Главная страница Случайная страница
Разделы сайта
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника
💸 Как сделать бизнес проще, а карман толще?
⚡️ Для новых пользователей первый месяц бесплатно. А далее 290 руб/мес, это в 3 раза дешевле аналогов. За эту цену доступен весь функционал: напоминание о визитах, чаевые, предоплаты, общение с клиентами, переносы записей и так далее.
✅ Уйма гибких настроек, которые помогут вам зарабатывать больше и забыть про чувство «что-то мне нужно было сделать».
Сомневаетесь? нажмите на текст, запустите чат-бота и убедитесь во всем сами!
В;2-Г; 3-Б; 4-Д.
|
|
Г; 2-А; 3-А; 4-В; 5-Е; 6-Д; 7-В; 8-А; 9-Г; 10-Б
В; 2-Д; 3-В; 4-А; 5-Б, Г.
3. 3, 5
4. 4.
Б; 2-Г; 3-В; 4-Б; 5-А, Д; 6-В; 7-Г.
Г; 2-В; 3-Б; 4-В; 5-В; 6-Г; 7-Г; 8-А.
В; 2-Д; 3-В; 4-А; 5-Б, Г.
Б; 2-Г; 3-В; 4-Б; 5-А, Д; 6-В; 7-Г.
9. 4.
10. 2.
11. 2.
Тестовые задания.
1. Препятствует образованию α -спирали аминокислотный остаток:
1. Аланина;
2. Серина;
3. Валина;
4. Пролина;
5. Глутамина.
2. Выбрать правильное определение структуры белка:
1. Первичная структура;
2. Вторичная структура;
3. Третичная структура;
4. Четвертичная струк-тура. А. Полипептидная цепь, аминокислот-ная последовательность которой де-терминирована генетически и образо-ванная пептидными связями между аминокислотными остатками.
Б. Конформация полипептидной цепи, фиксированная межрадикальными связями;
В. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи;
Г. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированной водородными связями между опреде-ленными пептидными группировками;
Д. Пространственное расположение, количество и характер взаимодействия полипептидных цепей в олигомерном белке.
3. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:
1. Гемоглобин
2. Миоглобин
3. Иммуноглобулины
4. ЛДГ
5. Правильные ответы 1, 3, 4
4. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:
1. В ее формировании участвуют слабые связи;
2. Закодирована генетически;
3. Образована ковалентными связями;
4. Определяет последующие уровни структурной организа-ции.
5. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:
1. В ее формировании участвуют слабые связи;
2. Закодирована генетически;
3. Образована ковалентными связями;
4. Определяет последующие уровни структурной организа-ции.
6. Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже:
1. Различиями аминокислотного состава;
2. Разной длиной полипептидной цепи;
3. Различиями в молекулярной массе;
4. Различиями последовательности аминокислот в полипеп-тидной цепи;
5. Различиями по количеству полипептидных цепей в олиго-мерном белке.
7. Выбрать определение третичной структуры белка:
1. Пространственная структура белка, фиксированная водо-родными связями между атомами пептидного состава;
2. Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между ра-дикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последова-тельности;
3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
4. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями;
5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.
8. Выбрать определение вторичной структуры белка:
1. Способ укладки протомеров в олигомерном белке;
2. Последовательность аминокислот, соединенных пептид-ными связями в полипептидной цепи;
3. Пространственная укладка полипептидной цепи, фиксиро-ванной связями между радикалами АМК;
4. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали и бета-структуры, фиксированной водородными связями между пептидными группами;
5. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибрил-лярные структуры.
9. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:
1. Водордная;
2. Пептидная;
3. Дисульфидная;
4. Гидрофобное взаимодействие.
10. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:
1. Гемоглобин
2. Миоглобин
3. Иммуноглобулины
4. ЛДГ
5. Правильные ответы 1, 3, 4
11. β -структура представляет собой:
1. Тугозакрученную спираль;
2. Зигзагообразную структуру;
3. Встречается только на концах α -спирали, образуя 1-2 витка.
Ответы №2:
1. 4.
В; 2-Г; 3-Б; 4-Д.
3. 5
4. 1.
5. 1.
6. 4.
7. 2.
8. 4.
9. 2.
10. 5.
11 2.
Тестовые задания.
1. Для чего применяется биуретовая реакция в лабораторной практи-ке?
1. Для качественной реакции на белки;
2. Для открытия свободных АМК;
3. Для количественного определения белка;
4. Верно 1, 3;
5. Нет верного ответа.
2. Растворимость белка в воде определяется:
I. Ионизацией белковых молекул;
2. Гидратацией белковых молекул;
3. Формой молекулы белка;
4. Ионной силой растворителя;
5. Все верно.
3. Денатурация белка сопровождается:
1. Изменением нековалентных связей;
2. Уменьшением растворимости белка;
3. Изменением первичной структуры белка;
4. Верно: 1, 2
4. В процессе гидролиза белка:
I. Уменьшается количество свободных-СООН-групп;
2. Увеличивается количество свободных аминогрупп;
3. Снижается рН раствора;
4. Образуются новые пептидные связи;
5. Все ответы правильные.
5. Шапероны:
1. Защищают новосинтезированные белки от агрегации;
2. Принимают участие в формировании третичной структуры;
3. Катализируют процесс образования дисульфидных связей;
4. Участвуют в синтезе аминокислот.
6. Что открывает биуретовая реакция?
1. Свободные АМК.
2. Радикалы АМК.
3. Пептидную связь.
4. Все ответы верны.
5. Нет верного ответа
7. Составьте правильные пары, что происходит с белками при выса-ливании и при денатурации?
1. Уменьшение растворимости белка;
2. Изменение степени гидрата-ции;
3. Обратимое осаждение белка;
4. Необратимое осаждение бел-ка;
5. Сохранение нативной струк-туры;
6. Изменение молекулярной массы;
7. Необратимые изменения био-логических свойств. А. Характерно только для вы
саливания;
Б. Характерно только для дена
турации;
В. Характерно для обоих про
цессов;
Г. Не характерно ни для одного
из указанных процессов.
8. Указать значение изоэлектрической точки (ИЭТ) для следующего белка:
NН3+
R NН3+
СОО- 1. рН < 7, 0;
2. рН = 7, 0;
3. рН > 7, 0;
4. Все ответы верны;
5. Нет верного ответа.
9. Указать изоэлектрическую точку (ИЭТ) пептида: АЛА-ФЕН-ВАЛ-ТРИ-МЕТ.
1. рН < 7, 0;
2. рН = 7, 0;
3. рН > 7, 0;
4. Все ответы верны;
5. Нет верного ответа.
10. Указать свойства белка в изоэлектрической точки (ИЭТ):
I. Имеет наименьшую растворимость
2. Является анионом.
3. Является катионом;
4. Верно 2, 3
5. Нет правильного ответа.
11. При денатурации не происходит:
1. Нарушения третичной структуры;
2. Нарушение вторичной струткуры;
3. Гидролиз пептидных связей;
4. Диссоциации субъединиц.
Ответы №3:
1. 4.
2. 5.
3. 4.
4. 2.
5. 1, 2.
6. 3.
|
|