💸 Как сделать бизнес проще, а карман толще?

Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое раписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Проблема в том, что средняя цена по рынку за такой сервис — 800 руб/мес или почти 15 000 руб за год. И это минимальный функционал. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
⚡️ Для новых пользователей первый месяц бесплатно. А далее 290 руб/мес, это в 3 раза дешевле аналогов. За эту цену доступен весь функционал: напоминание о визитах, чаевые, предоплаты, общение с клиентами, переносы записей и так далее.
✅ Уйма гибких настроек, которые помогут вам зарабатывать больше и забыть про чувство «что-то мне нужно было сделать».
Сомневаетесь? нажмите на текст, запустите чат-бота и убедитесь во всем сами!

Механизм сокращения

Аналогично другим типам мышц, повышение концентрации ионов Са²⁺ в саркоплазме является ключевым моментом в инициации сокращения. Регуляторные белки, которые контролируют процесс сокращения могут находиться либо в цитоплазме, либо на тонком или толстом филаментах. В зависимости от расположения Са-связывающих белков различают актиновый и миозиновый тип регуляции сокращения. Актиновый тип регуляции характерен для сердечной и поперечно-полосатой мышцы, а миозиновый тип регуляции сокращения характерен только для гладкомышечной клетки [210, 324].

Ионы Са²⁺, попадая в саркоплазму, связываются со специфическим регуляторным белком кальмодулином(аналогом тропонина С), который содержит в своей структуре четыре Са-связывающих участка. Связывание кальмодулина с ионами Са²⁺ вызывает конформационные изменения структуры кальмодулина, в результате которых комплекс Са-кальмодулин активирует киназу легких цепей миозина [207, 344]. Это фермент из группы протеинкиназ, который способен переносить остаток фосфата АТФ на оксигруппы остатков серина или треонина белка. В покоящейся клетке киназа легких цепей миозина не активна. Причиной отсутствия активности является специальный ингибиторный участок, который закрывает активный центр фермента, тем самым блокируя его активность (рис.12). Активность киназы легких цепей миозина повышается в присутствии ионов Са²⁺ [151, 207, 247].

Рис. 12. Схема активации киназы легких цепей миозина (КЛЦМ) и фосфорилирования легких цепей миозина при помощи комплекса Са-кальмодулин.

В последующем киназа легких цепей миозина переносит молекулу фосфата от АТФ на один или два остатка серина регуляторной легкой цепи миозина. Фосфорилирование приводит к структурным изменениям как самой легкой цепи, так и тяжелой цепи в области ее контакта с легкой цепью. Следствием конформационных изменений является значительное повышение АТФ-азной активности миозина, что приводит к взаимодействию миозина с актином. В отличие от скелетной мышцы, в которой АТФ-азная активность миозина довольно высока постоянно, в гладкой мышце сокращение не может начаться до тех пор, пока киназа легких цепей миозина не повысит АТФ-азную активность миозина. В некоторых случаях фосфорилирование легких цепей миозина в слабой степени наблюдается и в отсутствии внешнего стимула. После фосфорилирования легкой цепи миозин взаимодействует с актином, реализуя процесс мышечного сокращения (рис.13).