Белоктардың құрылымдық ұйымдасуы. Химиялық байланыстар.

Белоктар — ө зара ковалентті пептидтік байланыстармен байланысқ ан аминқ ышқ ыл қ алдық тарынан тұ ратын полимерлі молекулалар (полипептидтер). Белок қ ұ рамына ә р тү рлі 20 аминқ ышқ ылдары кіреді.

Барлық амин қ ышқ ылына ортақ химиялық топ: кө міртегінің орталық атомымен (ɑ -кө міртегі атомы) байланысқ ан карбоксильді тобы (СООН) мен амин тобы (NH2) болса, ә рбір амин қ ышқ ылына тә н ерекше бү йір тізбегі болады.

Белок қ ұ рамына кіретін 20 аминқ ышқ ылдарын химиялық қ ұ рылысы жә не бү йір радикалдарының қ асиетіне байланысты жіктейді.

ПОЛЯРЛЫ ЕМЕС ТОП (гидрофобты) 10 аминқ ышқ ылынан тұ рады.

-R-тобы алифатты кө мірсу (5 аминқ ышқ ылы) – аланин, валин, лейцин, изолецин, пролин.

-Ароматты сақ иналы (2 аминқ ышқ ылы) - фенилаланин, триптофан

-Қ ұ рамында S бар (2 аминқ ышқ ылы) – метионин, цистеин жатады.

Полярлы топ (10 амин қ ышқ ылы)

-Зарядталмағ ан (5 аминқ ышқ ылы) – серин, треонин, тирозин, аспарагин жә не глутамин – рН-тің физиологиялық мә нінде электрлі нейтралды. Олардың бү йір тобы су молекуласымен сутегі байланысын тү зе алады.

-Оң зарядты (3аминқ ышқ ылы) – лизин, аргинин, гистидин.

-Теріс зарядты (2 аминқ ышқ ылы) – аспарагин қ ышқ ылы, глутамин қ ышқ ылы.

.қ. суда ерігіштігі ө те тө мен, олардың R-тобы сумен байланыспайды.

Полипептидтегі аминқ ышқ ылдарының реттілігі – бірінші реттік қ ұ рылым деп аталады.

1953 жылы ағ ылшын ғ алымы Ф.Сэнгер ең алғ аш рет инсулиннің аминқ ышқ ылдарының реттілігін ашты.

Полипептидті тізбектер ө здігінен нақ ты екіншілік қ ұ рылымды қ ұ райды.

Екіншілік қ ұ рылымдағ ы маң ызды типтердің бірі- α спираль.

Полипептид негізінен бү йір R-топтары сыртқ а бағ ытталғ ан оң жақ ты спиральдануды қ ұ райды.

α спиральдің ә рбір тізбегіне 3, 6 аминқ ышқ ылынан келеді. Осы қ ұ рылым NH- тобындағ ы бір аминқ ышқ ылының сутегі атомымен жә не тө ртінші аминқ ышқ ыл тізбегінің СО- тобы арасында сутектік байланыстың пайда болуымен тұ рақ ты.

А.қ. Бү йір топтары спиральдің сырт жағ ында орналасқ ан.

α спиральді участкелер орташа есеппен 10-20 аминқ ышқ ылынан тұ рады.

Белок молекуласындағ ы барлық атомдардың ү ш ө лшемді кең істікте жалпы орналасуын белоктың ү шінші дең гейдегі қ ұ рылысы деп айтуғ а болады. Полипептид тізбегінде бір-бірінен алыс жә не екінші дең гейдің ә ртү рлі қ ұ рылымдарында тұ рғ ан амин қ ышқ ылдары белоктың ү шінші дең гейінде ө зара ә рекеттесе алады. Полипептид тзбегіндегі иілімдердің орны, бағ ыты жә не ілгектердің қ ұ рылуы пролин, треонин, серин жә не глицин секілді майысу туғ ызатын амин қ ышқ ылдарының саны мен орналасуымен анық талады. Тө ртіншілік қ ұ рылым- олигомерлер, екі немесе оданда кө п бірдей немесе ә ртү рлі полипептид тізбектерінен тұ рады. Олигомерлі белоктар белгілі бір тө ртіншілік қ ұ рылыммен сипатталады.

Белоктардың тө ртіншілік қ ұ рылымы олигомерлі қ ұ рылымда жекеленген шиыршық талғ ан полипептидті тізбектер ө зара ә серлесуі арқ ылы анық талады.