Как продвинуть сайт на первые места?

Вы создали или только планируете создать свой сайт, но не знаете, как продвигать? Продвижение сайта – это не просто процесс, а целый комплекс мероприятий, направленных на увеличение его посещаемости и повышение его позиций в поисковых системах.

Ускорение продвижения

Если вам трудно попасть на первые места в поиске самостоятельно, попробуйте технологию Буст, она ускоряет продвижение в десятки раз, а первые результаты появляются уже в течение первых 7 дней. Если ни один запрос у вас не продвинется в Топ10 за месяц, то в SeoHammer за бустер вернут деньги.

Начать продвижение сайта

Сервис онлайн-записи на собственном Telegram-боте

Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое расписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
Для новых пользователей первый месяц бесплатно.

Чат-бот для мастеров и специалистов, который упрощает ведение записей:

— Сам записывает клиентов и напоминает им о визите;
— Персонализирует скидки, чаевые, кэшбэк и предоплаты;
— Увеличивает доходимость и помогает больше зарабатывать;

Начать пользоваться сервисом

Поняття про кінетику ферментативного каталізу.

Кінетика займається вивченням впливу різних хімічних та фізико-хімічних факторів на швидкість реакцій. Вона вивчає, зокрема, залежність швидкостей ферментативних реакцій від концентрацій ферменту, субстрату, рН та t середовища, дії активаторів та інгібіторів.

Загальне рівняння односубстратної ферментативної реакції:

З урахуванням взаємодії ферменту із субстратом у ході каталітичного акту (теорія Міхаеліса-Ментен) рівняння ферментативного перетворення субстрату

Для характеристики утворення фермент-субстратного комплексу використовується субстратна константа, або константа дисоціації комплексу Міхаеліса: Кs = k-1/k+1

Відношення між сумою констант швидкостей реакцій зворотного розпаду (k-1) і розщеплення комплексу з утв продуктів реакції (k+2) та константою швидкості утворення фермент-субстратного комплексу (k+1) називається константою Міхаеліса (Кm): Кm = k-1 + k+2/ k+1

Кm має розмірність концентрації (моль/л) і кількісно визначає спорідненість ферменту із субстратом — чим активніший фермент, тим нижче значення його Кm. Значення Кm для різних ферментів коливаються в широкому діапазоні — від 10-6 моль/л для високоактивних ферментів (наприклад, пероксидази) до 10-2 для малоактивних протеаз.

Залежність швидкості реакції від концентрації ферменту та субстрату

Концентрації ферменту та субстрату є величинами, що найбільш часто змінюються в умовах будь-якої біохімічної ферментативної реакції. Цілком зрозуміло, що швидкість ферментативної реакції буде прямо пропорційно залежати від концентрації ферменту, а саме:

V = k · [E], тобто збільшення в клітині рівня певного ферментного білка повинно супроводжуватися зростанням швидкості реакції, що каталізується цим ферментом.

Більш складною є залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату. Графічно ця залежність зображується гіперболою, що подана на рис.7.5.

Як видно з ходу гіперболи, ця залежність має складний характер: при низьких концентраціях субстрату швидкість реакції прямо пропорційна його концентрації (реакція 1-го порядку), а при високих концентраціях досягається ефект насичення, тобто незалежність V від [S].

Рівняння залежності V від [S], або рівняння Міхаеліса-Ментен таке:

V = (Vmax [S])/(Km + [S]) У випадку, коли V = 1/2 Vmax, маємо: Vmax/2= (Vmax · [S]) /(Km + [S]), звідси: 1/2= (Vmax [S]) /(Km + [S]), та після відповідних перетворень: Km = [S].

Рівняння Міхаеліса-Ментен можна отримати на основі аналізу кінетики реакції взаємодії ферменту із субстратом — за Брігсом та Холдейном. Розглядаємо вихідне кінетичне рівняння.

Введемо такі позначення: [Е] — загальна кількість ферменту (у вільній та зв’язаній формах); [ЕS] — концентрація ферменту, що входить до складу фермент-субстратного комплексу; ([Е] – [ЕS]) — концентрація вільного, не зв’язаного з субстратом, ферменту.

Вважаємо також, що [S]» [Е].

v реакції утворення фермент-субстратного комплексу: d [ЕS]/dt = V+1 = k+1([Е] – [ЕS]) · [S], (2)

v реакції розщеплення фермент-субстратного комплексу: d [ЕS]/ dt = V–1 + V+2 = k–1[ЕS] + k+2[ЕS], (3)

Після встановлення в системі стаціонарного стану: V+1 = V–1 + V+2

Враховуючи (2) та (3), можна вважати, що: k+1([Е] – [ЕS]) · [S] = k–1[ЕS] + k+2[ЕS],

Розв’язуємо рівняння (4) через Km = k–1 + k+2/k+1:

K m =(([Е] – [ЕS]) · [S]) /[ЕS], (5)

З рівняння (5) знаходимо концентрацію [ЕS] в стаціонарному стані: [ЕS] = [Е] · [S]/(Km + [S]), (6)

Загальну швидкість ферментативної реакції, тобто швидкість утворення продукту, можна подати як: V = k+2 [ЕS], (7)

В умовах, коли [ЕS] = [Е], (8) (тобто весь фермент входить до складу фермент-субстратного комплексу), швидкість реакції V = Vmax, тобто, враховуючи (7, 8): Vmax = k+2 [Е], (9)

Підставляючи значення [Е] та [ЕS] з (7) та (9) до рівняння (6), легко показати, що:

V = Vmax · [S]/ (K + [S])

Обробка рівняння Міхаеліса-Ментен за методом подвійних зворотних величин дає змогу представити залежність V від [S] прямою лінією — рівняння Лайнуівера-Берка: 1/V = Km /Vmax·1/[S] +1/ Vmax

Перевага є прямо пропорційна залежність між 1/V та 1/[S] (рис.7.6), яка дозволяє легко отримати значення кінетичних констант Кm та Vmax, що неможливо при аналізі звичайної гіперболи Міхаеліса-Ментен.

Із рівняння Лайнуївера-Берка та графіка очевидно, що кутовий коефіцієнт прямої (тангенс кута нахилу) дорівнює Кm/Vmax. Значення цих констант легко знаходять на графіку.