Сервис онлайн-записи на собственном Telegram-боте

Тот, кто работает в сфере услуг, знает — без ведения записи клиентов никуда. Мало того, что нужно видеть свое расписание, но и напоминать клиентам о визитах тоже. Нашли самый бюджетный и оптимальный вариант: сервис VisitTime.
Для новых пользователей первый месяц бесплатно.

Чат-бот для мастеров и специалистов, который упрощает ведение записей:

— Сам записывает клиентов и напоминает им о визите;
— Персонализирует скидки, чаевые, кэшбэк и предоплаты;
— Увеличивает доходимость и помогает больше зарабатывать;

Начать пользоваться сервисом

Как продвинуть сайт на первые места?

Вы создали или только планируете создать свой сайт, но не знаете, как продвигать? Продвижение сайта – это не просто процесс, а целый комплекс мероприятий, направленных на увеличение его посещаемости и повышение его позиций в поисковых системах.

Ускорение продвижения

Если вам трудно попасть на первые места в поиске самостоятельно, попробуйте технологию Буст, она ускоряет продвижение в десятки раз, а первые результаты появляются уже в течение первых 7 дней. Если ни один запрос у вас не продвинется в Топ10 за месяц, то в SeoHammer за бустер вернут деньги.

Начать продвижение сайта

Лизоцим.

Механизм действия ферментов

Лизоцим обнаружен в различных тканях животных и растений, он находится, в частности, в слезной жидкости и яичном белке. Лизоцим функционирует как антибакте­риальный агент, катализируя гидролиз полисахарида, входящего в состав клеточных стенок ряда бактерий. Этот полисахарид обра­зован чередующимися остатками N-ацетилглюкозамина (NAG) и N-ацетилмурамовой кислоты (NAM), соединенными b-1, 4-гликозидной связью (полисахаридные цепи сшиты короткими пептид­ными фрагментами) (рис.).

Лизоцим белка куриных яиц образован одной полипептидной цепью, содержащей 129 аминокислотных остатков. Высокая стабиль­ность фермента обеспечивается наличием четырех дисульфидных мостиков.

Информация об активном центре и типе каталитического процес­са была получена на основе рентгеноструктурных исследований лизоцима (и его комплексов с ингиби­торами). Молекула лизоцима имеет форму эллипсоида; между двумя половинами молекулы находится «щель», в которой происходит связывание олигосахаридов. Стенки щели образованы в основном боковыми цепями неполярных аминокислот, обеспечивающими связывание неполярных структур субстрата, и включают также боковые цепи полярных аминокислот, которые способны образовывать водородные связи с ациламинными и гидроксильными группами субстрата (рис.). Размер щели позволяет разместиться молекуле олигосахарида, содержащей 6 остатков мо­носахаридов.

Методом рентгеноструктурного анализа установить характер связывания субстрата, например гексасахарида NAG₆, не удается, поскольку он гидролизуется. В то же время комплексы фермента с ингибитором трисахаридом NAG₃ стабильны и хорошо изучены. NAG₃ связывается в щели на поверхности фермента, образуя водородные связи и ван-дер-ваальсовы контакты; при этом он запол­няет только половину щели, в которой могут связаться еще три моносахаридных остатка (рис.). Невосстанавливающий конец (сахар А) оказывается у начала щели, а восстанавливающий конец (сахар С) — в центральной ее части. Построение модели фермент-субстрат­ного комплекса было основано на предположении о том, что при связывании субстрата NAG₆ реализуются те же взаимодействия, что и при связывании NAG₃. На модели фермента внутри щели были размещены еще три остатка сахара (обозначаемые как остатки D, Ε и F). В составе модельного комплекса все остатки Сахаров реализуют эффективные нековалентные взаимодействия с боковыми и пептидными группами амино­кислотных остатков, образующих щель.

При идентификации каталитических групп естественно было сосредоточить внимание на тех из них, которые в фермент-субстрат­ном комплексе находятся около расщепляемой гликозидной связи и могут служить донорами или акцепторами протонов. Оказалось, что по одну сторону от расщепляемой связи, на расстоянии 0, 3 нм (от кислорода гликозидной связи), находится карбоксильная группа Glu-35, а по другую (на таком же расстоянии) карбоксильная группа Asp-52 (рис.), окружение их сильно различается. Glu-35 окружена гидрофобными остатками и в оптимуме рН фермента эта группа находится в неионизирован­ном состоянии. Окружение Asp-52 выражение полярное; ее кар­боксильная группа участвует в качестве акцептора водорода в слож­ной сети водородных связей и функционирует в ионизи­рованном состоянии.

Предложена следующая схема каталитического процесса при гидролизе олигосахарида (рис.). Неионизированная карбо­ксильная группа Glu-35 выступает в качестве донора протона, поставляя его гликозидному атому кислорода между атомом C(1) сахара D и С(4) сахара Ε (стадия общего кислотного катализа); это приводит к разрыву гликозидной связи. В результате остаток сахара D переходит в состояние карбкатиона с положительно заряженным атомом углерода и принимает конформацию полу­кресла. Отрицательный заряд карбоксилатной группы Asp-52 стабилизирует карбкатион. Остаток NAG2 (сахара Ε + F) диффун­дирует из области активного центра. Затем в реакцию вступает молекула воды; ее протон переходит к Glu-35, а ОН -группа к атому С(1) остатка D (стадия общего основного катализа). Остаток NAG₄ (сахара D + С + В + А) уходит из области активного центра, и фермент возвращается в исходное состояние.