Студопедия

Главная страница Случайная страница

Разделы сайта

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






  • Сервис онлайн-записи на собственном Telegram-боте
    Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое расписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
    Для новых пользователей первый месяц бесплатно.
    Чат-бот для мастеров и специалистов, который упрощает ведение записей:
    Сам записывает клиентов и напоминает им о визите;
    Персонализирует скидки, чаевые, кэшбэк и предоплаты;
    Увеличивает доходимость и помогает больше зарабатывать;
    Начать пользоваться сервисом
  • Химические свойства. Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной и аминогрупп, проявляют специфические свойства






    Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной и аминогрупп, проявляют специфические свойства, обусловленные наличием двух функциональных групп и их взаимным расположением.

    а) Кислотно-основные свойства

    Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы, противоположные по характеру, кислую карбоксильную группу и основную аминогруппу, являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии существуют в виде внутренних солей, т.е. биполярных ионов:

     

    Для ароматических аминокислот образование биполярных ионов менее характерно из-за меньшей основности аминогруппы.

    Аминокислоты - нелетучие кристаллические вещества с высокими температурами плавления. Они нерастворимы в неполярных органических растворителях и растворимы в воде. Их молекулы обладают большими дипольными моментами.

    Поведение биполярного иона в водных растворах:

    в кислой среде аминокислоты присоединяют протон и существуют преимущественно в виде катионов

    Н3N+-R-COO- + H+ ↔ Н3N+-R-COOH,

    в щелочной среде биполярный ион отдает протон и превращается в анион

    Н3N+-R-COO- + OH- ↔ Н2N-R-COO- + HOH.

    Значение рН, при котором молекула аминокислоты находится в растворе в виде биполярного иона, называется изоэлектрической точкой. Для α -аминокислот рН ~ 6, 1.

    Диаминокарбоновые кислоты или аминодикарбоновые кислоты также образуют внутренние соли, но из-за присутствия второй амино- или карбоксильной группы сохраняют основную или кислую реакцию.

    б) Реакции карбоксильной группы

    Аминокислотам присущи характерные свойства карбоновых кислот - образование солей

    ,

    сложных эфиров

    ,

     

    образование галогенангидридов и ангидридов требует предварительной защиты аминогруппы, например ацилированием.

    в) Реакции аминогруппы

    Аминокислоты дают все реакции первичных аминов (см. «Амины») - взаимодействие с азотистой кислотой, алкилирование и ацилирование в щелочной среде.

    г) Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогрупп:

    1. образование пептидной связи

    , полученное соединение называется дипептидом.

    2. отношение к нагреванию α -аминокислот (образование дикетопиперазинов):

    ,

     

    β -аминокислот (образование непредельных кислот):

     

    Н3N+-CH2-CHR-COO- → CH2=CR-COOH + NH3,

    γ, δ, ε -аминокислот (образование циклических амидов - лактамов):

    д) действие окислителей на α -аминокислоты сопровождается образованием альдегидов:

     

    Пептиды. Петиды - это полиамиды - продукты поликонденсации, построенные из α -аминокислот. По числу аминокислотных остатков в молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, более 10 аминокислотных остатков - полипептидами. Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, называют белками.

    Название пептида строят на основе тривиальных названий входящих в его состав аминокислотных остатков, которые перечисляют, начиная со свободной аминогруппы. При этом в названиях всех аминокислот, за исключением последней, суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил».

    Белки наряду с нуклеиновыми кислотами играют важную роль в живой природе. Число белков велико, разнообразны и их функции. Существуют простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды), содержащие и небелковую часть.

    Различают несколько уровней организации белковых макромолекул: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

    Первичная структура - это полипептидная цепь с определенной последовательностью аминокислотных остатков.

    Вторичная структура - это определенная пространственная форма полипептидной цепи: α -спираль и структура складчатого листа (β - структура). Вторичная структура образована водородными связями

    N-Н...О=С.

    Третичная структура характеризует пространственное расположение α -спирали или другой формы вторичной структуры.

    Четвертичная структура характеризует ассоциацию нескольких полипептидных цепей.

    Поскольку белки построены из молекул α -аминокислот, то они по химическим свойствам им подобны. Белки обладают амфотерными свойствами. Существуют качественные реакции, определяющие особенности в строении молекулы белка. Для белков характерно явление осаждения: обратимое осаждение или высаливание и необратимое осаждение или денатурация.






    © 2023 :: MyLektsii.ru :: Мои Лекции
    Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
    Копирование текстов разрешено только с указанием индексируемой ссылки на источник.