Часть I

Введение

В сборнике тестов представлены более 500 тестовых заданий по основным разделам биологической химии, имеющие медицинскую направленность и связь с клиническими дисциплинами. Задания рекомендованы для обучения, контроля и самоконтроля студентам медицинского факультета ПГУ им. Т. Г. Шевченко.

Задания представлены различными вариантами:

1. выбрать один или несколько правильных ответов;

2. выбрать один неправильный ответ;

3. установить соответствия между понятиями одного столбца с ответами другого столбца.

Тестовые задания составлены в соответствии с рекомендациями ВОЗ для внедрения в медицинское образование.

На все тестовые задания даны ответы и включают в себя изучаемый материал по биологической химии по следующим темам: обмен липидов, обмен белков и аминокислот, обмен нуклеотидов, матричные биосинтезы в организме человека, гормоны, биохимия печени и крови, биохимия соединительной ткани.

Отличительной чертой предлагаемых тестов является оперативность, высокая степень индивидуализации заданий, малые затраты времени на проведение и проверку рубежного контроля знаний студентов.

Часть I

Раздел 1. Белки и аминокислоты

1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков?

1. Коллоидные

2. Термостабильность

3. Устойчивость к изменениям рН

4. Амфотерность

5. Денатурация

2. Какова роль ковалентных связей белков?

1. Стабилизируют третичную структуру белка

2. Поддерживают альфа-спиральную конфигурацию полипептидной цепи

3. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка

3. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи?

1. Гемоглобин

2. Фиброин шелка

3. Миоглобин

4. Сывороточный альбумин

4. Какие связи участвуют в образовании третичной структуры белка?

1. Пептидные

2. Водородные

3. Ионные

4. Дисульфидные

5. Ван-дер-Ваальса

5. Что обеспечивает четвертичная структура белков?

1. Растворимость

2. Видовую специфичность

3. Кооперативный эффект

6. Нативная структура белка определяется:

1. Первичной структурой

2. Вторичной структурой

3. Третичной структурой

7. Генетически детерминирована:

1. Первичная структура

2. Вторичная структура

3. Третичная структура

4. Четвертичная структура белка

8. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков?

1. Специфическое взаимодействие

2. Термостабильность

3. Устойчивость к изменению рН

9. Что обеспечивает первичная структура белков?

1. Растворимость

2. Видовую специфичность

3. Функциональную активность

4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы

10. Какие белки обладают наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи?

1. Коллаген

2. Инсулин

3. Гемоглобин

4. Миоглобин

5. Кератин

11. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции?

1. Определяет конформацию молекулы

2. Формирует активный центр

3. Обеспечивает кооперативный эффект

12. Какие свойства характерны для белков?

1. Амфотерность

2. Устойчивость к изменению рН

3. Способность вращать плоскость поляризованного луча

4. Термолабильность

13. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5, 5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при физиологическом значении рН=7.36?

1. +

2. -

14. Какие вещества служат для высаливания белков?

1. Щелочноземельные металлы

2. Сахароза

3. Кислоты

4. Тяжелые металлы

15. Пептидная связь в белках:

1. Имеет частично двойной характер

2. Является нековалентной

3. Невозможно свободное вращение

4. Является плоской

16. Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой (4 группа)?

1. Лейцин

2. Лизин

3. Серин

4. Глицин

5. Пролин

17. В результате мутаций в гене α -цепи гемоглобина А вместо Гис, входящего в состав активного центра, находится Тир. Это приводит к тому, что Fe⁺² окисляется до Fe⁺³.Сколько молекул О₂ способен переносить в ткани такой гемоглобин?

1. 1

2. 2

3. 3

4. 4

5. Ни одной