Как продвинуть сайт на первые места?

Вы создали или только планируете создать свой сайт, но не знаете, как продвигать? Продвижение сайта – это не просто процесс, а целый комплекс мероприятий, направленных на увеличение его посещаемости и повышение его позиций в поисковых системах.

Ускорение продвижения

Если вам трудно попасть на первые места в поиске самостоятельно, попробуйте технологию Буст, она ускоряет продвижение в десятки раз, а первые результаты появляются уже в течение первых 7 дней. Если ни один запрос у вас не продвинется в Топ10 за месяц, то в SeoHammer за бустер вернут деньги.

Начать продвижение сайта

Сервис онлайн-записи на собственном Telegram-боте

Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое расписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
Для новых пользователей первый месяц бесплатно.

Чат-бот для мастеров и специалистов, который упрощает ведение записей:

— Сам записывает клиентов и напоминает им о визите;
— Персонализирует скидки, чаевые, кэшбэк и предоплаты;
— Увеличивает доходимость и помогает больше зарабатывать;

Начать пользоваться сервисом

Рівняння Міхаеліса-Ментен. Константа Міхаеліса та макс. швидкість ферм. реакції. Конкурентне та неконкурентне інгібування.

Для ферментативних реакцій характерне явище насичення ферменту субстратом. Полягає вона в тому, що при збільшенні концентрації S швидкість спочатку збільшується, досягає максимального значення при деякій концентрації субстрату а і залишається постійною. Відбувається це тому, що при концентрації а весь фермент пов'язаний в фермент-субстратної комплекс.

Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату може бути описана рівнянням:

υ = υ max / (1 + Kм / [S]), Км = k2 + k-1/k1

де: Км - константа Міхаеліса, яка відповідає концентрації субстрату, при якій v реакції дорівнює 1 / 2 υ max.

Конкурентне інгібування викликають речовини, що мають структурний подібність із субстратом. А саме інгібітор в результаті структурної відповідності із субстратом реагує з активним центром ферменту, утворюючи фермент-інгібіторний комплекс (EI). Це інгібування оборотне. Неактивний EI-комплекс здатний до дисоціації. Субстрат і інгібітор конкурують за зв'язування активного центру ферменту. При високій концентрації субстрату він відтісняє інгібітор і ступінь гальмування реакції зменшується.

На конкурентному інгібуванні пов'язано лікування бактеріальних інфекцій з допомогою сульфаніламідних препаратів. Вони мають структурну схожість з р-амінобензойною кислотою, яка використовується бактеріями для синтезу фолевой кислоти - фактора їх зростання. Точніше гальмування синтезу фолевой кислоти в присутності сульфаніламідів обумовлює бактеріостатичний ефект останніх.

Неконкурентне інгібування викликають речовини не мають структурної схожості з субстратом. Вони можуть приєднуватися до різних частин молекули ферменту, викликаючи блокування окремих функціональних груп або іонів металу в молекулі ферменту, перешкоджаючи утворенню ES-комплексу.

Різновидом неконкурентного інгібування - аллостеричне інгібування. У цьому випадку інгібітор з'єднується з аллостеричним центром ферменту, змінюючи структуру його активного центру. Аллостеричне інгібування оборотне.
Аналіз рівняння Міхаеліса-Ментен:

Якщо концентрація субстрату в реакції низька, тобто [S] < < Кm, то рівняння набуває вигляду:

Таким чином, при низьких концентраціях субстрата швидкість біохімічної реакції прямо пропорційна концентрації субстрату і описується рівнянням I порядку.

При високих концентраціях субстрату, тобто [S]> > Кm, величиною Кm можна знехтувати.

Таким чином, при високих концентраціях субстрта швидкість біохімічної реакції стає максимально і описується рівнянням нульового порядку.

Графік конкурентного і не конкурентного інгібування: