – ДНК-топоизомераза IV E. coli, С – ДНК-гираза E. coli.

I – АТФазный домен, II – домен связывания и расщепления ДНК, состоящий из субдоменов A’ и B’, которые соответствуют N-концевой области GyrA иС-концевой области GyrB ДНК-гиразы E. coli, IV – уникальная вставка в С-концевой области субъединицы GyrB ДНК-гиразы E. coli

Рис. 2.30. Трехмерная структура субъединиц ДНК-гиразы E. coli.

А – димер N-концевой половины (остатки 1-392) субъединицы GyrB,

В – димер фрагмента остатков 30-522 субъединицы GyrA

Рис. 2.31. Механизм переноса Т-сегмента ДНК через расщепляемый G-сегмент ДНК-топоизомеразами типа IIA.

I – АТФазные домены (N-ворота), II – домены захвата ДНК, III – области B’, IV -

области САР, V – C-ворота. G-сегмент ДНК изображен черной прямой, а Т-фрагмент ДНК – серой прямой. N-ворота открыты на стадиях а-с и закрыты на стадиях d-f, а С-ворота открыты только на стадии f

1. Matson S.W. DNA helicases of Escherichia coli // Progr. Nucleic Acids Res. Mol. Biol., v. 40, 289-326, 1991

2. Lohman T.M. Helicase-catalyzed DNA unwinding // J. Biol. Chem., v. 268, 2269-2272, 1993

3. West S.C. DNA helicases: new breeds of translocating motors and molecular pumps // Cell, v. 86, 177-180, 1996

4. Lohman T.M., Bjornson K.P. Mechanism of helicase-catalyzed DNA unwinding // Ann. Rev. Biochem., v. 65, 169-214, 1996

5. Patel S.S., Picha K.M. Structure and function of hexameric helicases // Ann. Rev. Biochem., v. 69, 651-697, 2000

6. Hall M.C., Matson S.W. Helicase motifs: the engine that powers DNA unwinding // Mol. Microbiol., v. 34, 867-877, 1999

7. Kersey S.E., Labib K. MCM proteins: evolution, properties, and role in DNA replication // Biochim. Biophys. Acta, v. 1398, 113-136, 1998

8. Tye B.K., Sawyers S. The hexameric eukaryotic MCM helicase: building symmetry from nonidentical parts // J. Biol. Chem., v. 275, 34833-34836, 2000

9. Labib K., Diffley J.F.X. Is the MCM2-7 complex the eukaryotic DNA replication fork helicase? // Curr. Opin. Genet/ Devel., v. 10, 64-70, 2001

10. von Hippel P.H., Delagoutte E. A general model for nucleic acids helicase and their “coupling” within macromolecular machines // Cell, v. 104, 177-190, 2001

11. Chase J.W., Williams K.R. Single-stranded DNA binding proteins required for DNA replication // Ann. Rev. Biochem., v. 55, 103-136, 1986.

12. Lohman T.M, Bujalowski W., Overman L.B. E. coli single strand binding protein: a new look at helix-stabilizing proteins // Trends Biochem. Sci., v. 13, 250-255, 1988.

13. Wold M.S. Replication protein A: a heterodimeric, single stranded DNA-binding protein required for eucaryotic DNA metabolism // Ann. Rev. Biochem., v. 66, 61-92, 1997.

14. Raghunathan S., Ricard C.S., Lohman T.M., Waksman G. Crystal structure of the homo-tetrameric DNA binding domain of Escherichia coli single-stranded DMA binding protein determined by multiwavelength x-ray diffraction on the selenomethionine protein at 2.9-A resolution // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, v. 94, 6652-6657, 1997.

15. Shamoo Y., Friedman A.M., Parsons M.R., Konigsberg W.H., Steitz T.A. Crystal structure of a replication fork single-stranded DNA binding protein (T4 gp32) complexed to DNA // Nature, v. 376, 362-366, 1995.

16. Bochkareva E., Belegu V., Korolev S., Bochkarev A. Structure of the major single stranded DNA-binding domain of replication protein A suggests a dynamic mechanism for DNA binding // EMBO Journal, v. 20, 612-618, 2001.

17. Griep M.A. Primase structure and function // Indian J. Biochem. Biophys., v. 32, 171-178, 1995.

18. Arezi B., Kuchta R.D. Eucaryotic DNA primase// Trens Biochem. Sci., v. 25, 572-576, 2000.

19. Frick D.N., Richardson C.C. DNA primases // Ann. Rev. Biochem., v. 70, 39-80, 2001.

20. Aravind L., Leipe D.D., Koonin E.V. Toprim – a conservative domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins // Nucl. Acids Res., v. 26, 4205-4213, 1998.

21. Lehman I.R. DNA ligase: structure, mechanism, and function // Science, v. 186, 790-797, 1974

22. Lindahl T., Barnes D.E. Mammalian DNA ligases // Ann. Rev. Biochem., v. 61, 285-281, 1992.

23. Doherty A.J., Suh S.W. Structural and mechanistic conservation in DNA ligases // Nucleic Acids Res., v. 28, 4051-4058, 2000

24. Shuman S., Schwer B. RNA capping enzyme and DNA ligase: modular architecture and functional implications // Mol. Microbiol., v. 17, 405-410, 1995.

25. Lee J.Y., Chang C., Song H.K. et al. Crystal structure of NAD⁺-dependent DNA ligase: modular architecture and functional implications // EMBO Journal, v. 19, 1119-1129, 2000.

26. Postow L., Crisona N.J., Peter B.J., Hardy C.D., Cozzarelli N.R. Topological challenges to DNA replication // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, v. 98, 8219-8236, 2001.

28. Berger J.M. Structure of DNA topoisomerases // Biochim. Biophys. Acta, v. 1400, 3-18, 1998

29. Champoux J.J. DNA topoisomerases: structure, function, and mechanism // Ann. Rev. Biochem., v. 70, 369-413, 2001.

30. Tse-Dinh Y.-C. Bacterial and archeal type I topoisomerases // Biochim. Biophys. Acta, v. 1400, 19-27, 1998.

31. Levine C., Hiasa H., Marians K.J. DNA gyrase and topoisomerase IV: biochemical activities, physiological roles during chromosome repkication, and drug sensitivities // Biochim. Biophys. Acta, v. 1400, 29-43, 1998.

32. Nitiss J.L. Investigating the biological functions of DNA topoisomerases in eukariotic cells // Biochim. Biophys. Acta, v. 1400, 63-81, 1998.

ГЛАВА 3. Инициация репликации хромосомной ДНК