Строение ферментов

Ферменты, как и белки, состоят из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (первичная структура). Макромолекулы содержат гидрофобные цепи (углеводородные остатки) пептидные группировки и полярные группы: -СООН, -NH₂, ‑ NH, -OH, -SH. Между отдельными участками полипептидной цепи при участии полярных групп возникают водородные связи, и поэтому макромолекулы ферментов по-разному сворачиваются, образовывая объемные клубки. Возникает четко определенная и индивидуальная для каждого взятого фермента вторичная структура. На определенном участке такой структуры образуется активный каталитический центр, который состоит из полярных функциональных групп, а в металлофермантах – еще и из ионов металла, которые придают молекуле субстрата соответствующее пространственное положение. Поэтому ферменты характеризуются высокой специфичностью, избирательно ускоряя только определенные биохимические реакции. Высокая организованность процессов ферментативного катализа определяется особенностями химических взаимодействий в организме, то есть особенным сочетаниям строения фермента и субстрата.

Второй характерной особенностью ферментов, по сравнению с обычными катализаторами, является их высокая каталитическая активность при достаточно мягких условиях (температура, давление и кислотность среды). Увеличение скорости биохимических превращений, которое достигается под действием ферментов, очень высокое.

Кроме того, скорость ферментативных реакций прямо пропорциональна концентрации фермента, тогда как для обычного катализа такой строгой зависимости не существует. Поэтому, если в организме не хватает какого-то фермента, то это приводит к уменьшению скорости превращения того или другого вещества, что негативно влияет на состояние здоровья человека.

Для веществ, которые принимают участие в ферментативных реакциях, приняты такие термины и их обозначение:

S, субстрат – химическое вещество или тип веществ, на которое действует фермент;

Э, фермент (энзим) – каталитически активное вещество, что ускоряет реакцию;

Р – продукт реакции;

И – ингибитор каталитической реакции.

Ферментативные реакции происходят со скоростями, выше в 108-1020 раз, чем без катализатора. Такой рост скорости связан с изменением энергии активации биохимических реакций.

Значительный вклад в развитие учения о механизмах действиях ферментов сделали ученые Л.Михаэлис, М.Ментен, Е.Фишер, Д. Кошланд.

По теории Михаэлиса-Ментхен, процесс ферментного катализа состоит из ряда стадий:

1) взаимодействие активных центров фермента Э с субстратом S, которое приводит к образованию фермент-субстратного комплекса ЭS;

2) распад промежуточного комплекса на исходный субстрат S и фермент Э;

3) распад промежуточного комплекса с образованием конечных продуктов реакции Р и высвобождает фермента Э.

Промежуточной стадией практически всех ферментных реакций является образование фермент-субстратного комплекса ЕS. Как и для простых каталитических процессов, эта стадия характеризуется меньшей энергией активации реакции, что способствует ее быстрому протеканию, и является причиной высокой активности ферментов.