Тестовые задания.

Установите соответствие.

1. А. Связываетсяв активном центре.

Б. Представляет собой фермент-субстратный комплекс.

В. Имеет центр для связывания субстрата.

Г. Обеспечивает связывание фермента с субстратом.

Д. Не имеет сродства к ферменту.

1. Сустрат.

2. Продукт.

3. Фермент.

2. Тип реакции, в которой учавствует кофермент:

А. Карбоксилирование.

Б. Окисление-восстановление.

В. Декарбоксилирование кетокислот.

Г. Трансаминирование.

Д. Ацилирование.

1. Биотин.

2. Пиридоксальфосфат.

3. NAD+.

Выберите правильные ответы.

3. Скорость ферментативной реакции зависит от:

А. Локализации фермента в клетке.

Б. pH среды.

В. Температуры.

Г. Концентрации субстрата.

Д. Присутствия кофакторов.

4. Фермент уреаза расщепляет:

1. мочевину

2. жирные кислоты

3. фумаровую кислоту

5. Константа Михаэлиса-Ментен определяет:

1. Зависимость скорости ферментативной реакции от концен-трации субстрата.

2. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции.

3. Влияние pH на активность ферментов.

6.Коферменты и ионы металлов в ферментах учавствуют:

1. в формировании активного центра

2. в стабилизации структуры апофермента

3. в фиксации субстрата

4. в превращении субстрата в продукты реакции

5. все верно

7. К витаминным коферментам относятся:

1. HAД

2. НАДФ

3. ФМН

4. ФАД

5. ТДФ

6. ТГФК

7. Пиридоксальфосфат

8. все верно

8. Укажите как изменится активность фермента при повышении тем-пературы от 37 до 60 С

1. Повысится

2. Понизится

3. Не изменится

4. Все верно

9. По какой причине ферменты осуществляют каталитическое дей-ствие?

1. Снижают энергию активации

2. Увеличивают частоту столкновения молекул субстрата

3. Устраняют действие ингибитора на субстрат

4. Увеличивают константу Михаэлиса

5. Изменяют порядок реакции

10. Укажите, чем обусловлено свойство специфичности ферментов

1.Химическим соответствием активного центра фермента суб-страту.

2.Пространственным соответствием АЦ фермента субстрату.

3.Набором радикалов АМК в АЦ.

4.Наличием кофермента.

5.Комплементарностью АЦ фермента субстрату.

11. Укажите правильное определение ферментов:

1.катализаторы – металлы;

2.катализаторы – кислоты;

3.катализаторы – щелочи;

4.биологические катализаторы белковой природы.

Ответы№1

№1. 1-А; 2-В, Д; 3-Г, В.

№2. 1-А; 2-Г, В; 3-Б.

№3. Б, В, Г, Д.

№4. 1.

№5. 1.

№6. 3, 4.

№7. 8.

№8. 2.

№9. 1.

№10. 1, 2, 5.

№11. 4.

Тестовые задания.

Выбрать правильный ответ.

1. При диагностике поражения сердечной мышцы используются фер-менты:

1) Креатинфосфокиназа (КФК (МВ))

2) Алананаминотрансфераза (АлАТ)

3) Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

4) Гистидаза

5) Кислая фосфатаза

2. При диагностике поражения печени используются ферменты:

1) Лактатдегидрогеназа (ЛДГ5)

2) АлАТ

3) АсАТ

4) Гистидаза

5) Кислая фосфатаза

3. Для диагностики поражения поджелудочной железы определяют активность ферментов:

1) α -амилазы

2) Липазы

3) Протеиназы

4) АлАТ

5) АсАТ

4. При диагностике поражения костной ткани определяют активность ферментов:

1. Протеиназ

2. Кислой фосфатазы

3. Щелочной фосфотазы

4. Липазы

5. Альфа- амилазы

5. В результате частичного протеолиза профермента:

А. Повышается его сродство к субстрату.

Б. Изменяется конформация.

В. Повышается его активность.

Г. Изменяется первичная структура.

Д. Изменяется конформация активного центра.

6. При аллостерической регуляции повышение концентрации в клетке конечного продукта метаболического пути приводит к:

А. Кооперативным конформационным изменениям в ферменте.

Б. Повышению скорости связывания продукта в регуляторном центре аллостерического фермента.

В. Снижению сродства фермента к субстрату.

Г. Изменению конформации активного центра фермента.

Д. Снижению скорости ферментативной реакции.

Е. Изменению конформации регуляторной субъединицы фер-мента.

7. Ковалентной модификацией активируются ферменты:

a. фосфорилаза

b. гликогенсинтетаза

c. протеинкиназа

d. лактатдегидрогеназа

Установите соответствие.

8. Составьте пары между ферментами и соответствующим примене-нием в клинике

1. Трипсин/химотрипсин. А. Лечение вирусных заболева-ний.

2. Гиалуронидаза. Б. Разрушение тромбов.

3. Урокиназа/стрептокиназа. В. Обработка гнойных и ожо-говых

4. Нуклеазы: (ДНК-азы, РНК-азы). ран.

5. Цитохром «С».

Г. Рассасывание спаек соедини

тельной ткани и рубцов кожи.

Д. При заболеваниях сердечно-сосудистой системы, сахарном диабете и др., характе-ризующихся развитием тканевой гипоксии.

9. А. Стимулирует секрецию фермента в кровь.

Б. Сопровождается изменением количества протомеров в белке.

В. Изменяет первичную структуру белка.

Г. Снижает заряд и изменяет конформацию фермента.

Д. Уменьшает количество фермента в клетке.

1. Частичный протеолиз.

2. Ассоциация – диссоциация.

3. Дефосфорилирование.

10.Механизм действия:

А. Ингибитор вступает в ковалентное взаимодействие с опреде-ленной структурой фермента

Б. Ингибитор конкурирует с субстратом за взаимосвязь с актив-ным центром

В. Ингибитор не взаимодействует с активным центром, а с другой частью молекулы

Тип ингибитора:

1. Обратимый конкурентный.

2. Обратимый неконкурентный.

3.Необратимый.

11. Сравните взаимодействие субстрата и аллостерического эффек-тора с ферментом

1. Связывается с регулятор-ным центром фермента А. Субстрат

2. Связывается с каталитиче-ским центром фермента В. Аллостерический эффектор

3. Связывание вызывает кон-формационные изменения фермента С. Оба

4. Лиганд претерпевает струк-турные изменения в ходе ката-лиза Д. Ни один

Ответы№2

№1. 1, 2, 3, 5.

№2. 1, 2, 3, 4.

№3. 1, 2, 3.

№4. 3.

№5. В, Г, Д.

№6. А, Б, В, Г, Е.

№7. 1, 2.

№8. 1-В, 2-Г, 3-Б, 4-А, 5-Д.

№9. 1-Б, В, Г; 2-Б, Г; 3-Г.

№10. А-3, Б-1, В-2.

№11.1-В, 2-А, 3-С, 4-Д.