Главная страница Случайная страница Разделы сайта АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
💸 Как сделать бизнес проще, а карман толще?
Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое раписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже.
Проблема в том, что средняя цена по рынку за такой сервис — 800 руб/мес или почти 15 000 руб за год. И это минимальный функционал.
Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.⚡️ Для новых пользователей первый месяц бесплатно. А далее 290 руб/мес, это в 3 раза дешевле аналогов. За эту цену доступен весь функционал: напоминание о визитах, чаевые, предоплаты, общение с клиентами, переносы записей и так далее. ✅ Уйма гибких настроек, которые помогут вам зарабатывать больше и забыть про чувство «что-то мне нужно было сделать». Сомневаетесь? нажмите на текст, запустите чат-бота и убедитесь во всем сами! Регуляція ферментного апарату клітин.
2 шляхи регуляції ферментативних реакцій: А — через зміну кат.акт. ферменту.Б — через зміну к-сті ферменту/тів, що визначають перебіг ферментативного процесу. А. передбачає наявність у ферментному пулі клітини регуляторних ферментів на ключових ланках метаболізму. — механізм “швидкого реагування”. Є 4 основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів: 1. Алостерична регуляція, 2. За рахунок ковалентної модифікації, 3. Шляхом обмеженого протеолізу, 4. За допомогою регуляторних білків. Алостеричні ферменти (АФ) — це регуляторні ф-ти (є Ацентра+алост). Алостеричні ефектори: позитивні (алостеричні активатори), негативнимі (алостеричні інгібітори). За своєю молек будовою алостеричні регуляторні ферменти як правило мають 4-ну стр-ру. Активний та регуляторний центри локалізуються на різних білкових субодиницях — каталітичній та регуляторній. Модифікація каталітичної активності такого ферменту здійснюється шляхом передачі на каталітичні субодиниці конформаційних змін із регуляторних субодиниць, які відбуваються в останніх після взаємодії з лігандами — ефекторами. Кінетика АФ має відмінності від кінетики звичайних ферментів. Крива залежності v реакції від конц. субстрату має S-подібну (сигмоподібну) форму, що визначається кооперативними ефектами взаємодії між окремими субодиницями регуляторного ферменту під час зв’язування молекул субстрату: при низьких концентраціях субстрат практично не перетворюється, лише після досягнення конц. певного порогового значення, v реакції починає стрімко зростати. АФ каталізують б/х реакції, що знаходяться, як правило, на початку нерозгалужених або розгалужених метабол. шляхів. Модуляторами цих ферментів можуть бути: 1) їх власні субстрати — гомотропні, 2) інші хімічні ефектори, зокрема кінцеві продукти багатоступеневого біохімічного процесу — гетеротропні регуляторні ферменти. Ковалентна модифікація. Шляхи: зворотне фосф.-деФ, метилування, аденілування, АДФ-рибозилювання. Фосфорилюють протеїнкінази, що за рахунок кінцевого (γ -) фосфату АТФ здійснюють фосфорилювання серинового чи треонінового (деякі протеїнкінази — тирозинового) радикалу відповідного білка. Зворотна реакція — деФосф-ня білків — каталізується протеїнфосфатазами: Субстратами протеїнкіназ є глікогенфосфорилаза, кіназа фосфорилази b, глікогенсинтетаза, тригліцеридліпаза, піруватдегідрогеназа, деякі білки мембранних каналів, гістони хроматину тощо. Фосфорилювання багатьох білків-ферментів трансформує їх у каталітично активну форму (фосфорилювання глікогенфосфорилази, кінази фосфорилази b, тригліцеридліпази тощо); фосфорилювання інших ферментних білків (глікогенсинтетази, β -ГОМК-редуктази) є, навпаки, механізмом їх інактивації. Швидкість фосфорилювання-дефосфорилювання білків коливається, як правило, в межах від декількох секунд до декількох хв., відповідно до необхідності включення або виключення певної фізіологічної функції клітини. Протеолітична активація ферментів Активація ферментів шляхом обмеженого протеолізу їх молекул є механізмом незворотної трансформації ферменту в каталітично активний стан. При дії цього механізму від проферменту відщеплюється певний пептидний ланцюг; у пептиді, що залишається після обмеженого протеолізу, відбуваються конформаційні зміни, які призводять до формування активного центру і створення каталітично активної форми білка-ферменту. Цей регуляторний механізм функціонує при утворенні активних форм більшості протеолітичних ферментів травного каналу — пепсину, трипсину, хімотрипсину, а також активних протеаз, що є компонентами (факторами) згортальної і фібринолітичної систем крові людини. Регуляторні білки – можуть спричиняти активуючі або інгібіторні ефекти. Прикладами таких білків-ефекторів є: – кальмодулін (КМ) — Са-чутливий протеїн, який є хімічним сенсором, що трансформує збільшення цитозольної концентрації Са2+ в певні біохімічні та фізіологічні реакції клітини; після зв’язування 4 йонів кальцію комплекс КМ–4Са2+ стає здатним до активації багатьох ферментних білків, зокрема фосфодіестерази циклічних нуклеотидів, кінази легких ланцюгів міозину тощо; – протеїназні інгібітори, що блокують активність тканинних протеїназ — ферментів, які спроможні розщеплювати власні білки організму; найбільш активними інгібіторами є α 2-макроглобулін та α 1-антитрипсин, які блокують активність серинових та інших протеїназ за рахунок зв’язування з їх активними центрами; Б. Другий шлях регуляції є механізмом довготривалої адаптації ферментного апарату. Для його включення і повної реалізації необхідно декілька годин або діб. У більшості випадків він полягає в змінах в інтенсивності біосинтезу певного ферментного білка за рахунок впливу на систему ядерного генома або рибосомального білкового синтезу. У деяких біохімічних системах кількість білка-ферменту в клітині збільшується шляхом стабілізації існуючих молекул за рахунок гальмування активності протеаз, що їх розщеплюють. Розрізняють два класи ферментів мікроорганізмів: конститутивні і адаптивні. Другі поділяють на індуцибельні та репресибельні. Адаптивна індукція або репресія ферментів має місце і в клітинах еукаріотів. Прикладами індукції ферментних систем в організмі людини є зміни в концентрації білків-ферментів у печінці, що відбуваються залежно від кількості поживних сполук в їжі (адаптація ферментів вуглеводного, амінокислотного та ліпідного обмінів), надходження в організм чужорідних сполук — лікарських, токсичних (індукція ферментів детоксикації — глюкуронування та мікросомального окислення).
|