Витамин С

Аскорбиновая кислота, антискорбутный витамин (скорбут = цинга).

Является лактоном. Легко окисляется:

аскорбат дегидроаскорбат

Енольные гидроксилы неустойчивы, особенно в присутствии кислорода. В кислой среде витамин С сохраняется лучше.

Роль витамина С в обмене веществ

1. участвует в реакциях гидроксилирования (ЛИЗ→ ОЛИ, ПРО→ ОПР), что требуется для " сшивок" молекул коллагена в соединительной ткани;

2. участвует в триптофана и диоксиметила с образованием нейромедиаторов (норадреналин и др.);

3. необходим для синтеза кортикостероидов;

4. необходим для образования нейромедиаторов.

Гиповитаминоз С проявляется поражением соединительной ткани – повышенная хрупкость сосудов, пипехии (точечные кровоизлияния на коже), кровоточивость десен.

Авитаминоз С – цинга (скорбут): кровоизлияния во внутренние органы, более выраженные повреждения соединительной ткани.

Суточная потребность витамина С 100-150 мг. Она возрастает при инфекционных заболеваниях, стрессовых состояниях, лактации, беременности – до 300 мг/сут.

Источники витамина С: овощи, фрукты, зеленые растения; главные – черная смородина, шиповник, грецкий орех, цитрусовые. В России основным источником его является картофель (10 мг/100 г) и квашенная капуста.

Причины гиповитаминоза С:

1. витамин С неустойчив;

2. он необходим в относительно больших количествах;

3. в организме отсутствуют запасы витамина С.
4. Скелетні мязи

4.Белки саркоплазмы: миоген(проявл активность ферментов гликолиза, тканевого дых), миоглобин(соединение с О2), глобулинХ и миоглобулин. Белки миофибрилл: миозин(АТФазная активность) 10 мол миозина=толстые нити, F-актин –тонкие нити. Актомиозин-временное соедиение актина и миозина(в момент сокращения) Тропомиозин возле желобов нити F-актина, соединяется с тропином образ нативный тропомизин и тропонин (тропонин1-связь с тромбином, тропин2 – связывается с актином, блокирует гидролиз АТФ, тропин3- присоед 4иона Са2+ К азотсодерж. Экстрактивным в-вам относ нуклеотиды (адниловые, цитидиловые, уридиловые), среди кот большое значение имеют АТФ, АДФ, АМФ. Это креатин, креатинфосфат, креатинин, глутаминовая и др аминокислоты, глутамин. Дипиптиды(только в мышцах!): карнозин(гистидин+бета аланин) ансерин(метилкарнозин), которые способствуют мышечному сокращению. Углеводы мышечной ткани Гликоген: 0, 2-2%, но мышечная масса настолько велика, что содержание гликогена в мышцах в целом в 2 раза больше, чем в печени. Также содержаться гексозомонофосфаты, триозомонофосфаты, ПВК, молочная кислота, следы глюкозы (свободной почти нет). Липиды – около 1%. Представлены нейтральными жирами в соединительно-тканных волокнах. Холестерол и фосфолипиды – компоненты биомембран. Жирные кислоты играют особую роль в миокарде как источник энергии. Минеральные вещества. K⁺, Na⁺ участвуют в передаче возбуждения; также содержаться Ca⁺⁺, Mg⁺⁺, Fe⁺⁺ (особенно много в миоглобине). Биохимия мышечного сокращения Теория Хэнсона и Хаксли: укорочение за счет проникновения нитей актина между нитями миозина. При этом необходимо наличие Са²⁺. В покое кальций находится в трубочках саркоплазматического ретикулума. Са-зависимая АТФ-аза как бы закачивает Са²⁺ в трубочки за счет распада АТФ. Т.е. если много АТФ, то свободного Са⁺⁺ мало.Если возникает раздражение нервного волокна, то Са²⁺ выходит из саркоплазматического ретикулума за счет изменения проницаемости мембраны, и выход его приводит к взаимодействию головки миозина с актином. Если есть Са²⁺ и АТФ, то белки продвигаются друг между другом. В покое миозин связан с Mg и АТФ. Если нет расщепления АТФ, то спайки не образуются. Выход Са²⁺ вызывает распад АТФ и образование спаек.1. SR-Ca²⁺ ®(нервное возбуждение) SR+ Ca²⁺ 2. активация актина: А-Тр+ Ca²⁺ ®А+ Тр- Ca²⁺ 3. активация АТФ-азы кальция: Миозин-АТФ +Н₂О+Са²⁺®(АТФ-аза) Миозин~Фосфат + АДФ 4. взаимодействие миозина и актина: М~Ф + А ®(+Са²⁺, +Н₂О)М~А + Фн 5. М~А ®(сокращение)М-А+ работа

Для расслабления тоже нужна энергия АТФ:

1. М-А + АТФ®М-АТФ + А

2. связывание Са²⁺: Т-Са²⁺+SR+АТФ®Т+SR- Са²⁺+ АДФ+Фн

3. связывание тропонина с актином: Т+А®Т-А

№9

1.Флавінові ферменти.

ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ, сложные ферменты, простетич. группами к-рых служат производные рибофлавина. У нек-рых Ф. ф. простетич. группой является флавинмононуклеотид (ФМН), к-рый состоит из остатка рибофлавина и фосфорной к-ты. Простетич. группа большинства Ф. ф.— флавинадениндинуклеотид (ФАД), в состав к-рого входит один остаток рибофлавина, два остатка фосфорной к-ты, рибоза и аденин. Ф. ф.— промежуточные переносчики водорода в цепи биологическою окисления.

Флавиновые ферменты осуществляют обратимую реакцию дегидрирования (отщепления- присоединения атомов водорода) от субстрата

2.Сучасна класифікація ферментів

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы.

Согласно Международной классификации, ферментыделят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3)гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы)

Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратовокислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления.

Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов.

Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды.

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем.

Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических игеометрических изомеров.

Лигазы(синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата).

3.Біотин