МОДУЛЬ №1

[ 1.с. 8-25; 2. с. 3-15; 4. с. 21-23 ]

План

1 Предмет і задачі біохімії.

2.Місце біохімії серед інших дисциплін, історія розвитку.

3.Основні поняття: асиміляція, дисиміляція, обмін речовин і енергії.

Біологічна хімія, або біохімія, - наука про хімічний склад живих організмів та хімічні процеси, що відбуваються в живих організмах і є основою їх життєдіяльності.

Отже, біохімія вивчає природу речовин, з яких побудований живий організм, їхні перетворення і закономірності цих перетворень залежно від діяльності органів і тканин.

Основне завдання біохімії - вивчити процеси життєдіяльності, а також способи обміну речовин і енергії в організмі, що має важливе теоретичне і практичне значення.

Біохімія як самостійна наука сформувалася лише в другій половині XIXст. Цьому сприяли значні успіхи у вивченні хімічного складу і будови багатьох природних сполук та успіхи фізіології в дослідженні процесів, що відбуваються в живих організмах. Одержані на той час дані були тим фактичним матеріалом, який став основою нової науки –біохімії.

У процесі становлення і розвитку біохімії, як окремої галузі науки, виникли і успішно розвиваються основні її напрямки: статична, динамічна і функціональна біохімія. Статична- досліджує хімічну природу і властивості речовин, що входять до складу організму. Динамічна - вивчає перетворення речовин в організмі і пов’язане з ним перетворення енергії, тобто обмін речовин і енергії в організмі. Функціональна біохімія займається вивченням хімічних процесів, які є основою функціональної діяльності різних органів і систем.

Залежно від об’єкту досліджень розрізняють біохімію людини (медична біохімія), тварин, рослин, мікробів, вірусів та загальну біохімію, яка вивчає вміст і перетворення речовин для живої матерії в цілому.

Обмін речовин складається з фізіологічних (травлення, всмоктування, виділення) і фізичних (сорбція, дифузія, осмос), хімічних (окислення, відновлення, гідроліз, фосфороліз) процесів, які здійснюються при проміжному та внутрішньоклітинному обміні.

Обмін речовин і енергії є однією з найважливіших і найсуттєвіших ознак живого організму. Особливе місце в обміні речовин належить хімічним перетворенням органічних сполук, різноманітність яких зводиться до двох основних реакцій - синтезу і розщеплення - асиміляції і дисиміляції.

Асиміляція - це частина загального обміну, що супроводжується поглинанням органічних сполук з навколишнього середовища, засвоєнням, перетворенням та синтезом за їх рахунок різних структур організму. Цей процес включає численні хімічні реакції та перетворення органічних сполук, які забезпечують використання організмом поживних речовин, що потрапляють з навколишнього середовища. За рахунок цього забезпечуються процеси росту, розвитку, самооновлення організму. Асиміляція супроводжується анаболітичними реакціями, які забезпечують синтез складних органічних сполук. Вони супроводжуються використанням енергії - є ендерголічними.

Дисиміляція - це частина загального обміну, в процесі якого відбувається руйнування та розщеплення складних органічних сполук, які потрапляють з продуктами харчування, та тих, що входять до складу власних структур організму –білків, вуглеводів, ліпідів з утворенням простіших сполук та кінцевих продуктів обміну. Для дисиміляції характерні катаболітичні реакції, які супроводжуються виділенням енергії, тобто є екзергонічними.

Обмін речовин в організмі тісно пов’язаний з обміном енергії. За рахунок надходження енергії забезпечується підтримання стабільного, впорядкованого стану живої системи. Енергія необхідна організму для забезпечення таких процесів: виконання різної роботи (механічної, осмотичної, фізичної); руху, скорочення та розслаблення м’язів; синтезу та розщеплення різних сполук; транспорту речовин та іонів; підтримання гомеостазу; виконання специфічних функцій, що забезпечують процеси життєдіяльності.

Залежно від способу вилучення енергії всі живі організми поділяють на фото і хемотрофи. Фототрофи у вигляді джерела енергії використовують енергію квантів світла. До них належать рослини, водорості, деякі бактерії. Дані організми синтезують складні органічні сполуки з неорганічних за рахунок сонячного випромінювання. За типом живлення вони належать до автотрофних. Хемотрофні організми у вигляді джерела енергії використовують енергію окислення органічних чи неорганічних сполук. За типом живлення вони є гетеротрофами. До них належать організми людини, тварин та деякі мікроорганізми.

Лекція 2

Амінокислоти

[ 1.с. 34-46; 2. с. 48-65; 3. с. 284; 4. с. 35-43 ]

План

1.Класифікація амінокислот

2.Характеристика амінокислот

3. Основні способи добування амінокислот

Природні білки складаються з 20 амінокислот, які можуть сполучатися в різній послідовності й утворювати величезну кількість різних білків. Теоретично можливо з 20 амінокислот отримати 24· 10¹⁸ різноманітних білків - ізомерів. Насправді існує значно менше білків, оскільки послідовність амінокислот у молекулі білка закодована в молекулі ДНК.

Амінокислоти, виділені з білків, називають протеїногенними. Вони входять до складу природних білків і мають загальну хімічну структуру:

R

H₂N— ^α C— H

COOH

Природні амінокислоти є α -амінокислоти, оскілки аміногрупи (–NH₂), йон Гідрогену та боковий радикал сполучені з атомом Карбону, що знаходяться в α - положенні відносно карбоксильної групи. Усі α - амінокислоти, крім гліцину, містять асиметричний атом Карбону (сполучений з чотирма різними функціональними групами) і є оптично активними речовинами, тобто здатні обертати площину поляризації світла. Отже, природні амінокислоти є стереоізомерами L-ряду:

CH₃ CH₃

H—C—NH₂ NH2—C—H

COOH COOH

D-Аланін L-Аланін

D-Амінокислоти трапляються лише в найпростіших організмах – бактеріях, грибах, водоростях – та входять до складу деяких антибіотиків. Оптичні ізомери амінокислот розрізняють за смаком (L- гіркі або без смаку, D-солодкі).

У водному середовищі амінокислоти перебувають переважно в йонній формі. У нейтральному середовищі (pH=7)вони являють собою нейтральний біполярний йон (цвітер - йон), у кислому – позитивно заряджений йон (катіон), у лужному – негативно заряджений йон (аніон):

Сумарний заряд молекул амінокислот визначається співвідношенням кількості вільних кислотних або основних груп, ступенем їх дисоціації, рН середовища. При рівності позитивних і негативних зарядів молекула амінокислоти перебуває в ізоелектричному стані.

Характерне для кожної амінокислоти значення рН середовища, при якому амінокислота має сумарний нульовий заряд називається ізоелектричною точкою.

Отже, амінокислоти є амфотерними електролітами.

Хімічною властивістю α - амінокислот є здатність утворювати пептиди- сполуки, що складаються з амінокислотних залишків з великою молекулярною масою(менше 5-6 кДа). Білки мають молекулярну масу від 5-6 до 50 кДа, тому і відрізняються фізико-хімічними властивостями, вони складаються з декількох пептидних ланцюгів.

За значенням для організму розрізняють:

· Незамінні амінокислоти, які в організмі людини не синтезуються, а мають надходити з їжею (фенілаланін, триптофан, лейцин, ізолейцин, валін, лізин, метіонін, треонін);

· Напівзамінні амінокислоти, які синтезуються в організмі людини, але в недостатній кількості, тому повинні надходити з їжею (аргінін, тирозин, гістидин);

· Замінні амінокислоти, які синтезуються в організмі людини з інших сполук (гліцин, аланін, серин, цистеїн, глутамін, аспарагін, пролін, аспарагінова кислота, глутамінова кислота).

За хімічною будовою амінокислоти поділяють на циклічні і ациклічні. Ациклічні залежно від кількості аміно- та карбоксильних груп поділяють на:

· моноаміномонокарбонові (містять одну аміногрупу й одну карбоксильну групу, виявляють амфотерні властивості);

· діаміномонокарбонові (містять дві аміногрупи й одну карбоксильну групу, переважають основні властивості);

· моноамінодикарбонові (містять одну аміногрупу й дві карбоксильні групи, переважають кислотні властивості);

· діамінодікарбонові (містять дві аміногрупи й дві карбоксильні групи).

Залежно від полярності та заряду радикала всі амінокислоти поділяють на:

· неполярні, або гідрофобні;

· полярні (гідрофільні), але незаряджені;

· полярні позитивно заряджені;

· полярні негативно заряджені.

Основні способи добування амінокислот

Вільних амінокислот у природі дуже мало. Добувають амінокислоти гідролізом білків, а також хімічним і мікробіологічним синтезом. Розрізняють три види гідролізу білків – кислотний, лужний, ферментативний. У лабораторних і заводських умовах найчастіше використовують кислотний гідроліз. Окремі амінокислоти з гідролізату виділяють різними методами: осадженням, розділенням на спеціальних смолах, а також методами електрофорезу і хроматографії. Гідролізом можна добути амінокислоти, що входять до складу білків у значних кількостях. Таким способом виділяють гліцин з желатину, глютамінову кислоту з казеїну, клейковину зі злаків, тирозин з фіброїну шовку, цистин і цистеїн з шерсті, гістидин з білків крові. Однак відносно висока собівартість, дефіцитність вихідної сировини, її багатоступенева хімічна обробка не дає поки що можливості широко використовувати цей спосіб у промисловості. Разом з цим кислотний гідроліз часто супроводжується руйнуванням деяких амінокислот, гідроліз може бути неповним.

Для одержання амінокислот широко використовують методи хімічного синтезу. Основним недоліком методу є утворення рацемічних форм амінокислот(за винятком гліцину), тоді як в організмах людини і тварин використовуються L-амінокислоти (виняток- метіонін).

Тому найбільш рентабельно і економічно вигідно добувати амінокислоти мікробіологічним способом, тому що він не має недоліків хімічного синтезу.

Лекція 3

Білки

[ 1.с. 31-34 с. 50-82; 2. с. 65-133; 3. с. 302-320; 4. с. 34-35; 43-59 ]

План

1.Хімічний склад білків

2.Функції білків в організмі

3.Характеристика амінокислот

4.Будова і структура білків

5.Фізико-хімічні властивості білків

6.Класифікація та характеристика окремих груп білків

Білки- високомолекулярні сполуки, які складаються з великої кількості низькомолекулярних сполук – залишків амінокислот.

У результаті хімічного аналізу білків було визначено їх важливі складові елементи та кількісне співвідношення. До складу білків входять, %: вуглець-50-55, водень- 6, 5-7, 3, азот- 15-17, кисень- 21-23, сірка- 0, 3-2, 5. У складі білків було виявлено також фосфор, йод, залізо, та інші елементи.

Оскільки у складі різних білків найбільш стабільним є вміст азоту (16%), то за його кількістю почали визначати вміст білків у тканинах органів, рідинах, препаратах. Для цього одержану в результаті аналізу кількість азоту множать на коефіцієнт 6, 25(100: 16=6, 25).

Білки в організмі виконують найрізноманітніші функції.

Структурна функція. Білки в середньому становлять 18-21% загальної сирої маси організму людини і тварин і до 45-50% їх сухої маси. Вони входять до складу всіх органів і тканин. Вони беруть участь в утворенні структурної основи клітин і їх органел.

Каталітична функція. Ферменти- біологічні каталізатори, що зумовлюють перебіг хімічних реакцій в організмі-мають білкову природу.

Гормональна функція. Значна кількість гормонів є білками або продуктами білкового обміну. Вони беруть активну участь у регуляції обміну, впливають на проникність клітинних мембран, регулюють активність ферментів.

Транспортна функція. Для нормальної життєдіяльності кожного організму необхідне постійне забезпечення його органів і тканин поживними речовинами. Вони переносяться з током крові сполуками білкової природи(перенесення кисню і вуглекислого газу за допомогою гемоглобіну, транспорт ліпідів, жиророзчинних вітамінів за участю ліпопротеїдів).

Захисна функція здійснюється за участю білків γ - глобулінів, з якими пов’язані імунні реакції організму. Антитіла, що утворюються в організмі при несприятливій дії на нього різних факторів, мають білкову природу. Захисна функція полягає і в участі білків в процесах зсідання крові.

Механічна функція. Білки беруть участь у забезпеченні різних форм механічного руху- скороченні і розслабленні м’язів, роботі внутрішніх органів.

Енергетична функція. Білки є важливим джерелом енергії для організму. При розщепленні 1 г білка вивільняється 17, 7 кДж енергії. За рахунок білків організм людини одержує 10-15% енергії.

Природні білки складаються з 20 амінокислот. Близько 10 амінокислот зустрічається у білках досить рідко. Всі амінокислоти, що входять до складу білків, називають протеїногенними. Решта входить до складу фізіологічно активних речовин (гормонів, коферментів, антибіотиків) або знаходяться в органах та тканинах тварин і рослин у вільному стані- непротеїногенні.

Незамінні амінокислоти - це такі, які в організмі не синтезуються. Тому вони повинні поступати в організм ззовні, з їжею. До них відносять: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, лізин, метіонін, фенілаланін і триптофан.

До напівнезамінних належать ті, що синтезуються в організмі в недостатній кількості: аргінін, тирозин, гістидин.

Замінні синтезуються в організмі з цілого ряду органічних сполук, в тому числі з деяких амінокислот.

Розрізняють чотири рівні структурної організації білків: первинна, вторинна, третинна і четвертинна.

Первинна - це лінійний ланцюг амінокислот, які розміщені у певній послідовності і сполучені пептидними зв’язками. Пептидний зв'язок утворюється карбоксильною й амінною групами сусідніх амінокислот. У поліпептидному ланцюзі є залишок амінокислоти, що має вільну

α - аміногрупу (N- кінцева амінокислота), та залишок амінокислоти, що має вільну α -карбоксильну групу (С- кінцева амінокислота). Нумерацію амінокислотних залишків, які визначають первинну структуру білків, починають з N- кінцевої амінокислоти.

Вторинна –це впорядковане розташування в просторі поліпептидного ланцюга. Виділяють α -спіральну конфігурацію і β - складчасту структуру.

α -Спіральна конфігурація утворюється зкручуванням поліпептидного ланцюга і стабілізується водневими зв’язками, які утворюються між –С=О- та –NH-групами амінокислот, що утворюють пептидні зв’язки і віддалені одна від одної на чотири амінокислотних залишки. На один оберт спіралі припадає 3, 6 амінокислотного залишка, радикали яких направлені на поверхню і відхилені в сторону, водневі зв’язки спрямовані паралельно осі молекули.

β - структура – на зразок складчастого шару, який складається з двох або більше розміщених поряд поліпептидних ланцюгів і стабілізується водневими зв’язками, що сполучають групи –С=О та –NH– сусідніх ланцюгів.

Третинна – це спосіб розміщення в просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою. Завдяки гідрофобним взаємодіям гнучкий білковий ланцюг звертається в клубок. За формою третинної структури розрізняють глобулярні і фібрилярні білки. Глобулярні – кулеподібної або еліпсоїдної форми (альбуміни плазми крові, гемоглобін, більшість ферментів), а фібрилярні- довгастої форми (колаген, еластин, кератин). Гідрофобні зв’язки виникають між неполярними радикалами у внутрішній (гідрофобній) частині молекули, а полярні (гідрофільні) радикали містяться на поверхні глобули в гідратованому стані.

Четвертинна - утворюється при обєднанні кількох поліпептидних ланцюгів з первинною, вторинною, третинною структурою. Ця структура характерна для білків, які побудовані з двох і більше індивідуальних поліпептидних ланцюгів. Такі ланцюги називаються субодиницями (протомірами), вони утворюють єдиний агрегат. Молекула складається з чотирьох попарно зв’язаних одна з одною субодиниць. Четвертинна структура стабілізується гідрофобними, водневими, та йонними зв’язками, які у разі незначної зміни третинної структури білка або під впливом факторів середовища(рН, температури, йонної сили) дисоціюють, що призводить до руйнування четвертинної структури білка і втрати його функціональної активності. Прикладом є гемоглобін (білок еритроцитів, який транспортує кисень). Молекула гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць- двох α - і двох β -поліпептидних ланцюгів, кожен з яких зв’язаний з небілковою сполукою-гемом.

Типи зв’язку в білкових молекулах

Ковалентний - 1-1- пептидний, 1-2-дисульфідний(утворюється між залишками молекули цистеїну, які входять в один або різні пептидні ланцюги).

Нековалентні зв’язки і слабкі взаємодії – 2-1- водневий зв'язок. Виникає між електронегативним атомом і . В білках вони утворюються між Воднем груп =NH іміногрупа, -ОН, -SH і сусіднім атомом Кисню.

Йонні –зв’язують між собою іонізовані амінні і карбоксильні групи

2-3-дипольні зв’язки – електростатичні зв’язки між радикалами полярних амінокислот (серина, треоніна).

2-4-гідрофобні взаємодії –слабкі взаємодії, що виникають між радикалами таких амінокислот як валін, лейцин, ізолейцин та інших неполярних амінокислот за рахунок їх виштовхування з полярної фази.

Фізико-хімічні властивості білків

Білки -амфотерні електроліти, які в кислому середовищі дисоціюють як луги, в лужному –як кислоти.

Фізичні:

· рухомість молекул в електричному полі

· оптична активність

· здатність розсіювати світло(значний розмір білкової частини)

· здатність поглинати ультрафіолетові промені

· здатність адсорбувати низькомолекулярні органічні сполуки і іони(з цією властивістю пов’язана транспортна функція в організмі)

· білки знаходяться в колоїдному стані.

Перелічені властивості використовуються при їх фракціонуванні, кількісному визначенні, вимірі молекулярної маси.

· білки- амфотерні електроліти(здатні утворювати солеподібні сполуки з H⁺ і OH^-)

· в’язкість, здатність до набухання- залежить від ступеня дисоції білків

· амфотерні властивості обумовлені їх значенням як буферна система, що підтримує сталість середовища в тканинах.

Як і для амінокислот для білків існує поняття ізоелектричної точки.

Гідрофільність - здатність утворювати навколо глобул гідратної оболонки в результаті протягування молекул води до дисоційованих функціональних груп білка.

Коагуляція - зближення і склеювання колоїдних частинок.

Необернена - відбувається при дії високих температур, солей важких металів- їх іони утворюють нерозчинні в воді комплекси.

Обернена (висолювання)- під впливом солей лужних металів іони будують свої гідратні оболонки за рахунок руйнування таких же оболонок в молекулі білка. Цьому також сприяє адсорбція іонів солей на заряджених молекулах білка. При розбавленні коагульованих розчинів білка водою білок знову переходить в розчинний стан.

Денатурація - порушення в білках специфічної макроструктури і перетворення біологічно активної речовини. Білок при денатурації втрачає нативні специфічні властивості і набуває нових, не характерних для даного білка.

При певних умовах денатурований білок частково або повністю можна повернути до початкового стану - ренатурація.

Механізм впливу денатуруючих реагентів полягає в руйнуванні зв’язків зі стабілізуючою системою.

До фізичних факторів відносять: температуру більше 60º С-інактивування ферментів, підвищення тиску, замороження, ультразвук.

До хімічних - рН менше 4, рН більше 10, органічні розчинники(спирт, ацетон), солі важких металів.

Класифікація

В основі класифікації лежить декілька ознак:

· форма молекул білка (глобулярні, фібрилярні)

· фізико- хімічні властивості

· хімічний склад білків

· за походженням

За фізико- хімічними властивостями діляться на:

Прості (протеїни)- при гідролізі розпадаються на виключно амінокислоти.

Складні (протеїди)- при гідролізі разом з амінокислотами утворюють й інші речовини (вуглеводи, нуклеїнові кислоти, фосфорна кислота, ліпіди та ін.- називаються простетичною групою).

Лекція №4

Білки харчової сировини

[ 1.с. 83-97 ]

План

1. Білки м’яса.

2. Білки субпродуктів.

3. Білки яєць сільськогосподарської птиці.

4. Білки молока.

Білки м'яса

Білки м'язової тканини повчоцінні за своїм складом, легко перетравлюються і засвоюються організмом. Біологічна цінність м’яса залежить не тільки від складу м’язових білків, але й від наяв­ності сполучної тканини і жиру. Більш високий вміст двох остан­ніх компонентів знижує біологічну цінність м’яса. Білки м’язової тканини виконують скорочувальну функцію, а білки сполуч­ної тканини і хрящової - опорну функцію.

Білки м’язів мають фібрилярну (ниткоподібну) структуру. Вміст білка в м’ясних продуктах коливається в межах від 11 до 22%.

Головними м’язовими білками є міозин і актин. Вони беруть участь у м’язовому скороченні і розслабленні за участі АТФ.

Крім того, у м’язових клітинах міститься міоглобін, що на­копичує Оксиген у м’язах. Він є глобулярним (у вигляді кульки) хромопротеїном. В умовах кисневого голодування Оксиген від­щеплюється від міоглобіну, надходить у мітохондри м’язових кліток, де відбувається синтез АТФ.

Ферум у міоглобіні двовалентний (оксиміоглобін). Яскраво- червоне забарвлення м’ясних продуктів залежить від міоглобі­ну й оксиміоглобіну. При окиснюванні міоглобіну утворюється червоно-коричневий метміоглобін. Він втрачає здатність зв’язувати Оксиген (ферум тривалентний). При тепловому впливі міо­глобін також втрачає здатність зв'язувати Оксиген. При цьому змінюється колір виробів (коричневий).

У м’ясі міститься колаген. Особливо багато його в хрящовій тканині, шкірі, сухожиллях, хрящах, кістках, рогівці ока.

У колагені багато оксипроліну, оксилізинну. За кількістю оксипроліну визначають ступінь розвареності колагену при оцінці якості м’яса.

Близьким за складом до колагену с білок еластин. Він міс­титься в сухожиллях і стінках кровоносних судин. Еластин багатий на такі амінокислоти, як гліцин, аланін, лізин, але бідний на пролін. М’ясо, багате на сполучну тканину, залишається тве­рдим після теплової обробки, через що засвоюваність колагену й еластину є низькою.

За тривалої термічної обробки з колагену утвор: осться желатин. Він є неповноцінним білком, тому що в його складі відсутньо, багато амінокислот.

Білки субпродуктів

Субпродуктами називають другорядні продукти забою тварин: внутрішні органи, голови, хвости, нижні частини кінцівок, губи, вуха, м’ясну обрізь.

Білки субпродуктів відрізняються від білків м’яса за аміно­кислотним складом, вмістом сполучної тканини, здатністю перетравлюватися ферментами шлунково-кишкового тракту. За складом субпродукти поділяють на три групи:

1) паренхіматозні органи (печінка, легені, нирки, головний мозок, вим’я, селезінка); остів цих органів складається з колагену;

2) серце, язик, діафрагма, шлунок - до їх складу входять сполу­чна і м’язова тканини;

3) голови, ноги, губи, вуха, хвости будова яких наближається до складу м’язової, сполучної і жирової тканин; унаслідок цьо­го розрізняють субпродукти: м’ясо-кісткові, м’язові, м’якотні шерстисті (вуха, губи), слизові.

Субпродукти містять значну кількість білків, але за своєю по­вноцінністю вони відрізняються. Зокрема, вміст неповноцінних білків у печінці - менш ніж 10%, у яловичих легенях - близько 60%, у яловичих губах - 75%.

М’ясна обрізь незначною мірою відрізняється від м’яса. Вміст білка в ній становить 18, 9% (яловича обрізь), кількість колаге­ну - близько 4%. За амінокислотним складом білки обрізі на­ближаються до м’яса (але містять мало триптофану).

У серці багато гемоглобіну, а за іншими показниками білко­вий склад його не відрізняється від м’яса.

Язик з а складом близький до м’яса.

Головний мозок містить мало білків. Здебільшого це альбу­міни, глобуліни, ліпопротеіни, нуклеопротеїни.

Легені відрізняються високим вмістом колагену. У них мало повноцінних білків.

Вміст білків у печінці коливається від 17 до 19%. Вона бага­та на глобуліни й альбуміни, хромопротеїни і феритин (він є по­стачальником заліза в організмі). Крім того, у печінці містяться нуклеопротеїни, глікопротеїни, колаген і еластин. Білки печін­ки добре перетравлюються.

Білки яєць сільскогосподарської птиці

Яйця широко використовуються як окремий продукт, а також у різних технологічних процесах готування їжі. Високі функ­ціональні та технологічні властивості, а також харчова цінність яєць дозволяють їх використовувати і як активний компонент технологічного процесу, і як рецептурний компонент їжі. Біль­шість властивостей яєць обумовлена унікальними особливостями їх білків.

Протеїни містяться в кожній частині яйця в різному стані. У білку яйця близько 50% протеїнів знаходяться в розчиненому стані, у жовтку 44% - у вигляді комплексних сполук з ліпідами. У жовтку яєць в оптимальних кількостях містяться ововітелін та оволіветин.

фору яєць.

Ововітелін - фосфопротеїд, що містить ще 1/3 усього фосфору яєць

Оволіветин - фосфопротеїд, але містить ще 1/3 усього сульфуру яєць.

У менших кількостях у жовтку містяться фосфіткн та овові- теломукоїд. Протеїни білка предстаалені овоальбуміном, овому- коїдом, овомуцином, овоглобуліном.

Білки молока

Молоко - полідисперсна система. Молоко і продукти його перероб­ки є цінною сировиною і напівфабрикатами. Їхня висока біологі­чна цінність обумовлена оптимальним вмістом і майже ідеальним співвідношенням білків, ліпідів, вуглеводів, мінеральних солей і вітамінів. Завдяки складу і збалансованості амінокислот ці речо­вини засвоюються організмом людини майже повністю.

Ступінь чистої утилізації молочного білка в організмі люди­ни становить 75%.

Амінокислотний скор жіночого молока становить майже 100%, скор коров’ячого молока - 95%. Білки коров’ячого моло­ка багаті на лізин і треонін, лімітуючими амінокислотами є ме­тіонін і цистеїн.

Завдяки колоїдному стану білки молока легкодоступні для дії травних ферментів. Харчова цінність білків збільшується за­вдяки тому, що вони утворюють комплекси з вітамінами, особ­ливо групи В, і мінеральними речовинами.

Молоко містить більше ніж 20 білків. їх поділяють на дві гру­пи: казеїни (складні білки) і сироваткові (прості білки). Вони відрізняються один від одного за молекулярною масою, ізоелектричною точкою, співвідношенням амінокислот, особливостями складу і структури.

Вміст казеїну в молоці становить 78-85% усіх білків. Казеїн має вигляд колоїдних частин або міцел (ниток), що складаються з більш дрібних частин (субміцел). Казеїн чутливий до дії іонів кальцію. За їх наявності випадає в осад. Казеїн є фосфопротеїном, оскільки містить у своєму складі фосфорну кислоту. Він приєднує до себе кальцій, магній, натрій, мінеральні речовини. У складі казеїну є чотири фракції, що відрізняються за вмістом амінокислот, фосфорної кислоти, за чутливістю до дії іонів каль­цію та сичугового ферменту. Казеїн у молоці міститься у вигляді кальцій-фосфат-казеїновому комплексу. Він складається з казеїнату кальцію, колоїдного фосфату кальцію, лимонної кислоти,

Після осадження казеїну в ізозлектричній точці виявляють­ся сироваткові білки. До їх складу входять (ß -лактаглобулін, ɑ -лактоальбумін, альбумін сироватки крові, імуноглобуліни і протеозопептидна фракція.

Лекція №5

Нуклеїнові кислоти

[ 1.с. 98-110; 2. с. 134-166 3. с. 320-343; 4. с. 60-77 ]

План

1. Загальна характеристика.

2. Хімічний склад і будова

3. Будова, властивості й біологічні функції РНК і ДНК

Нуклеїнові кислоти - біополімери, побудовані з мононуклеотидів. Вони поділяються на два класи - дезоксирибонуклеїнові кислоти (ДНК) та рибонуклеїнові (РНК).

Нуклеїнові кислоти є високомолекулярними сполуками з молекулярною масою від декількох тисяч(транспортні РНК) до кількох мільйонів даль тон(ДНК еукаріотів). Це- біополімери, які разом з білками належать до класу інформаційних біомакромолекул. Вони виконують ряд унікальних біологічних функцій, не властивих іншим біополімерам: забезпечують зберігання і передавання нащадкам спадкової інформації, беруть безпосередню участь умеханізмах реалізації цієї інформації шляхом програмування матричного синтезу всіх білків індивідуального організму.

Нуклеотиди є структурними компонентами (мономерними ланками) молекул нуклеїнових кислот ДНК та РНК. За хімічною будовою є трикомпонентними сполуками, що складаються з азотистої основи пуринового чи піримідинового ряду, залишків пентоз(рибози або дезоксирибози) та фосфату.

Будова, властивості і функції нуклеотидів

За умов повного гідролізу нуклеїнових кислот (кислотного або лужного) вивільняються пуринові та піримідинові азотисті основи, пентози (D-рибоза або 2- дезокси-D-рибоза) та фосфорна кислота.

В основі структури азотистих основ нуклеотидів лежать гетероциклічні сполуки пурин і піримідин.

Пуриновими основами, що входять до складу нуклеотидів нуклеїнових кислот, є: аденін(А) та гуанін(Г)

До складу нуклеотидів входять також три головні піримідинові основи:

цитозин(Ц), урацил(У), тимін(Т)

Цитозин Цитозин Урацил Урацил (енольна форма) (кетоформа) (енольна форма) (кетоформа)

Нуклеозиди- двокомпонентні біоорганічні молекули, що складаються з азотистої основи пуринового чи піримідинового ряду та пентози (D-рибози або 2- дезокси-D-рибози) – рибонуклеозиди та дезоксирибонуклеозиди.

При D- фосфорилюванні АТФ (відщепленні одного залишку фосфорної кислоти) утворюється АДФ, потім АМФ –при відщепленні ще одного залишку. Цей процес супроводжується виділенням енергії, яка використовується в клітинах для процесів синтезу та інших видів роботи. В свою чергу АДФ за рахунок енергії, яка звільняється при окисненні органічних речовин, фосфорилюється в АТФ (енергія акумулюється).

В полінуклеотидах мононуклеотидні залишки з’єднуються між собою складно ефірними зв’язками.

Нуклеїнові кислоти поділяються на 2 групи, які відрізняються між собою складом і структурою – одні містять рибозу (РНК), інші -дезоксирибозу (ДНК).

Відмінності в будові пентодного залишку має певне біологічне значення. Заміна гідроксилу у другого атома Вуглецю рибози на Водень збільшує міцність цього кільця до хімічної взаємодії. Відсутність гідроксилу підвищує компактність молекул, можливість утворення другої спіралі.

ДНК і РНК відрізняються і азотистими основами: в ДНК не входить урацил, в РНК – тимін.

В ДНК входить аденін, гуанін, цитозин, тимін (АГЦТ)

У відповідності з п’ятьма азотистими основами існує п’ять нкулеотидів: аденін - аденілова кислота, гуанін - гуанілова, цитозин - цитидилова, урацил - уридилова, тимін - тимидилова.

ДНК відповідає за збереження і передачу спадкової інформації і властивостей організму(знаходиться в хромосомах ядер), РНК- за синтез білка (знаходиться в ядрі, цитоплазмі).