Гладкая мышечная ткань.

Состоит из клеток (ГМК, миоциты, лейомиоциты), различных по своему происхождению, представляя собой гетерогенную и изменчивую популяцию клеток. Гладкая, непроизвольная мускулатура образует сократительный аппарат всех внутренних органов и кожи. Клетки веретеновидной или отростчатой формы, очень вариабельной длины (от 20 до 200 мкм, в матке во время беременности может достигать 500мкм). Клетки обычно собираются в группы, механизм объединения их многообразен - интердигитации, нексусы. Пучки объединяются коллагеновыми и эластическими волокнами и гликопротеиновым промежуточным веществом (с примесью протеогликанов. Все эти вещества вырабатываются самими леомиоцитами. На поверхности находятся многочисленные впячивания (кавеолы), а вблизи плазмолеммы -пиноцитозные пузырьки.

В клетках располагаются микрофиламенты, содержащие актин и миозин, образующие пучки, орентированные вдоль или косо по отношению длинной оси миоцита, есть плотные тельца, аналоги линий Z и пластинки прикрепления (плотные пластинки), локализованные с внутренней стороны плазмолеммы. Они имеют вид длинных ребер, идущих параллельно друг другу вдоль миоцита. Периферическая часть этих пластинок, прилежащая к сарколемме, образована филаментами немышечного актина и связана с трансмембранными белками - интегринами. В глубоких слоях к молекулам

немышечного актина прикрепляются филаменты мышечного актина с помощью связующих белков - филамина. Плотные тельца располагаются в виде цепочек, соединяясь друг с другом нитями немышечного актина. Пучки филаментов мышечного актина проникают в плотные тельца под углом, а пучки промежуточных филаментов окружают их по периферии. Сокращение клетки обеспечивается взаимодествием мышечного актина с филаментами миозина в соотвествии с моделью скользящих нитей.

Ядра ГМК имеют удлиненную форму, окружены цитоплазмой и имеют обычнве органеллы: М, КГ, клеточный центр, элементы грЭПС и аЭПС, свободные рибосомы, СПС.

В гладкомышечных клетках СПС развита значительно слабее, чем в сердечных миоцитах, не превышая 2-4%. Часть цистерн может быть локализована в непосредственной близости от наружной мембраны клетки, а часть рассеяна в цитоплазме, как правило вблизи сократительных белков. Повышение концентрации Са возможно из двух источников: снаружи по кальцевым каналам мембраны клетки. Второе это Са высвобождающийся из цистерн СПС, емкость которых не очень велика, поэтому считается, что его возможности в повышении концентрации Са невелики.

Различают контрактильные, секреторные и промежуточные леомиоциты.

Контрактильные ГМ в них много элементов гладкой ЭПС, слабо развита грЭПС, много мелких митохондрий, хорошо развит цитоскелет. Основная масса цитоплазмы занята актиновыми и миозиновыми белками, которые, взаимодействуя друг с другом, образуют линейные структуры -сократимые единицы. Каждая сократимая единица представляет собой структуру аналогичную миофибрилле поперечно-полосатого волокна, но в ней нет правильного распределения тонких и толстых филаментов. Каждая сократимая единица прикрепляясь в двух точках поверхностного аппарата, под некоторым углом. При сокращении вся поверхность клетки приобретает бугристый вид за счет образования глубоких впячиваний в местах приерепления сократимых единиц.

Секреторные Гм (синтетический фенотип)хорошо развит синтетический аппарат. По ультраструктуре похожи на фибробласты, но содержат по периферии пучки миофиламентов. По степени зрелости секреторные леомиоциты относятся к малодифференцированным. Эти клетки синтезируют протеогликаны, гликопротеиды, фибронекти, проколлаген и проэластин.

К рождению скелетные мышечные ткани составляют около 25% массы тела. Самыми толстыми оказываются мышцы диафрагмы, самыми тонкими мышцы голени, т.е. ускоренно формируются мышцы, которые необходимы для выполнения жизненно важных функций. Мышцы новорожденного характеризуются небольшим диаметром, редким расположением миофибрилл. Поперечная исчерченность плохо выражена. К 7-8 годам высота А и I дисков почти одинаковая. В первые три года количество миофибрилл увеличивается в 4-5 раз, диаметр мышечного волокна в 1, 5 раза. Количество ядер уменьшается, что свидетельствует о росте волокон в длину.

Миофибриллы

Толстая нить Каждая миозиновая нить состоит из 300–400 молекул миозина и С‑ белка. Миозин— гексaмер (две тяжёлые и четыре лёгкие цепи). Тяжёлые цепи — две спирально закрученные полипептидные нити, несущие на своих концах глобулярные головки. В области головок с тяжёлыми цепями ассоциированы лёгкие цепи. Каждую миозиновую нить связывает с Z–линией гигантский белок титин. С толстыми нитями ассоциированы небулин, миомезин, креатинфосфокиназа и другие белки.

Рис. 7-3. Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл [11]. А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑ актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1, 5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.

Миозин (рис. 7 –3В). В молекуле миозина (мол. масса 480 000) различают тяжёлый и лёгкий меромиозин. Тяжёлый меромиозин содержит субфрагменты (S): S₁ содержит глобулярные головки миозина, S₂ — прилежащую к головкам часть фибриллярного хвоста молекулы миозина. S₂ эластичен (эластический компонент S₂), что допускает отхождение S₁ на расстояние до 55 нм. Концевую часть хвостовой нити миозина длиной 100 нм образует лёгкий меромиозин. Миозин имеет два шарнирных участка, позволяющих молекуле изменять конформацию. Один шарнирный участок находится в области соединения тяжёлого и лёгкого меромиозинов, другой — в области шейки молекулы миозина (S₁—S₂–соединение). Половина молекул миозина обращена головками к одному концу нити, а вторая половина — к другому (рис. 7 –3Б). Лёгкий меромиозин лежит в толще толстой нити, тогда как тяжёлый меромиозин (благодаря шарнирным участкам) выступает над её поверхностью.

 Титин — наибольший из известных полипептидов с мол. массой 3000 кД — наподобие пружины связывает концы толстых нитей с Z-линией. Другой гигантский белок — небулин (M_r 800 кД) — ассоциирует тонкие и толстые нити.

 С ‑ белок стабилизирует структуру миозиновых нитей. Влияя на агрегацию молекул миозина, обеспечивает одинаковый диаметр и стандартную длину толстых нитей.

 Миомезин (М‑ белок) и креатинфосфокиназа — белки, ассоциированные с толстыми нитями в середине тёмного диска. Креатинфосфокиназа способствует быстрому восстановлению АТФ при сокращении. Миомезин выполняет организующую роль при сборке толстых нитей.