Загальні шляхи обміну амінокислот: трансамінування, процеси дезамінування та декарбоксилювання.

Перший етап процесу катаболізму більшості L-амінокислот, що надійшли до печінки, – це видалення α - аміногруп, яке виконують ензими амінотрансферази або трансамінази. У ході реакцій трансамінування α -аміногрупа амінокислоти переміщаються на α -вуглецевий атом α -кетоглутарату, унаслідок чого амінокислота перетворюється на відповідну α -кетокислоту. Справжнього дезамінування (тобто втрати аміногруп) у таких реакціях не відбувається, оскільки дезамінування α -амінокислоти супроводжується амінуванням α -кетоглутарату. Значення реакцій транс амінування полягає у тому, що аміногрупи багатьох різних амінокислот накопичуються у формі L-глутамату. Утворений глутамат згодом виконує функцію донора аміногруп у біосинтетичних шляхах чи у шляхах, що ведуть до видалення з організму непотрібних азотовмісних сполук. Усі амінотрансферази містять однакову простетичну групу і всім їм властивий однаковий механізм дії. Роль простетичної групи відіграє піридоксальфосфат (ПЛФ)

– коензимна форма піридоксину, або вітамін В6. Піридоксальфосфат функціонує як проміжний переносник аміногруп в активному центрі амінотрансфераз. Під час каталітичного циклу відбуваються оборотні переходи двох форм коензиму: альдегідна форма – піридоксальфосфат – акцептує аміногрупу і перетворюється на аміновану форму – піридоксамінфосфат, – здатну віддавати свою аміногрупу α -кетокислоті. В активному центрі ензиму піридоксальфосфат, як звичайно, перебуває у ковалентно зв’язаному стані з ε -аміногрупою залишку Lys за допомогою альдимінового (характерного для основи Шиффа) зв’язку. Аміногрупи, відщеплені від багатьох амінокислот, накопичуються у печінці у формі аміногрупи молекули L-глутамату. Далі ці аміногрупи повинні вивільнитись з глутамату і перетворитися на сполуки, придатні для виведення (екскреції). Дезамінування супроводжується утворенням кетокислоти та аміаку. Існує кілька шляхів: відновне дезамінування, шляхом гідролізу та окисне. У гепатоцитах глутамат переміщається з цитозолю у мітохондрії, де відбувається його окисне дезамінування під дією ензиму Lглутаматдегідрогенази, яка у ссавців локалізована у мітохондріальному матриксі. Це єдиний ензим, здатний використовувати NAD+ чи NADP+ як акцептори відновних еквівалентів.

Перетворення, яке відбувається за спільної дії амінотрансферази та глутаматдегідрогенази, називають

трансдезамінуванням. Утворений у реакції дезамінування глутамату α -кетоглутарат, може вступати у цикл лимонної кислоти або витрачаються для синтезу глюкози.

Декарбоксилування не дуже поширене, але воно супроводжується утворенням біогенних амінів. Виявлено 4 типи: 1. декарбоксилування природних амінокислот та їх похідних шляхом відщеплення карбоксильної групи, сусіднього до α -вуглецевого атома, з утворенням СО2 та відповідних біогенних амінів. 2. ω -декарбоксилювання моноамінодикарбонових кислот, що у мікроорганізмів. 3. декарбоксилування, що поєднане з трансамінуванням з утворенням альдегіду, нової амінокислоти та СО2. 4. декарбоксилування з конденсацією двох молекул. Реакції є незворотними та каталізуються специфічними декарбоксилазами, простетичною групою є піридоксальфосфат.