Схема 1. Последов ателье ость атшгоа ври биохимических исследованиях Эош ассмюив» 06wt ятоаедоюм 4 страница

1) спиральная конфигурация i поли пептидной цепи, имеющая вин­товую симметрию;

2) образование водородных свя­зей между пептидными группами каждого первого и четвертого амино­кислотных остатков;

3) регулярность витков спи­рали;

4) равнозначность всех амино­кислотных остатков в о-спирал и независимо от строения их боковых радикалов;

5) боковые радикалы амино­кислот не участвуют в образовании а-спирали.

Внешне о-спираль похожа на • слегка растянутую спираль электри­ческой плитки. Регулярность водо родных связей между первой и чет вертой пептидными группами опре деляет и регулярность витков поли пептидной цепи. Высота одного вит ка, или шаг а-спирали, р г 0, 54 нм; в него входит 3, 6 амино­кислотных остатка, т. е. каждый аминокислотный'остаток перемеща­ется вдоль оси (высота одного аминокислотного остатка) на 0, 15 нм (0, 54: 3, 6 = 0, 15 нм), что и позво­ляет говорить о равнозначности всех аминокислотных остатков в а-спирали. Период регулярности а-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам; длина одного периода составляет 2, 7 нм.

(S-Структура. Это разновид­ность вторичной структуры, ко­торая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с по­мощью межпептидных водо­родных связей в пределах от­дельных участков одной поли­пептидной цепи или смежных полипептидиых цепей. Ее назы­вают также слоисто-складча­той структурой. Имеются раз­новидности p-структур. Огра­ниченные слоистые участки, об­разуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-§-формой (короткая p-структура). Водородные связи в кросс-р-форме образуются между пептидными группами петель полнпептидной цепи. Другой тип — пол­ная р-структура — характерен для всей полнпептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями (рис. 4). Эта структура напоминает меха аккордеона. Причем возможны варианты p-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и ан- тнпараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радика­лы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.

В белках возможны переходы от а-структур к p-структурам и обратно вследствие перестройки водородных связей. Вместо регулярных межпептидных водородных связей вдоль цепи (благодаря им полипептидная цепь скручи­вается в спираль) происходит раскручивание спирализованиых участков и • замыкание водородных связей между вытянутыми фрагментами полипептид­ных цепей. Такой переход обнаружен в кератине — белке волей:. При мытье волос щелочными моющими средствами легко разрушается спиральная струк­тура p-кератина н ои переходит в а-кератин (вьющиеся волосы распрям­ляются).

Разрушение регулярных вторичных структур белков (а-спирали и р-струк- тур) яо аналогии с плавлением Кристалла называют «плавлением» поляпеп- Тидов. При этом водородные связи рвутся, и полипептидные цепи принимают форму беспорядочного клубка. Следовательно, стабильность вторичных струк­тур определяется межпептиднымн водородными связями. Остальные типы связей почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина. Короткие пептиды благодаря дисульфидным связям замыкаются в циклы.

Во многих белках одновременно имеются а-саиральные участки и р-струк­туры. Природных белков, состоящих на 100% из а-спирали, почти не бывает (исключение составляет парамиозин — мышечный белок, на 96—100% пред- ставляк> щий собой а-спираль), тогда как у синтетических полипептидов 100%-ная спирализация.

Рис. 4. Схематическое изображение ^-структур: а — параллельные иепи; б — аитипараллельные цепи

Другие белки имеют неодинаковую степень спирализации. Высокая часто­та а-спнральных структур наблюдается у парамиозинз, миоглобииа, гемогло­
бина. Напротив, у трипсина, рибонуклеазы значительная часть полипептид­ной цепи укладывается в слоистые p-структуры. Белкн опорных тканей: кера­тин {белок волос, шерсти), коллаген (белок сухожилий, кожи), фиброин (белок натурального шелка) имеют р-конфигурацию полипептндных цепей.

Разная степень спирализации полипептидных цепей белков говорит о том, что, очевидно, имеются силы, частично нарушающие спирализацню или «ло­мающие» регулярную укладку полипептидной цепи. Причиной этого является более компактная укладка полипептидной цепи белка в определенном объеме, т. е. в третичную структуру.

Третичная структура 5*дка

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные я фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсо­видную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).

Однако конфигурация.третичной структуры белков еще не дает основания думать, что фибриллярные белкн имеют только p-структуру, а глобулярные а-спиральные. Есть фибриллярные белкн, имеющие спиральную, а не слоисто» складчатую вторичную структуру. Например, а-кератин и парамиознн (белок запирательной мышцы моллюсков), тропомиозины (белкн скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкаМ (имеют палочковидную форму), а вторич­ная структура у них— а-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть- большое количество р-структур.

Спирализация линейной полипептндноя цепи уменьшает ее размеры при­мерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз бо­лее компактной, чем исходная цепь.

Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами амино­кислот. Эти связи можно разделить на сильные {ковалентные) и слабые (по­лярные, ван-дер-ваальсовы). <,

Кковалентным связям относятся дисульфидные связи (—S—S—) между боковыми радикалами цистеинов, находящихся в разных участках по-.липептидной цепи; изопептидные, или псевдопептидные, — между аминогруп­пами боковых радикалов лизина, аргинина, а не а-аминогруппами, и СООН- группами боковых радикалов аспарагиновой, глутаминовой и аминолимонной кислот, а не а-карбоксильнымн группами аминокислот. Отсюда и название этого типа < вязи — подобная пептидной., Редко встречается эфирная связь, образуемая СООН-груплой днкарбоновых аминокислот (аспарагиновой, глутаминовой) и ОН-группой гидроксиаминокнслот (серина, треонина).

К полярным связям относятся водородные и ионные. Водородные связи, как обычно, возникают между группой —NH₂, — ОН или —SH боково­го радикала одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Ионные, или электростатические, связи образуются при контакте заряженных групп боковых радикалов —NHt (лизина, аргинина, гистиднна) и —СОО^- (аспара­гиновой н глутаминовой кислот).

Неполярные, или ван-дер-ваальсовы, связи образуются между углеводородными радикалами аминокислот. Гидрофобные радикалы аминокислот аланина, валина, - изолейцина, метионина, фенилаланина в вод­ной среде взаимодействуют друг с другом. Слабые ван-дер-ваальсовы связи способствуют формированию гидрофобного ядра из неполярных радикалов внутри белковой глобулы. Чем больше неполярных аминокислот, тем большую роль в укладке полипептидной цепи играют ван-дер-ваальсовы связи.

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот опре­деляют пространственную конфигурацию белковой молекулы.

Особенности организации третичной структуры белка. Конформацня тре­тичной структуры полипептидной цепи определяется свойствами боковых ра­дикалов входящих в нее аминокислот (которые не оказывают заметного влияния на формирование первичной и вторичной структур) и микроокру­жением, т. е. средой. При укладке полипептидная цепь белка стремится при­нять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свобод­ной энергии. Поэтому неполярные R-группы, «избегая» воды, образуют как бы внутреннюю часть третичной структуры белка, где расположена основная часть гидрофобных остатков полипептидной цепи. В центре белковой глобулы почти нет молекул воды. Полярные (гидрофильные) R-группы аминокислоты располагаются снаружи этого гидрофобного ядра и окружены молекулами воды. Полипептидная цепь причудливо изгибается в трехмерном пространстве. При ее изгибах нарушается вторичная спиральная конформация. «Ломается» цепь в слабых точках, где находятся пролин или гидроксилролин, поскольку эти аминокислоты более подвижны в цепи, образуя только одну водородную связь с другими пептидными группами. Другим местом изгиба является гли­цин, R-группа которого мала (водород). Поэтому R-группы других амино­кислот при укладке стремятся занять свободное пространство в месте нахож­дения глииина. Ряд аминокислот — аланин, лейцин, глутамат, гистидив — способствуют сохранению устойчивых спиральных структур в белке, а такие, как метионин, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, благоприятствуют образованию p-структур. В молекуле белка с третичной конфигурацией встре­чаются участки в виде а-спиралей (спирализованные), Ц-структур (слоистые) и беспорядочного клубка. Только правильная пространственная укладка бел­ка делает его активным; нарушение ее приводит к изменению свойств белка и потере биологической активности.

Четвертичная структура белка

Белки, состоящие из одной полипептидной цепн, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин — белок мышечной тка.ни, участвую­щий в связывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков вве­дено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой органи­зацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой — протомсрожи или субъединицачи (рис. 5).

При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфи­гурацию третичной структуры (глобулярную или фибриллярную). Например, гемоглобин — белок, имеющий четвертичную структуру, состоит из четырех 40

Рис. 5. Схема третичной (а) и четвертичной (б) структуры белка субъеднннц. Каждая из субъединиц — глобулярный белок и в целом гемо­глобин тоже имеет глобулярную конфигурацию. Белки волос и шерсти — кератины, относящиеся по третичной структуре к фибриллярным белкам, имеют фибриллярную конформацию и четвертичной структуры.

Стабилизация четвертичной структуры белков. Все белки, у которых обна­ружена четвертичная структура, выделены в ниде индивидуальных макромо­лекул, не распадающихся на субъедииицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остат­ков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипеп­тидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот (составляющих бблыиую часть всех протеиногенных аминокислот) спрятаны внутри субъ­едииицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дясульфидные связи, ко­торые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восста­навливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичной структуры белка. В табл. 8 суммированы данные о связях, стабилизирующих разные уровни организации белковой молекулы.

Особенности структурной организации некоторых

фибриллярных белков

Структурная организация фибриллярных белков имеет ряд особенностей по сравнению с глобулярными белками. Эти особенности можно проследить на примере кератина, фиброина и коллагена. Кератины существуют в а- и Р-конформациях. а-Кератнны и фиброин имеют слоисто-складчатую вторич­ную структуру, однако в кератине цепи параллельны, а в фиброине анти- параллельны (см. рис. 4); кроме того, в кератине имеются межцепочечные дисульфидные связи, а у фиброина они отсутствуют. Разрыв дисульфидяых связей приводит к разъединению полипептидных цепей в кератинах. Напро­тив, образование максимального числа дисульфидных связей в кератинах путем воздействия окислителей создает прочную пространственную структуру.

Вообще у фибриллярных белков в отличие от глобулярных порой трудно строга разграничить разные уровни организации. Если принять (как для гло­булярного белка), что третичная структура должна образовываться путем укЛадки в пространстве одной полипептнднон цепи, а четвертичная — не-

Ькольких цепей, то в фибриллярных белках уже при формировании вторичной •структуры участвует несколько полипептидных цепей. Типичным примером фибриллярного белка является коллаген, который относится к самым распро­страненным белкам организма человека (около '/з ^от массы всех белков). Он содержится в тканях, обладающих высокой прочностью и малой растя­жимостью (кости, сухожилия, кожа, зубы и т. д.). В коллагене треть амино­кислотных остатков приходится на глицнн, а около четверти нлн чуть более —; на пролин или гидроксяпролнн.

Изолированная поляпептндная цепь коллагена (первичная структура) похожа на ломаную линию. Она содержит около 1000 аминокислот и имеет молекулярную массу порядка 10⁶ (рис. 6, а, б). Полипептидная цепь построе­на нз повторяющейся тройки аминокислот (триплет) следующего состава: гли—А—В, где А и В — любые, кроме глицина, аминокислоты (чаитч всего пролин и гидрбксипролин). Полипептидные цепи коллагена (или а-цепн) при формировании вторичной и третичной структур (рис. 6, в и г) не могут давать типичных о-спиралей, имеющих винтовую симметрию. Этому мешают пролин, гидроксипролин и глицин (аитиспирэльные аминокислоты). Поэтому три а-це- пи образуют как бы скрученные спирали подобно трем нитям, обвивающим цилиндр. Три спиральные а-цепи формируют повторяющуюся структуру колла­гена, которая называется тропоколлагеном (рис. 6, г)..Тропоколлаген по своей
организации является третич­ной структурой коллагена. Плоские кольца пролнна и оксипролнна, регулярно че­редующиеся вдоль цепи, при­дают ей жесткость, как и меж­цепочечные связи между а-це- пями тропоколлагена (поэтому коллаген устойчив к растяже­нию). Тропоколлаген является, по существу, субъединицей фибрилл коллагена. Укладка тропоколлагеновых субъединиц в четвертичную структуру кол­лагена происходит ступенеоб­разно (рис. 6, д).

Стабилизация структур коллагена происходит за счет межцепочечных водородных, ионных и ван-дер-ваальсовых связей и небольшого количест­ва ковалентных связей.

а-Цепи коллагена имеют разное химическое строение. Различают al-цепи разных ви­дов (I, II, III, IV) и а2-цепи. В зависимости от того, какие al- й о2-цепи участвуют в об­разовании трехцепочечной спи- а рали тропоколлагена, различа­ют четыре типа КОЛЛагена: Рис. 6. Схема структурной организации коллагена первый тип — две al (I) и одна < ^{по Уа6т}У " а2-цели; второй тип — три

а1(И)-цепи; третий тип — три al (Ш)-цепи; 'четвертыЙ тип — три al(lV)-ue- пи. Наиболее распространен коллаген первого типа: он содержится в кост­ной ткани, ко> ке, сухожилиях; коллаген второго тнпа содержится в хрящевой ткани и т. д. В одном виде ткани могут быть разные типы коллагена.

Упорядоченная агрегация коллагеновых структур, их жесткость и инерт­ность обеспечивают высокую прочность коллагеновых волокон. Коллагеновые белки содержат также углеводные компоненты, т. е. являются белок-углевод­ными комплексами.

Коллаген — внеклеточный белок, который образуется клетками соедини­тельной ткани, входящей во все органы. Поэтому с повреждением коллагена (или нарушением его образования) возникают множественные нарушения опорных функций соединительной ткани органов.

4. Физико-химические свойства белков Аминокислотный состав и пространственная организация каждого белка опре­деляют его физико-химические свойства. Белкн обладают кислотно-основными, буферными, коллоидными и осмотическими свойствами.

Белки как амфотерные макромолекулы

Белки являются амфотерными полиэлектролитами, т. е. сочетают в себе, по­добно аминокислотам, кислотные и основные свойства. Однако природа групп, придающих амфотерные свойства белкам, далеко не та же, что у аминокислот. Кислотно-основные свойства аминокислот обусловлены прежде всего наличием о-амино- и а-карбоксильной групп (кислотно-основная пара). В молекулах белков эти группы участвуют в образовании пептидных связей, а амфотер- ность белкам придают кислотно-основные группы боковых радикалов амино- кислот" входящих в белок. Разумеется, в каждой молекуле нативного белка (полипептидной цепи) имеется как минимум по одной концевой а-амино- и а-карбоксильной группе (если у белка только третичная структура). У белка с четвертичной структурой число концевых групп —NH₂ н —COOK равно чис­лу субъединиц, или протомеров. Однако столь незначительное число этих групп не может объяснить амфотерность макромолекул белка. Поскольку ббльшая часть полярных групп находится на поверхности глобулярных белков, то имен­но они определяют кислотно-основные свойства и заряд белковой молекулы. Кислотные свойства белку придают кислые аминокислоты (аспарагиновая, глутдмииовая и аминолимониая), а щелочные свойства — основные амино­кислоты (лизин, аргинин, гистидин). Чем больше кислых аминокислот содер­жится в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства, и чем больше.входит в состав белка основных аминокислот, тем сильнее проявляются его основные свойства. Слабая диссоциация SH-группы цистеина и фенольной группы тирозина (их можно рассматривать как слабые кислоты) почти не влияет на амфотерность белков.

Буферные свойства. Белки хотя и обладают свойствами буфера, но ем­кость их при физиологических-значениях рН ограничена. Исключение состав­ляют белки, содержащие много гистидина, так как только боковая группа гистидина обладает буферными свойствами в интервале значений рН, близ­ких к физиологическим. Таких белков очень мало. Гемоглобин чуть ли не единственный белок, содержащий до 8% гистидина, является мощным внутри­клеточным буфером в эритроцитах, поддерживая рН крови на постоянном уровне.

Заряд белковой молекулы зависит от содержания в ней кислых и основ­ных аминокислот, а точнее, от ионизации кислых и основных групп бокового радикала этих аминокислот. Диссоциация СООН-групп кислых аминокислот вызывает появление отрицательного заряда на поверхности белка, а боковые радикалы щелочных аминокислот несут положительный заряд (за счет при­соединения Н⁺ к основным группам). В нативной молекуле белка заряды рас­пределяются асимметрично в зависимости от укладки полипептндной цепи в пространстве. Если в белке кислые аминокислоты преобладают над основны­ми, то в целом молекула белка электроотрицательна, т. е. является полианио­ном, и наоборот, если преобладают основные аминокислоты, то она заряжена положительно, т. е. ведет себя как поликатион.

Суммарный заряд белковой молекулы, естественно, зависит от рН среды: в кислой среде он положителен, в щелочной отрицателен. То значение рН, при котором белок имеет суммарный нулевой заряд, называется изоэлектри- ческой точкой данного белка. В этой точке белок не.обладает подвижностью в электрическом поле. Изоэлектрическая точка каждого белка определяется соотношением кислых и основных групп боковых радикалов аминокислот: чем выше соотношение кислые/основные аминокислоты в белке, тем ниже его изоэлектрическая точка. У кислых белков pHi< 7, у нейтральных рН[ около 7, а у основных pHi^»7. При значениях рН среды ниже его изоэлектрической точки белок будет нести положительный заряд, а выше — отрицательный за­ряд. Усредненная изоэлектрическая точка всех белков цитоплазмы лежит в пределах 5, 5. Следовательно, при физиологическом значении рН (около 7, 0— 7, 4) клеточные белки имеют общий отрицательный заряд. Избыток отрица­тельных зарядов белков внутри клетки уравновешивается, как уже говори­лось, неорганическими катионами.

Знание изоэлектрической точки очень важно для понимания стабиль­ности белков в растворах, так как в изоэлектрическом состоянии белки наи­менее устойчивы. Незаряженные частицы белка могут слипаться друг с дру­гом и выпадать в осадок.

Коллоидные и ос мот ячеек ие свойства белков

Поведение белков в растворах имеет некоторые особенности. Обычные коллоид­ные растворы устойчивы только в.присутствии стабилизатора, который пре­пятствует осаждению коллоидов, располагаясь на границе раздела «раство­ренное вещество — растворитель».

Водные растворы белков являются устойчивыми и равновесными, они со временем не выпадают в осадок (не коагулируют) и не требуют присутствия стабилизаторов. Белковые растворы гомогенны и, в сущности, их можно отнести к истинным растворам. Однако высокая молекулярная масса белков придает их растворам многие свойства коллоидных систем:

1) характерные оптические свойства (опалесценция растворов и способ­ность их рассеивать лучи видимого света);

2) малая скорость диффузии;

3) неспособность проникать через полупроницаемые мембраны;

4) высокая вязкость растворов;

5) способность к образованию гелей.

Оптические свойства белков. Растворы белков, особенно концентрирован­ные, обладают характерной опалесцениией. При боковом освещении раство­ра белка лучи света в нем становятся видимыми и образуют светящийся конус или полосу¹— эффект Тиндаля (в сильно разбавленных растворах бел­ка ие видна опалесценция и почти отсутствует светящийся конус Тиндаля). Объясняется этот светорассеивающий эффект дифракцией лучей света части­цами белка в растворе. Считается, что в протоплазме клетки белок находится в виде коллоидного раствора — золя. Способность белков и других биологи­ческих молекул (нуклеиновых кислот, полисахаридов и т. д.) рассеивать свет используется при микроскопическом изучении клеточных структур: в темном поле микроскопа коллоидные частицы видны как светлые вкрапления в цито­плазме.

, Светорассеивающую способность белков и других высокомолекулярных веществ используют для их количественного определения методом нефеломет­рии, сравнивая интенсивность светорассеивания взвешенными частицами ис- бледуемого и стандартного золя.

Малая скорость диффузии. Диффузией называется самопроизвольное перемещение молекул растворенных веществ вследствие градиента концентра­ций (от зон с высокой концентрацией к зонам с низкой концентрацией). Белки имеют ограниченную скорость диффузии в сравнении с обычными молекулами и ионами, которые перемещаются в сотни и тысячи раз быстрее, чем белки. Скорость диффузии белков больше зависит от формы их молекул, чем от мо­лекулярной массы. Глобулярные белки в водных растворах подвижнее фиб­риллярных белков..

Диффузия белков имеет важное значение для нормального функциони­рования клетки. Синтез белков в любом участке клетки (там, где имеются рибосомы) мог бы привести при отсутствии диффузии к скоплению' белков в месте их образования. Внутриклеточное распределение белков происходит путем диффузии. Поскольку скорость диффузии белков невысока, она ограни­чивает скорость процессов, зависящих от функции диффундирующего белка в соответствующем участке клетки.

Осмотические свойства белков'. Белкн из-за высокой молекулярной массы не могут диффундировать через полупроницаемую мембрану, тогда как ннзко- молекулярные вещества легко проходят через такие мембраны. Это свойство белков используют в практике для очистки их растворов от низкомолекуляр­ных примесей. Такой процесс называется диализом.

Неспособность белков диффундировать через полупроницаемые мембраны вызывает явление осмоса, т. е. перемещение молекул воды через полупрони­цаемую мембрану в раствор белка. Если раствор белка отделить от воды целлофановой мембраной, то, стремясь к достижению равновесия, молекулы воды диффундируют в раствор белка. Однако перемещение воды в простран­ство, где находится белок, повышает в нем гидростатическое давление (давле­ние столба воды), которое препятствует дальнейшей диффузии молекул воды к белку.

То давление, или сила, которое следует " приложить, чтобы остановить осмотический ток воды, называется осмотическим давлением. Осмотическое давление в очень разбавленных растворах белка пропорционально молярной концентрации белка и абсолютной температуре.

Биологические мембраны также непроницаемы для белка, поэтому осмо­тическое давление, создаваемое.белком, зависит от концентрации его внутри и вне клетки. Осмотическое давление, обусловленное белков, называют также онкотическим давлением.

Высокая вязкость растворов белка. Высокая вязкость характерна не толь- - ко для растворов белка, но вообще для растворов высокомолекулярных соеди­нений. С увеличением концентрации белка вязкость раствора повышается, поскольку повышаются силы сцепления между молекулами белка. Вязкость зависит от формы молекул. Растворы фибриллярных белков всегда более вязки, чем растворы глобулярных белков. На вязкость растворов сильно влияют температура и присутствие электролитов. С повышением температуры вязкость растворов белка снижается. Добавки некоторых солей, например кальция, повышают вязкость, способствуя сцеплению молекул с помощью кальциевых мостиков. Иногда вязкость белкового раствора увеличивается настолько, что он теряет текучесть и переходит в гелеобразное состояние.

Способность белков к образованию гелей. Взаимодействие между макро­молекулами белка в растворе может привести к образованию структурных сеток, внутри которых находятся захваченные молекулы воды. Такие струк­турированные системы называются гелями или студнями. Считается, что белок протоплазмы клетки может переходить в гелеобразное состояние. Характер­ный пример — тело медузы является как бы живым студнем, содержание воды в котором до 90%.

Гелеобразование легче протекает в растворах фибриллярных белков: их палочковидная форма способствует лучшему контакту концов макромолекул. Это хорошо известно из бытовой практики. Пищевые студни готовят из про­дуктов (кости, хрящи, мясо), содержащих в большом количестве фибрилляр­ные белки.

' В процессе жизнедеятельности организма гелеобразное состояние белко­вых структур имеет важное физиологическое значение. Коллагеновые белки костей, сухожилий, хрящей, кожи и т. д. обладают высокой прочностью, упру­гостью и эластичностью, потому что находятся s гслсобразпом состоянии. Отложение минеральных солей при старении снижает их упругость и эластич­ность. В гелеобразном или студнеобразном виде находится в мышечных клет­ках актомиозин, выполняющий сократительную функцию.

В живой клетке происходят процессы, напоминающие переход золь — гель. Протоплазма клетки представляет собой золеподобную вязкую жид­кость, в которой обнаруживаются островки гелеподобных структур.

Гидратация белков и факторы, влияющие на их растворимость

Белки — гидрофильные вещества. Если растворять сухой белок в воде, то сна­чала он, как всякое гидрофильное высокомолекулярное соединение, набухает, а затем молекулы белка начинают постепенно переходить в раствор. При на­бухании молекулы воды проникают в белок и связываются с его полярными группами. Плотная упаковка полипептидных цепей разрыхляется. Набухший белок можно считать как бы обратным раствором, т. е. раствором молекул воды в высокомолекулярном веществе — белке. Дальнейшее поглощение воды приводит к отрыву молекул белка от общей массы и растворению. Но набуха­ние не всегда ведет к растворению; некоторые бе/рси, например коллаген, так и остаются в набухшем виде, поглотив большое количество воды.