Классификация аминокислот. Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу различают α, β и γ -аминокислоты. α -Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α -углерода, замещен на аминогруппу (—NH2).

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттерионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у α - аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер-ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом, а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

Большинство аминокислот, участвующих в обменных процессах и входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступающих в избытке). Они называются заменимыми. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей - незаменимые аминокислоты. Таких аминокислот девять (гистидин, триптофан, фенилаланин, лизин, метионин, треонин, изолейцин, лейцин, валин).

Для изучения аминокислотного состава белков пользуются сочетанием кислотного (НСl), щелочного [Ва(ОН)2] и, реже, ферментативного гидролиза или одним из них.

Общее свойство – амфотерность (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α -углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α -амино- и α -карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов. Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7, 0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные): аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин; 2) полярные (гидрофильные): глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин; 3) ароматические (большей частью неполярные): фенилаланин, триптофан, тирозин; 4) отрицательно заряженные (кислые): аспарагиновая кислота, глутаминовая к-та; 5) положительно заряженные (основные): лизин, аргинин, гистидин.