Как продвинуть сайт на первые места?

Вы создали или только планируете создать свой сайт, но не знаете, как продвигать? Продвижение сайта – это не просто процесс, а целый комплекс мероприятий, направленных на увеличение его посещаемости и повышение его позиций в поисковых системах.

Ускорение продвижения

Если вам трудно попасть на первые места в поиске самостоятельно, попробуйте технологию Буст, она ускоряет продвижение в десятки раз, а первые результаты появляются уже в течение первых 7 дней. Если ни один запрос у вас не продвинется в Топ10 за месяц, то в SeoHammer за бустер вернут деньги.

Начать продвижение сайта

Сервис онлайн-записи на собственном Telegram-боте

Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое расписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
Для новых пользователей первый месяц бесплатно.

Чат-бот для мастеров и специалистов, который упрощает ведение записей:

— Сам записывает клиентов и напоминает им о визите;
— Персонализирует скидки, чаевые, кэшбэк и предоплаты;
— Увеличивает доходимость и помогает больше зарабатывать;

Начать пользоваться сервисом

В;2-Г; 3-Б; 4-Д.

Г; 2-А; 3-А; 4-В; 5-Е; 6-Д; 7-В; 8-А; 9-Г; 10-Б

В; 2-Д; 3-В; 4-А; 5-Б, Г.

3. 3, 5

4. 4.

Б; 2-Г; 3-В; 4-Б; 5-А, Д; 6-В; 7-Г.

Г; 2-В; 3-Б; 4-В; 5-В; 6-Г; 7-Г; 8-А.

В; 2-Д; 3-В; 4-А; 5-Б, Г.

Б; 2-Г; 3-В; 4-Б; 5-А, Д; 6-В; 7-Г.

9. 4.

10. 2.

11. 2.

Тестовые задания.

1. Препятствует образованию α -спирали аминокислотный остаток:

1. Аланина;

2. Серина;

3. Валина;

4. Пролина;

5. Глутамина.

2. Выбрать правильное определение структуры белка:

1. Первичная структура;

2. Вторичная структура;

3. Третичная структура;

4. Четвертичная струк-тура. А. Полипептидная цепь, аминокислот-ная последовательность которой де-терминирована генетически и образо-ванная пептидными связями между аминокислотными остатками.

Б. Конформация полипептидной цепи, фиксированная межрадикальными связями;

В. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи;

Г. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированной водородными связями между опреде-ленными пептидными группировками;

Д. Пространственное расположение, количество и характер взаимодействия полипептидных цепей в олигомерном белке.

3. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:

1. Гемоглобин

2. Миоглобин

3. Иммуноглобулины

4. ЛДГ

5. Правильные ответы 1, 3, 4

4. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:

1. В ее формировании участвуют слабые связи;

2. Закодирована генетически;

3. Образована ковалентными связями;

4. Определяет последующие уровни структурной организа-ции.

5. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:

1. В ее формировании участвуют слабые связи;

2. Закодирована генетически;

3. Образована ковалентными связями;

4. Определяет последующие уровни структурной организа-ции.

6. Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже:

1. Различиями аминокислотного состава;

2. Разной длиной полипептидной цепи;

3. Различиями в молекулярной массе;

4. Различиями последовательности аминокислот в полипеп-тидной цепи;

5. Различиями по количеству полипептидных цепей в олиго-мерном белке.

7. Выбрать определение третичной структуры белка:

1. Пространственная структура белка, фиксированная водо-родными связями между атомами пептидного состава;

2. Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между ра-дикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последова-тельности;

3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями;

5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.

8. Выбрать определение вторичной структуры белка:

1. Способ укладки протомеров в олигомерном белке;

2. Последовательность аминокислот, соединенных пептид-ными связями в полипептидной цепи;

3. Пространственная укладка полипептидной цепи, фиксиро-ванной связями между радикалами АМК;

4. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали и бета-структуры, фиксированной водородными связями между пептидными группами;

5. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибрил-лярные структуры.

9. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:

1. Водордная;

2. Пептидная;

3. Дисульфидная;

4. Гидрофобное взаимодействие.

10. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:

1. Гемоглобин

2. Миоглобин

3. Иммуноглобулины

4. ЛДГ

5. Правильные ответы 1, 3, 4

11. β -структура представляет собой:

1. Тугозакрученную спираль;

2. Зигзагообразную структуру;

3. Встречается только на концах α -спирали, образуя 1-2 витка.

Ответы №2:

1. 4.

В; 2-Г; 3-Б; 4-Д.

3. 5

4. 1.

5. 1.

6. 4.

7. 2.

8. 4.

9. 2.

10. 5.

11 2.

Тестовые задания.

1. Для чего применяется биуретовая реакция в лабораторной практи-ке?

1. Для качественной реакции на белки;

2. Для открытия свободных АМК;

3. Для количественного определения белка;

4. Верно 1, 3;

5. Нет верного ответа.

2. Растворимость белка в воде определяется:

I. Ионизацией белковых молекул;

2. Гидратацией белковых молекул;

3. Формой молекулы белка;

4. Ионной силой растворителя;

5. Все верно.

3. Денатурация белка сопровождается:

1. Изменением нековалентных связей;

2. Уменьшением растворимости белка;

3. Изменением первичной структуры белка;

4. Верно: 1, 2

4. В процессе гидролиза белка:

I. Уменьшается количество свободных-СООН-групп;

2. Увеличивается количество свободных аминогрупп;

3. Снижается рН раствора;

4. Образуются новые пептидные связи;

5. Все ответы правильные.

5. Шапероны:

1. Защищают новосинтезированные белки от агрегации;

2. Принимают участие в формировании третичной структуры;

3. Катализируют процесс образования дисульфидных связей;

4. Участвуют в синтезе аминокислот.

6. Что открывает биуретовая реакция?

1. Свободные АМК.

2. Радикалы АМК.

3. Пептидную связь.

4. Все ответы верны.

5. Нет верного ответа

7. Составьте правильные пары, что происходит с белками при выса-ливании и при денатурации?

1. Уменьшение растворимости белка;

2. Изменение степени гидрата-ции;

3. Обратимое осаждение белка;

4. Необратимое осаждение бел-ка;

5. Сохранение нативной струк-туры;

6. Изменение молекулярной массы;

7. Необратимые изменения био-логических свойств. А. Характерно только для вы

саливания;

Б. Характерно только для дена

турации;

В. Характерно для обоих про

цессов;

Г. Не характерно ни для одного

из указанных процессов.

8. Указать значение изоэлектрической точки (ИЭТ) для следующего белка:

NН3+

R NН3+

СОО- 1. рН < 7, 0;

2. рН = 7, 0;

3. рН > 7, 0;

4. Все ответы верны;

5. Нет верного ответа.

9. Указать изоэлектрическую точку (ИЭТ) пептида: АЛА-ФЕН-ВАЛ-ТРИ-МЕТ.

1. рН < 7, 0;

2. рН = 7, 0;

3. рН > 7, 0;

4. Все ответы верны;

5. Нет верного ответа.

10. Указать свойства белка в изоэлектрической точки (ИЭТ):

I. Имеет наименьшую растворимость

2. Является анионом.

3. Является катионом;

4. Верно 2, 3

5. Нет правильного ответа.

11. При денатурации не происходит:

1. Нарушения третичной структуры;

2. Нарушение вторичной струткуры;

3. Гидролиз пептидных связей;

4. Диссоциации субъединиц.

Ответы №3:

1. 4.

2. 5.

3. 4.

4. 2.

5. 1, 2.

6. 3.