Студопедия

Главная страница Случайная страница

Разделы сайта

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Для диагностики ряда заболеваний определяют активность ферментов трансаминаз в крови. Назовите кофермент трансаминаз.






1. ФАД

2. ПАЛФ

3. ТДФ

4. НАД

5. Биотин

5. В биологическом окислении участвуют ферменты оксидоредуктазы. Некоторые из них содержат гем. В состав гема входит металл:

1. Mn

2. Fe

3. Zn

4. Mo

5. Ni

6. У больного - острый панкреатит. Какие препараты должен назначить врач, чтобы не было аутолиза поджелудочной железы?

1. Ингибиторы протеаз

2. Активаторы протеаз

3. Трипсин

4. Химотрипсин

5. Амилазу

7. В ургентную клинику привезли больного с подозрением на острый панкреатит. Для подтверждения диагноза больному необходимо назначить определение активности фермента:

1. Амилазы в моче

2. Креатинфосфокиназы в крови

3. АСТ в крови

4. ЛДГ в крови

5. АЛТ в крови

8. Принимает участие в биологическом окислении металл:

1. Mg

2. Zn

3. Co

4. Fe

5. Mn

9. Определение активности трансаминаз широко применяется в медицинской практике для диагностики заболеваний внутренних органов. Кофактором ферментов трансаминаз является активная форма витамина:

1. В12

2. В6

3. В1

4. В2

5. РР

10. Компоненты дыхательной цепи относятся к классу ферментов:

1. Оксидоредуктаз

2. Гидролаз

3. Изомераз

4. Лиаз

5. Трансфераз

11. У ребенка отставание в физическом и умственном развитии. В моче повышен уровень кетокислоты, которая дает цветную качественную реакцию с хлорным железом. Какое наследственное заболевание у ребенка?

1. Сахарный диабет

2. Гипертиреоз

3. Фенилпировиноградная олигофрения

4. Гепатит

5. Цистинурия

12 Активность какого фермента в крови будет увеличиваться при инфаркте миокарда:

1. ЛДГ4

2. Аспартатаминотрансферазы

3. Трипсина

4. Амилазы

5. ЛДГ5

13. В питательную среду, содержащую сукцинат (янтарную кислоту) и фермент сукцинатдегидрогеназу (СДГ), добавили ингибитор фермента – малоновую кислоту. При увеличении концентрации субстрата активность фермента восстановилась. Назовите тип ингибирования фермента:

1. Денатурация

2. Обратимое конкурентное

3. Необратимое

4. Неконкурентное

5. Аллостерическое

14. Назовите коферментную форму витамина В1:

1. НАДФ

2. ФАД

3. ТДФ

4. ПАЛФ

5. КоА-SH

15. На активности флавиновых дегидрогеназ отразится недостаток витамина:

1. РР

2. В2

3. В1

4. В6

5. С

16. Превращение профермента пепсиногена в активный фермент - пепсин происходит путем:

1. Фосфорилирования

2. Протеолиза

3. Денатурации

4. Гидроксилирования

5. Конкурентного ингибирования

17. Недостаток, какого витамина ведет к нарушению процессов карбоксилирования белков свертывающей системы крови?

1. А

2. К

3. С

4. Н

5. РР

18. При недостаточности в пище витамина В1 в тканях понижается активность α -кетоглутаратдегидрогеназного комплекса. Причиной этих изменений является нарушение синтеза кофермента:

1. Никотинамидадениндинуклеотида (НАД)

2. Флавинадениндинуклеотида (ФАД)

3. Тиаминдифосфата (ТДФ)

4. Липоевой кислоты

5. Коэнзима А

19. Ферменты, которые переносят функциональные группы от одного субстрата к другому, относятся к классу:

1. Изомераз

2. Трансфераз

3. Оксидоредуктаз

4. Гидролаз

5. Лигаз

20. Активатором амилазы является:

1. Холевая кислота

2. NaCl

3. Co

4. АТФ

5. HCl

21. У больного гнойная рана. Ускорит очистку раны и ее заживление фермент:

1. Глюкозоксидаза

2. Пероксидаза

3. Каталаза

4. Цитохрома С

5. Трипсина

22. В организме человека недостаток железа. Это приведет к снижению активности фермента дыхательной цепи:

1. Карбоангидразы

2. Глутатионпероксидазы

3. Цитохромоксидазы

4. Карбоксипептидазы

5. Церулоплазмина

23. При остром панкреатите в крови и моче повышается активность ферментов - трипсина и амилазы. К какому классу они относятся:

1. Гидролазы

2. Трансферазы

3. Лиазы

4. Лигазы

5. Оксидоредуктазы

24. В состав фермента СДГ (сукцинатдегидрогеназы) входит кофермент:

1. НАД

2. ФАД

3. КоА-SH

4. ПАЛФ (пиридоксальфосфат)

5. АДФ

25. Тетрагидрофолиевая кислота не переносит функциональную группу:

1. Метильную

2. Формильную

3. Сульфо

4. Метенильную

5. Оксиметильную

26. Абсолютная специфичность характерна для фермента:

1. Амилазы

2. Уреазы

3. Пепсина

4. Фосфатазы

5. Алкогольдегидрогеназы

27. Больной жалуется на острую боль в животе, рвоту. В крови значительное увеличение активности амилазы, трипсина. Чтобы не было аутолиза поджелудочной железы, врач назначает препараты:

1. Ингибиторы протеолитических ферментов (трасилол, контрикал)

2. Инсулин и другие гормоны

3. Сульфаниламидные препараты

4. Антибиотики

5. Комплекс панкреатических ферментов

28. Недостаток какого витамина отразится на активности НАД-зависимых дегидрогеназ?

1. D

2. В2

3. РР

4. В6

5. С

29. Фермент с субстратом взаимодействуют при помощи:

1. Активного центра

2. Аллостерического центра

3. Модулятора

4. Апофермента

5. Белкового домена

30. Сульфаниламидные препараты являются конкурентными ингибиторами:

1. Аллостерических ферментов

2. Пара-аминобензойной кислоты - составной части фолиевой кислоты

3. Холинэстеразы

4. Окислительно-восстановительных ферментов

5. Каталазы

31. В состав КоА-SH входит витамин:

1. Тиамин

2. Пиридоксин

3. Рибофлавин

4. Пантотеновая кислота

5. Токоферол

32. Определение активности какого фермента позволит поставить диагноз - инфаркт миокарда?

1. Уреазы

2. ЛДГ3

3. Креатинфосфокиназы (МВ)

4. Каталазы

5. Амилазы

33. Кислая фосфатаза относится к классу ферментов:

1. Оксидоредуктаз

2. Трансфераз

3. Лиаз

4. Синтетаз

5. Гидролаз

34. Значение витамина К в свертывании крови состоит в том, что он является:

1. Кофактором γ -глутамилкарбоксилазы белков свертывающей системы крови

2. Ингибитором антитромбина

3. Активатором тромбина

4. Ингибитором гепарина

5. Кофактором метилтрансфераз

35. Переносит аминогруппы кофермент:

1. НАД

2. ФАД

3. Гем

4. Убихинон (КоQ)

5. Пиридоксальфосфат

36. Содержат коферменты НАД и ФАД ферменты класса:

1. Гидролаз

2. Изомераз

3. Лиаз

4. Трансфераз

5. Оксидоредуктаз

37. Изоферменты широко применяют в диагностике заболеваний. Так, при инфаркте миокарда анализируют изоферментный спектр:

1. Аспартатаминотрансферазы

2. Аланинаминотрансферазы

3. Малатдегидрогеназы

4. Лактатдегидрогеназы

5. Протеинкиназы

38. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты катализируется мультиферментным комплексом, в состав которого входят:

1. ФАД, ТГФК, ПАЛФ, ТДФ, холин

2. НАД, ПАЛФ, ТДФ, метилкобаламин, биоптерин

3. ТДФ, ФАД, КоА-SH, НАД, липоевая кислота

4. КоА-SH, ФАД, ПАЛФ, ТГФК, карнитин

5. Липоевая кислота, ТГФК, ПАЛФ, метилкобаламин

39. Оптимум рН для действия пепсина:

1. 2-3

2. 1-2

3. 3-4

4. 4-5

5. 6-8

40. Активирует протеолитический фермент трипсиноген фермент энтерокиназы путем:

1. Фосфорилирования

2. Дефосфорилирования

3. Аллостерической регуляции

4. Карбоксилирования

5. Ограниченного протеолиза

41. Препараты липоевой кислоты усиливают активность мультферментного комплекса:

1. Сукцинатдегидрогеназы

2. Синтетазы жирных кислот

3. Пируватдекарбоксилазы

4. Пируватдегидрогеназы

5. Лактатдегидрогеназы

42. В основу регуляции активности ферментов положен принцип обратной связи, согласно которому:

1. Конечный продукт тормозит начальную реакцию процесса

2. Конечный продукт активирует определенные реакции процесса

3. Ферменты определенных реакций денатурируют

4. Субстраты тормозят определенные реакции

5. Конечные продукты тормозят все реакции процесса

43. Кофермент 1 группы глутатион по химической природе является:

1. Циклическим комплексом

2. Трипептидом

3. Динуклеотидом

4. Производным витамина

5. Витаминоподобным веществом

44. Фермент липаза, расщепляющая нейтральные жиры, относится к классу ферментов:

1. Гидролаз

2. Трансфераз

3. Оксидоредуктаз

4. Синтетаз

5. Изомераз

45. Определение активности трансаминаз применяется в медицинской практике для диагностики повреждений внутренних органов. Кофактор этих ферментов:

1. Тиаминдифосфат

2. Пиридоксальфосфат

3. Метилкоболамин

4. Биоцитин

5. Тетрагидрофолат

46. Фермент гистидиндекарбоксилаза, которая катализирует превращение гистидина в гистамин, относится к классу:

1. Гидролаз

2. Оксидоредуктаз

3. Трансфераз

4. Изомераз

5. Лиаз

47. В состав какого кофермента входит витамин РР?

1. НАД

2. Коэнзим А

3. Тиаминдифосфата

4. Фосфопиридоксаля

5. Флавинадениндинуклеотида

48. Ферменты, которые принимают участие в синтезе веществ с использованием энергии, относятся к классу:

1. Оксидоредуктаз

2. Трансфераз

3. Лигаз

4. Гидролаз

5. Лиаз

49. В состав фермента цикла Кребса сукцинатдегидрогеназы входит кофермент:

1. ФАД

2. HS-КоА

3. НАДФ

4. КоQ

5. Метилкобаламин

50. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты происходит при участии мультиферментного комплекса:

1. Синтетазы жирных кислот

2. Дыхательной цепи

3. Пируватдегидрогеназы

4. Малатдегидрогеназы

5. Глутатионредуктазы

51. Пепсин - фермент, осуществляющий разрыв пептидных химических связей с присоединением воды, относится к классу:

1. Трансфераз

2. Изомераз

3. Оксидоредуктаз

4. Лигаз

5. Гидролаз

52. Коферментной формой фолиевой кислоты (витамина В9) является:

1. НАД

2. Тетрагидрофолиевая кислота

3. ФАД

4. ФМН

5. 5-дезоксиаденозилкобаламина

53. Цианиды блокируют действие фермента цитохромоксидазы, соединяясь с ионами железа в составе активного центра. Назовите вид ингибирования фермента:

1. Конкурентное

2. Неконкурентное

3. Аллостерическое

4. Обратимое

5. Необратимое

54. В каких реакциях принимает участие коферментная форма витамина В6 -ПАЛФ?

1. Карбоксилирования

2. Изомеризации

3. Трансаминирования

4. Ацилирования

5. Гидроксилирования

55. Витамин В2 представлен в организме в виде коферментной формы:

1. Тиаминдифосфата

2. ФАД

3. Биоцитина

4. Пиридоксальфосфата

5. НАДФ

56. Убихинон (КоQ) как кофермент 1 группы принимает участие в процессе:

1. Синтеза жирных кислот

2. Тканевого дыхания

3. Окислительного декарбоксилирования кетокислот

4. Трансаминирования

5. Гидроксилирования аминокислот

57. В состав ферментов цикла трикарбонових кислот Кребса - пиридиновых дегидрогеназ входит кофермент:

1. Пиридоксальфосфат

2. Токоферол

3. Аскорбиновая кислота

4. 5-дезоксиаденозилкобаламин

5. НАД

58. Биотин - коферментная форма витамина Н принимает участие в процессе:

1. Окислительного декарбоксилирования кетокислот

2. Образование ЩУК из ПВК

3. Синтеза АТФ

4. Тканевого дыхания

5. Трансаминирования аминокислот

59. Простетическая группа сложного фермента - это:

1. Небелковая часть фермента, нековалентно связаная с апоферментом

2. Белковый домен

3. Небелковая часть фермента, ковалентно связаная с апоферментом

4. Апофермент- белковая часть фермента

5. Аллостерический центр

60. Переносит остатки карбоновых кислот (ацилы) кофермент ІІ группы:

1. Пиридоксальфосфат

2. КоА-SH

3. КоQ

4. Тиаминдифосфат

5. Метилкобаламин

61. Кофактор - это:

1. Гидрофобный центр фермента

2. Белковая часть сложного фермента

3. Небелковая часть сложного фермента

4. Аллостерический центр

5. Адсорбционный центр

62. Протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), расщепляющие белки, относятся к классу:

1. Гидролаз

2. Изомераз

3. Трансфераз

4. Оксидоредуктаз

5. Синтетаз

63. Ферменты имеют белковую природу, потому что состоят из:

1. Нуклеотидов

2. Моносахаридов

3. Жирных кислот

4. Аминокислот

5. Глицерина

64. Коферменты НАД и ФАД входят в состав ферментов класса:

1. Гидролаз

2. Изомераз

3. Лиаз

4. Трансфераз

5. Оксидоредуктаз

65. Белковую природу ферментов доказывают все свойства, кроме:

1. Гидролиза до аминокислот

2. Положительной биуретовой реакции

3. Денатурации при нагревании

4. Амфотерности

5. Положительной реакции с реактивом Фелинга

66. Общим свойством, характерным для коферментов НАД и ФМН, является:

1. Наличие терминальных -SH групп

2. Способность присоединять и отдавать электроны

3. Коэффициент фосфорилирования

4. Наличие изоаллоксазинового кольца

5. Наличие в структуре пиридинового кольца

67. В состав ферментов входит коэнзим А, который принимает участие в реакциях:

1. Гидролиза

2. Ацилирования

3. Изомеризации

4. Декарбоксилирования

5. Трансметилирования

68. Как кофермент гем входит в состав всех перечисленных ферментов, кроме:

1. Пероксидазы

2. Каталазы

3. Цитохромов

4. Цитохромоксидазы

5. Амилазы

69. По химической природе нуклеотидом является кофермент:

1. Гем

2. Глутатион

3. Убихинон

4. ФАД

5. Токоферол - хинон

70. Нуклеотидную природу имеют коферменты, кроме:

1. КоА

2. НАД

3. ФАД

4. КоQ

5. 5-дезоксиаденозилкобаламин

71. Коферментом в составе ферментов киназ является:

1. НАД

2. Пиридоксальфосфат

3. АТФ

4. ФАД

5. ФМН

72. Изоферменты - это:

1. Небелковая часть ферментов

2. Аллостерические ферменты

3. Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию

4. Ферменты с абсолютной специфичностью

5. Ферменты одного класса

73. В составе дегидрогеназ цикла трикарбоновых кислот входит коферментная форма витамина:

1. Пиридоксина

2. Никотинамида

3. Токоферола

4. Аскорбиновой кислоты

5. Биотина

74. У больного наблюдается повышенная кровоточивость сосудов, десен, разрушение зубов. Что может быть причиной данного заболевания?

1. Недостаток витамина PP

2. Недостаток витамина В6

3. Недостаток витамина К

4. Недостаток факторов свертывания крови

5. Недостаток витамина С

75. В моче больного, жалующегося на острые боли в пояснице, боли опоясывающие, обнаружено повышение активности диастазы до 800 ед. О каких заболеваниях вы подумаете?

1. Гастрит

2. Гастродуоденит

3. Язва двенадцатиперстной кишки

4. Панкреатит

5. Нефрит

76. При исследовании установлено, что у больного развился дисбактериоз кишечника. Синтез, каких витаминов при этом нарушен?

1. H, А, С, D, В6, В9

2. В2, пантотеновая кислота, В6, H, В9, В12, К

3. D, Н, Е, В9, С, А, В12

4. Пантотеновая кислота, С, А, Н, В12, D

5. D, В6, К, А, Е, С, Н

77. Больной поступил в клинику с жалобами на снижение зрения в ночное время. При обследовании выявлено воспаление роговой оболочки глаза, ороговение эпителия слезных каналов. Какая причина возникновения данного заболевания?

1. Недостаточность витамина РР

2. Недостаточность витамина D

3. Недостаточность витамина A

4. Гипервитаминоз D

5. Гипофункция дегидрогеназ

 






© 2023 :: MyLektsii.ru :: Мои Лекции
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
Копирование текстов разрешено только с указанием индексируемой ссылки на источник.