Пит.10. Роль вторинної структури в утворенні глобули.

Локальну конформацію амінокислотного ланцюга називають вторинною структурою білка. Певна частина (іноді значна) ланцюга міститься в нерегулярній конформації. Але в глобулярних білках завжди зустрічаються також регулярні конформації, стабілізовані водневими зв'язками між пептидними групами, і термін вторинна структура іноді відносять саме до них. Загалом у глобулярних білках представлено всього два типи таких конформацій α -спіраль і β -структура, хоча є також інші.

α -Спіраль Одна з допустимих конформацій на карті Рамачандрана передбачає наближення оксигену пептидної групи і-го залишку до NH-групи і + 4. Перша група є акцептором водневого зв'язку, друга донором. Система таких водневих зв'язків між кожним і та і + 4 залишком стабілізує регулярну конформацію, яка й називається α -спіраллю. Ця спіраль є правою, на один виток припадає 3, 6 амінокислотного залишку, довжина одного витка вздовж осі 5, 4 Å. Водневий зв'язок між пептидними групами замикає в кільце 13 атомів чотирьох залишків: відповідно, α -спіраль позначається також як спіраль 413. α -Спіраль можна приблизно уявити як циліндр діаметром ≈ 10 Å, на поверхні

якого розташовані амінокислотні залишки. Оскільки найімовірніша локальна конформація ланцюга залежить від послідовності, різні амінокислоти та їхні комбінації мають різний потенціал щодо включення в α -спіраль. Наприклад, Pro не може бути включеним до α -спіралі. Gly також уникає регулярних структур, оскільки втратив би свою високу конформаційну свободу. При цьому в глобулярних білках спостерігається закономірність: гідрофобні амінокислотні залишки згруповані на поверхні спіралі в більш-менш суцільний гідрофобний кластер. Тобто α -спіраль переважно утворюється на таких ділянках послідовності з високим спіральним потенціалом, які здатні сформувати гідрофобний кластер на поверхні спіралі Така закономірність пояснюється просто. Унаслідок конкуренції з молекулами води водневі зв'язки між пептидними групами у водному оточенні не є дуже стабільними. Адже утворення спіралі коштує енергетичних витрат ñ зниження ентропії за рахунок обмеження конформаційної свободи. А водневі зв'язки у присутності води не здатні суттєво компенсувати ці витрати. Якщо ж на поверхні спіралі є гідрофобний кластер, він прагне адсорбувати іншу гідрофобну поверхні. Тоді частина пептидних груп і водневих зв'язків між ним опиняється в неполярному оточенні, що суттєво стабілізує і ці зв'язки, і α -спіраль. У результаті у глобулі залишаються лише α -спіралі з гідрофобним кластером на поверхні. Це вказує, що формування регулярної вторинної структури та укладання в глобулу єдиний процес. Нижче при обговоренні глобулярної структури буде розглянуто питання про те, чому взагалі утворюється регулярна вторинна структура в глобулярних білках.

β -Структура Інший тип регулярної вторинної структури, який часто зустрічається в білках, ñ це β -структура. Вона складається з витягнутих фрагментів поліпептидного ланцюга: кілька таких фрагментів β -тяжів утворюють β -структурний шар, у площині якого розташовані водневі зв'язки між пептидними групами тяжів, а від обох поверхонь відходять амінокислотні залишки Половина пептидних груп β -тяжів, які містяться на межах шару, залишаються ненасиченими водневими зв'язками. Тому чим більше тяжів входить до складу шару, тим більш стабільним він є. β -Шар може бути антипаралельним або паралельним.

Спіраль 3\10.Права спіраль 3\10 (водневий зв'язок між і та і + 3 залишками) зустрічається не дуже часто у вигляді коротких (3-4) фрагментів.

β -Поворот. β -Поворот або β -вигин (β -turn) ñ невеликий елемент ланцюга із чотирьох залишків, стабілізований водневим зв'язком між пептидними групами першого та четвертого. β -Поворот забезпечує поворот ланцюга на 180° і часто знаходиться між двома сусідніми β -тяжами в антипаралельних β -шпильках.