Главная страница Случайная страница Разделы сайта АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
💸 Как сделать бизнес проще, а карман толще?
Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое раписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже.
Проблема в том, что средняя цена по рынку за такой сервис — 800 руб/мес или почти 15 000 руб за год. И это минимальный функционал.
Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.⚡️ Для новых пользователей первый месяц бесплатно. А далее 290 руб/мес, это в 3 раза дешевле аналогов. За эту цену доступен весь функционал: напоминание о визитах, чаевые, предоплаты, общение с клиентами, переносы записей и так далее. ✅ Уйма гибких настроек, которые помогут вам зарабатывать больше и забыть про чувство «что-то мне нужно было сделать». Сомневаетесь? нажмите на текст, запустите чат-бота и убедитесь во всем сами! Поняття про кінетику ферментативного каталізу.
Кінетика займається вивченням впливу різних хімічних та фізико-хімічних факторів на швидкість реакцій. Вона вивчає, зокрема, залежність швидкостей ферментативних реакцій від концентрацій ферменту, субстрату, рН та t середовища, дії активаторів та інгібіторів. Загальне рівняння односубстратної ферментативної реакції: З урахуванням взаємодії ферменту із субстратом у ході каталітичного акту (теорія Міхаеліса-Ментен) рівняння ферментативного перетворення субстрату Для характеристики утворення фермент-субстратного комплексу використовується субстратна константа, або константа дисоціації комплексу Міхаеліса: Кs = k-1/k+1 Відношення між сумою констант швидкостей реакцій зворотного розпаду (k-1) і розщеплення комплексу з утв продуктів реакції (k+2) та константою швидкості утворення фермент-субстратного комплексу (k+1) називається константою Міхаеліса (Кm): Кm = k-1 + k+2/ k+1 Кm має розмірність концентрації (моль/л) і кількісно визначає спорідненість ферменту із субстратом — чим активніший фермент, тим нижче значення його Кm. Значення Кm для різних ферментів коливаються в широкому діапазоні — від 10-6 моль/л для високоактивних ферментів (наприклад, пероксидази) до 10-2 для малоактивних протеаз. Залежність швидкості реакції від концентрації ферменту та субстрату Концентрації ферменту та субстрату є величинами, що найбільш часто змінюються в умовах будь-якої біохімічної ферментативної реакції. Цілком зрозуміло, що швидкість ферментативної реакції буде прямо пропорційно залежати від концентрації ферменту, а саме: V = k · [E], тобто збільшення в клітині рівня певного ферментного білка повинно супроводжуватися зростанням швидкості реакції, що каталізується цим ферментом. Більш складною є залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату. Графічно ця залежність зображується гіперболою, що подана на рис.7.5. Як видно з ходу гіперболи, ця залежність має складний характер: при низьких концентраціях субстрату швидкість реакції прямо пропорційна його концентрації (реакція 1-го порядку), а при високих концентраціях досягається ефект насичення, тобто незалежність V від [S]. Рівняння залежності V від [S], або рівняння Міхаеліса-Ментен таке: V = (Vmax [S])/(Km + [S]) У випадку, коли V = 1/2 Vmax, маємо: Vmax/2= (Vmax · [S]) /(Km + [S]), звідси: 1/2= (Vmax [S]) /(Km + [S]), та після відповідних перетворень: Km = [S]. Рівняння Міхаеліса-Ментен можна отримати на основі аналізу кінетики реакції взаємодії ферменту із субстратом — за Брігсом та Холдейном. Розглядаємо вихідне кінетичне рівняння. Введемо такі позначення: [Е] — загальна кількість ферменту (у вільній та зв’язаній формах); [ЕS] — концентрація ферменту, що входить до складу фермент-субстратного комплексу; ([Е] – [ЕS]) — концентрація вільного, не зв’язаного з субстратом, ферменту. Вважаємо також, що [S]» [Е]. v реакції утворення фермент-субстратного комплексу: d [ЕS]/dt = V+1 = k+1([Е] – [ЕS]) · [S], (2) v реакції розщеплення фермент-субстратного комплексу: d [ЕS]/ dt = V–1 + V+2 = k–1[ЕS] + k+2[ЕS], (3) Після встановлення в системі стаціонарного стану: V+1 = V–1 + V+2 Враховуючи (2) та (3), можна вважати, що: k+1([Е] – [ЕS]) · [S] = k–1[ЕS] + k+2[ЕS], Розв’язуємо рівняння (4) через Km = k–1 + k+2/k+1: K m =(([Е] – [ЕS]) · [S]) /[ЕS], (5) З рівняння (5) знаходимо концентрацію [ЕS] в стаціонарному стані: [ЕS] = [Е] · [S]/(Km + [S]), (6) Загальну швидкість ферментативної реакції, тобто швидкість утворення продукту, можна подати як: V = k+2 [ЕS], (7) В умовах, коли [ЕS] = [Е], (8) (тобто весь фермент входить до складу фермент-субстратного комплексу), швидкість реакції V = Vmax, тобто, враховуючи (7, 8): Vmax = k+2 [Е], (9) Підставляючи значення [Е] та [ЕS] з (7) та (9) до рівняння (6), легко показати, що: V = Vmax · [S]/ (K + [S]) Обробка рівняння Міхаеліса-Ментен за методом подвійних зворотних величин дає змогу представити залежність V від [S] прямою лінією — рівняння Лайнуівера-Берка: 1/V = Km /Vmax·1/[S] +1/ Vmax Перевага є прямо пропорційна залежність між 1/V та 1/[S] (рис.7.6), яка дозволяє легко отримати значення кінетичних констант Кm та Vmax, що неможливо при аналізі звичайної гіперболи Міхаеліса-Ментен. Із рівняння Лайнуївера-Берка та графіка очевидно, що кутовий коефіцієнт прямої (тангенс кута нахилу) дорівнює Кm/Vmax. Значення цих констант легко знаходять на графіку.
|