Теллитоциты.

ГИСТОГЕНЕЗ СКЕЛЕТНОЙ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ. Источником ее развития являются миотомы сомитов. Основная масса клеток миотомов превращается в митотические миобласты (С, -миобласты), которые делятся митозом (пролиферативный митоз) (рис. 12.5). Часть С, -миобластов при этом обособляется в виде миосателлитоцитов. Остальные миобласты пр.. должают делиться при помощи квантального (дифференцирующего) ми п. за, и, дифференцируясь, превращаются в ностмитотические миоблас i ■ (Gd-миобласты) — одноядерные веретеновидиые клетки, приобретают! i способность к синтезу специфических белков. Они мигрируют из миотомо, в места закладки будущих мышц. Среди мигрирующих миобластов нам. дятся и миосателлитоциты, сохраняющие свойства малодифференцироваи пых клеток до конца жизни. Эта стадия называется миобластической (I ста дия миогенеза).

II стадия миогистогенеза — миосимпластическая. В эту стадию миоблас ты располагаются в виде цепочек и сливаются друг с другом. Образуются миосимпласты. В их цитоплазме в результате сборки из синтезированных сократимых белков появляются миофибриллы, которые лежат на перифе­рии. Центральное положение занимают ядра. После слияния миобластов в миосимпласты деление ядер не происходит, увеличение длины миосимн ластов идет за счет присоединения новых миобластов, а толщины — за счет синтеза сократительного аппарата.

III стадия — стадия миотубул, или мышечных трубочек. В эту стадию в симпластах увеличивается число миофибрилл, которые еще лежат на периферии волокна, а ядра располагаются в центре. Число миотубул мо­жет увеличиваться за счет их продольного расщепления. С миотубулами сливаются все новые миосателлитоциты, и длина их увеличивается.

IV стадия — стадия зрелого мышечного волокна. В эту стадию объем миофибрилл увеличивается до такой степени, что они занимают основ­ную массу волокна, смещаясь в центр и сдвигая ядра на периферию Сильно развивается гладкий эпдоплазматический ретикулум (СПР), уве­личиваются в размерах митохондрии, а пластинчатый комплекс, хорошо развитый в миобластах и миосимпластах, значительно редуцируется.

СТРОЕНИЕ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА. Мышечные волокна (рис. 12.6) являются структурно-функциональным элементом скелетной мышеч­ной ткани. Имеют длину до 20—30 см, толщину 100 мкм. Состоят из двух частей: 1) симпластической; 2) миосателлитоцитов. Симпластическая часть (симпласт) снаружи покрыта сарколеммой и содержит множество (до не­скольких тысяч) ядер. Сарколемма состоит из толстой базальной мембра­ны и плазмолеммы мышечного волокна. Между базальной мембраной и плазмолеммой в отдельных участках имеются углубления (полости), в ко­торых лежат миосателлитоциты. При световой микроскопии эти клетки неотличимы от клеток соединительной ткани. При электронной микроско­пии видно, что они окружены своей плазмолеммой, имеют слабо развитые органеллы. Миосателлитоциты — камбий скелетной мышечной ткани. За счет их идет репарация мышечного волокна. Протоплазму волокна называют саркоплазмой. В ней находится боль­шое количество органелл общего значения (за исключением центриолей): митохондрий (саркосомы), лизосом. Комплекс Гольджи развит относи­тельно слабо. Развита гладкая ЭПС, которая называется саркоплазмати-ческим ретикулумом (СПР), а гранулярная ЭПС, напротив, слабо разви­та. Имеются включения гликогена и липидов, используемые для получе­ния энергии, а также пигментные включения миоглобина. Миоглобин яв­ляется железосодержащим пигментом, аналогичным гемоглобину. Он способен связывать кислород, что способствует процессам окислительно­го фосфорилирования и образования АТФ. Особенно в больших концен­трациях миоглобин содержится в красных мышечных волокнах, обеспе­чивая их цвет (см. ниже).

В отдельных участках плазмолемма мышечного волокна отдает внутрь саркоплазмы впячивания в виде трубочек, которые проходят пер­пендикулярно волокну через всю его толщину. Они называются Т-трубоч-ками (от лат. transversus — поперечный). Т-трубочки окружают каждую миофибриллу, чему способствует их интенсивное ветвление и соединение с соседними трубочками. К Т-трубочкам с обеих сторон подходят продоль­ные цистерны СПР (L- цистерны, от лат. longitudinale — продольный). По­дойдя к Т-трубочкам, L-цистерны сливаются и образуют поперечные тер­минальные цистерны (Т-цистерны). Вместе с Т-трубочками терминальные цистерны образуют триады — особую мембранную систему, играющую важную роль в инициации мышечного сокращения (рис. 12.6 б). Между мембранами Т-трубочек и терминальных цистерн имеются специализиро­ванные контакты, через которые возможен транспорт кальция. Саркоплаз-матический ретикулум при помощи ферментов (кальций-транспортирую-щие АТФазы) за счет активного транспорта накапливает ионы Са².

Основную часть волокна занимают органеллы специального значения — миофибриллы. В одном волокне их может насчитываться до 2000. Диа­метр миофибрилл может доходить до 2 мкм, длина равна длине мышечно­го волокна. В каждой миофибрилле при стандартной световой микроско­пии обнаруживается исчерченеюсть — светлые и темные диски (рис. 12.7 а). В поляризованном микроскопе темные диски имеют двойное лучепре­ломление и поэтому называются анизотропными, или А-дисками. Светлые диски не имеют двойного лучепреломления и называются изотропными, или I-дисками. Посередине 1-диска проходит полоска, которая называется Z-линией (телофрагма). Z-линия имеет зигзагообразный ход на продоль­ном сечении миофибриллы, а на поперечном разрезе представляет собой четырехугольную решетку, в узлах которой закрепляются актиновые фи-ламенты. В центре А-диска находится светлая полоска Н, а посередине ее проходит темная линия М, или мезофрагма. Участок миофибриллы, лежащий между двумя соседними Z-линиями, называется саркомером. Саркомер - структурно-функциональная единица миофибриллы. В его состав последовательно входят: Z-линия, 1/2 диска I, диск А, 1/2 диска I, вторая Z-линия. Каждый саркомер состоит из тонких актиновых и толстых миозиновых филаментов. Миофиламенты образова­ны сократительными белками (рис. 12.7, 12.8). В состав актиновых фила­ментов входит белок актин, а также белки тропонин и тропомиозин (рис. 12.8 I). Молекулы актина имеют гранулярное строение (G-актин) и, соеди­няясь вместе, образуют длинные цепи (фибриллярный, F-актин). В актино­вых филамеитах таких цепей две, они образуют двойную спираль. В бо- роздках между спиральными цепями актина лежат молекулы тропомиози­на, также образуя две спирали. К молекулам тропомиозина на равных рас­стояниях друг от друга прикрепляются молекулы тропонина. Тропонино-вый комплекс состоит из трех глобулярных субъединиц: Т, I, С (сокращен­но они обозначаются TnT, Tnl, TnC). ТпТ осуществляет прикрепление тро-понинового комплекса к троиомиозину. ТпС отвечает за связывание с ионами Са²⁺. Tnl препятствует взаимодействию миозиновых головок с ак­тином. Тропониновый комплекс прикреплен к молекулам тропомиозина с интервалами 40 нм. Диаметр тонких филаментов 5 им (рис. 12.8 II).

Толстые филаменты имеют диаметр 12 нм и содержат белок миозин. Каждая молекула миозина состоит из двух частей: головки и хвоста и мо­жет сгибаться в двух местах (шарнирные участки). Головка миозина имеет.АТФ-азную активность и способна расщеплять АТФ с образованием энер­гии, идущей как на сокращение, так и на осуществление расслабления. Молекулы миозина соединяются в пучки и формируют толстую филамен-ту, напоминающую ламповую щетку: головки миозина в ней выступают за пределы основного стержня. Головки миозина " торчат" из стержня только в периферических отделах миозиновых филаментов. В централь­ной их части они отсутствуют (так называемый гладкий, " оголенный" участок). В этом миозиновые филаменты скелетных мыщц отличаютсят от таковых в гладких миоци-тах. Последние содержат го­ловки миозина на всем про­тяжении.

Кроме миозина, составля­ющего основную массу тол­стых филаментов, в их состав входят белки титин, небулин, миомезин и С-белок. Молеку­ла титина имеет огромные размеры и в виде пружины прикрепляет концы толстых нитей к Z-линиям. Эти моле­кулы образуют внутри сарко-мера своеобразную решетча­тую структуру, которая под­держивает закономерное рас­положение толстых и тонких филаментов и препятствует перерастяжению миофибрил-лы. Небулин связывает тон­кие и толстые филаменты. Миомезин и белок С связыва­ют толстые филаменты в об­ласти М-линии.

На электронных фотогра­фиях (рис. 12.7 я, 12.9) голов­ки миозина видны в состоя­нии сокращения в виде поперечных мостиков. В составе саркомера толстые филаменты лежат только в диске А. Тонкие филаменты лежат в диске 1, но концами частично заходят в диск А между миозиновыми филамента-ми. Та часть диска А, которая содержит и актиновые, и миозиновые фила­менты, выглядит более темной, а та его часть, которая содержит только миозиновые филаменты, светлее. Это Н-полоска. Линия М в центре Н-по-лоски — место соединения всех миозиновых филаментов друг с другом. В их скреплении участвуют миомезин и С-белок.

На поперечном срезе миофибриллы можно видеть, что вокруг одной толстой филаменты в виде шестиугольника, формируя его углы, лежат шесть тонких филамент. Тонкие филаменты неподвижно прикреплены к Z-линиям.

В состав их входят белки а-актинин, десмин, виментин.

МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ. Общепринятой тео­рией является модель мышечного сокращения X. Хаксли, или теория скольжения нитей (1954). Суть ее в следующем (рис. 12.10, 12.11). Не­рвный импульс проходит по нервному волокну и передается на постси-наптическую мембрану нервно-мышечного синапса, которой является плазмолемма мышечного волокна. Затем возбуждение идет по Т-трубоч-кам внутрь мышечного волокна и передается на лежащие рядом терми­нальные цистерны. Из цистерны СПР после их возбуждения выходят ионы Са²⁺, т.к. мембраны СПР после деполяризации становятся для них проницаемыми. В отличие от гладких миоцитов, в которых кальций акти­вирует миозиновые филаменты, в скелетной мышечной ткани основной точкой приложения кальция являются тонкие филаменты. На них каль­ций открывает активные центры для связывания головок миозина: ионы Са²⁺ мигрируют к молекулам тропонина (ТпС) и связываются с ними (рис. 12.8).

Тропонин Tnl в состоянии расслабления закрывает активные центры на актиновых филаментах. При связывании Са²⁺ изменяется конфигура­ция тропонина, и эти актиновые центры «открываются». При этом голов­ки миозина, обладающие адгезивностью, приобретают возможность взаи­модействовать с молекулами актина. Они изгибаются в шарнирных обла­стях и присоединяются к молекулам актина, совершая при этом своеобраз­ные гребковые движения и создавая тянущее усилие. Далее они отсоединя­ются от активных участков и вновь присоединяются, но в новом месте. Акт присоединения—отсоединения идет со скоростью 500 раз в секунду. Это вызывает скольжение толстых филамент вдоль тонких. С активными центрами актиновых филамент взаимодействие головок миозина осуще­ствляется поочередно.

Для возвращения головки миозина в исходное положение необходима энергия АТФ, которая распадается благодаря АТФ-азной активности мио­зина. После наступления смерти выработка АТФ резко снижается и голов­ки миозина не могут отсоединиться от актиновых филамент. Это прояв­ляется в сокращении мышц (трупное окоченение).

Его наступление зави­сит от длительности агонии, температуры внешней среды и других усло­вий, но относительно постоянно для каждого комплекса условий. Разре­шение трупного окоченения также происходит в определенные временные интервалы в результате процессов аутолиза. Трупное окоченение может быть насильственно разрушено. Все эти обстоятельства используются в судебно-медицинской практике для установления времени наступления смерти и решения ряда других вопросов.

При отсутствии нервных импульсов Са²⁺ вновь откачивается в СПР, и активные центры на актиновых филаментах закрываются тропонином. В электронном микроскопе сокращение проявляется сближением Z-линий, уменьшением или исчезновением размеров I-диска, полоски М в А-диске, а также появлением поперечных мостиков из головок мио­зина (см. рис. 12.6). Количество поперечных мостиков нарастает по ходу развития сократительного акта, обеспечивая нарастание силы сокращения. Последующее расслабление сопровождается обратным процессом. Удлинение мышц, находящихся в антагонистических отношениях с сокращающимися в данный момент мышцами происходит пассивно в результате отсутствия вза­имодействия между миофиламентами и пассивного их скольжения друг по отношению к другу.

При помощи особых белков (дистрофии, винкулин, талин, спект-рин и др.) и адгезивных молекул (интегрины, фибронектин и др.) мио-фибриллы связаны с базальной мембраной и через нее — с компонентами межклеточного вещества эндомизия.