Студопедия

Главная страница Случайная страница

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белков




На поверхности большинства внутриклеточных белков преобладают полярные радикалы, однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных белков. Так, протомеры олигомерных белков в области контактов друг с другом часто содержат гидрофобные радикалы. Поверхности белков, функционирующих в составе мембран или прикрепляющиеся к ним в процессе функционирования, также обогащены гидрофобными радикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде.

5. Растворимость белков

Растворимость белков в воде зависит от всех перечисленных выше свойств белков: формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка. Кроме этого, растворимость белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в растворе других растворённых веществ. Например, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дистиллированной воде. С другой стороны, увеличение концентрации нейтральных солей может способствовать вьшадению определённых белков в осадок. Денатурирующие агенты, присутствующие в растворе, также снижают растворимость белков.

Денатурация белка- это разрушение тритичной структуры белка при действии, высокой температуры, к-т и. т. д..

Изоэлектрическая точка (pI) — кислотность среды (pH), при которой определённая молекула или поверхность не несёт электричекого заряда. Амфотерные молекулы (цвиттер-ионы) содержат как положительные, так и отрицательные заряды, наличие которых определяется pH раствора. Заряд различных функциональных групп таких молекул может меняться в результате связывания или, наоборот, потери протонов H+. Величина изоэлектрической точки такой амфотерной молекулы определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной фракций:
pI = 0,5(рК1+рK2).

7)Классификация белков. Простые и сложные белки.

1. По химическому составу – простые и сложные

Простые белки (протеины) – молекулы состоят только из аминокислот.

Подразделяются по растворимости в воде на группы:

  • протамины
  • гистоны
  • альбумины
  • глобулины
  • проламины
  • глютелины

Сложные белки (протеиды) – помимо полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.

Виды сложных белков:

  • липопротеиды
  • гликопротеиды
  • фосфопротеиды
  • металлопротеиды
  • нуклеопротеиды
  • хромопротеиды

2. Подразделяются в зависимости от выполняемых функций по классам:

  • ферменты
  • транспортные
  • структурные
  • регуляторные
  • защитные
  • запасные (резервные, пищевые)
  • сократительные

8)Общие свойства ферментов.



1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

 

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

 

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

 

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).

 

3. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:



1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

 

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).

 

 

Активность ферментов зависит также от рН среды. Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример про пепсин и трипсин).

 

9)Механизм ферментативной реакции –

Фермент взаимодействует с субстратом по принципу строгой спецефичности (комплементарности) Это принцип "ключ-замок" или "рука-перчатка". Скорость ферментативной реакции зависит от концетрации как фермента, так и субстрата.

 

1. Теория Фишера (модель "жесткой матрицы", "ключ-замок") – активный центр фермента строго соответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. Эта модель хорошо объясняет абсолютную специфичность, но не групповую.

2. Теория Кошланда (модель "индуцированного соответствия", "рука-перчатка") – подразумевает гибкость активного центра. Присоединение субстрата к якорному участку фермента вызывает изменение конфигурации каталитического центра таким образом, чтобы его форма соответствовала форме субстрата.

10)Химическая природа ферментов. Однокомпонентные и двухкомпонентные ферменты. Активный центр фермента.

Химическая природа и структура ферментов. Большинство ферментов имеют белковую природу, но ферментативной активностью обладает также и РНК.

Доказательства белковой природы ферментов таковы: а) потеря активности при кипячении; б) денатурация при УФ и рентгеновском облучении, действии ультразвука, кислот, щелочей, тяжелых металлов; в) гидролиз до аминокислот; г) осаждение под действием солей (высаливание) без потери каталитических свойств; д) высокая молекулярная масса, амфотерные свойства, способность к электрофорезу;

Все ферменты можно условно разделить на две группы: однокомпонентные и двухкомпонентные.

Однокомпонентные ферменты состоят только из белка. Примерами однокомпонентных ферментов могут служить пепсин и папаин.

Двухкомпонентные ферменты состоят из белковой части, или апофермента, и небелковой, или кофермента. Примерами двухкомпонентных ферментов являются: каталаза.

Биологическая активность проявляется у двухкомпонентного фермента лишь в случае присоединения кофермента к белку, по отдельности каждая из частей двухкомпонентного фермента ею не обладает.

Каждый фермент имеет свой активный центр. Активным центром однокомпонентного фермента являются некоторые химические группы белковой молекулы. В активный центр двухкомпонентного фермента входит кофермент.

Среди коферментов встречаются витамины, нуклеотиды, металлы. Важная роль витаминов, которую они играют в питании человека, связана именно с тем, что они входят в состав ряда ферментов. По этой же причине ионы ряда металлов в микроколичествах являются необходимыми для человека.

Белковая часть фермента определяет специфичность его действия. Один и тот же кофермент может входить в состав разных ферментов. Такие ферменты будут отличаться своей специфичностью.

Активный центр — согласно ИЮПАК, это особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность. Активный центр непосредственно осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата или с теми её частями, которые непосредственно участвуют в реакции.

 

11)Особенности ферментов как биологических катализаторов.


mylektsii.ru - Мои Лекции - 2015-2019 год. (0.009 сек.)Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав Пожаловаться на материал