ЗАНЯТИЕ № 3

ТЕМА: Пространственная структура белков и определяющие ее силы

Цель: Изучить природу сил, определяющих пространственную структуру белков

Первичная структура, или основная последовательность звеньев полимерной цепи определяется химическими или валентными взаимодействиями. Помимо этого, между молекулами действуют также слабые невалентные силы, которые приводят к притяжению на больших и к отталкиванию – на малых расстояниях.

Взаимодействия между атомами в пределах одного аминокислотного остатка определяется вкладом трех составляющих: дисперсионными (силы Лондона), электростатическими (диполь-дипольными) взаимодействиями и торсионными силами. К взаимодействиям между атомами, принадлежащими разным аминокислотным остаткам причисляют: водородные связи, гидрофобные, ионные взаимодействия, дисульфидные химические связи. Первые два типа относят как к взаимодействию соседних, так и отдаленных аминокислотных остатков; третье и четвертое – только к остаткам, расположенным в разных участках одной и той же или двух разных полипептидных цепей.

Вопросы для рассмотрения на занятии:

1. Типы взаимодействий в макромолекулах.

· Взаимодействия Ван-дер-Ваальса (ориентационные, индукционные, дисперсионные).

· Потенциалы взаимодействия, равновесные и минимальные расстояния для пар атомов.

· Водородные связи. Энтальпия и энтропия связи в вакууме и водной среде.

· Электростатические взаимодействия.

· Торсионный потенциал. Поворотная изомерия. (реферат)

2. Гидрофобные взаимодействия. Структура льда и воды. Неполярные молекулы в воде.

3. Углы внутреннего вращения полипептидной цепи. Особенности пептидной связи.

4. Стерические контурные диаграммы Рамачандрана.

5. Энергетические контурные диаграммы.

Самостоятельная работа

· Нековалентные взаимодействия между атомами. Их природа и сила.

· Дипольные взаимодействия. Что это такое и как их можно рассчитать?

· Что такое собственный торсионный потенциал? Конформационная энергия пептидного остатка.

· Перечислите основные виды взаимодействий (1) между соседними атомами в полипептидной цепи и (2) между группами, принадлежащим разным аминокислотным остаткам в полипептидной цепи.

· Водородная связь. Ее роль в формировании структуры белка.

· Особенности структуры воды и ее свойства.

· Что происходит при растворении в воде неполярных молекул?

· Энергия перехода неполярных молекул из гидрофобной в водную фазу.

· Как можно количественно выразить гидрофобность данного вещества?

· Вокруг каких связей в полипептидной цепи происходит вращение?

· Что такое торсионные углы в пептидном звене. Как они обозначаются?

· Расскажите о стерических контурных диаграммах Рамачандрана.

· Энергетические контурные диаграммы. Сравнение контурных диаграмм с данными рентгеноструктурного анализа.

Литература

· Рубин А.Б. Биофизика. Т 1. – М., 2000, стр. 183-197, 198-205

· Биофизика: Учебник / Под ред.Ю.А.Владимирова. - М: Медицина, 1983. - 272 с.: ил

Рекомендуемая дополнительная литература для самостоятельной работы

· Финкельштейн А.В. Введение в физику белка. Курс лекций 1999-2000 (Лекция 2-6)

· Волькенштеин М.В. Биофизика. – М., 1988, стр. 88-108

· Шайтан К.В. Конформационная подвижность белка с точки зрения физики // СОЖ, №5, 1999, стр. 8-13

· Лаврик О.И. Механизмы специфического отбора аминокислот в биосинтезе белка // СОЖ, №4, 1996, стр. 18-23

· Наберухин Ю.И. Загадки воды // СОЖ, №5, 1996, стр. 41-48