Главная страница Случайная страница
Разделы сайта
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника
Гемоглобины человека
|
|
Гемоглобин А — тетрамер: (2а2р). Составляет около 98% гемоглобина эритроцитов взрослого человека.
Гемоглобин А2 — тетрамер (2а28). Его содержание в эритроцитах взрослого человека равно 2%.
Гемоглобин эмбриональный — тетрамер (2а2е). Обнаруживается на ранних этапах развития плода.
Гемоглобин F— тетрамер (2ос2у). Приходит на смену раннему гемоглобину плода на 6-м месяце развития.
3 (1). Биологические функции белков. Роль пространственной организации полипептидной цепи в образовании активных центров. Взаимодействие белков с лигандами. Денатурация белков.
| Функции белков | Характеристика функций белков | Примеры белков, осуществляющих данную функцию |
| Ферментативная, или каталитичеcкая | Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому) | Фумаратгидратаза - катализирует обратимое превращение фумарат + Н2О -> малат Цитохромоксидаза - участвует в транспорте электронов на кислород |
| Гормональная, или регуляторная | Регуляция обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма | Инсулин - участвует в регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов Лютропин - участвует в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников |
| Рецепторная | Избирательное связывание различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы) | Цитозольный рецептор эстрадиола - связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки Глюкагоновый рецептор - связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени Регуляторная субъединица протеинкиназы - связывает цАМФ внутри клеток |
| Транспортная | Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки | Липопротеиды - участвуют в переносе липидов между тканями организма Транскортин - переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников в крови) Миоглобин - переносит кислород в мышечной ткани |
| Структурная | Участвуют в построении различных мембран | Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. д. |
| Опорная, или механическая | Близкая по назначению к структурной. Обеспечивает прочность опорных тканей, участвуя в построении внеклеточных структур | Коллаген - структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий Фиброин - участвует в построении оболочки кокона шелкопряда β -Кератин - структурная основа шерсти, ногтей, копыт |
| Резервная, или трофическая | Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток | Проламины и глютелины - запасной материал семян пшеницы Овальбумин - запасной белок куриного яйца (используется при развитии зародыша) |
| Субстратно-энергетическая | Близка к резервной. Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии. При распаде 1 г белка выделяется 17, 1 кДж энергии | Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина) |
| Механохимическая, или сократительная | Сокращение (механический процесс) с использованием химической энергии | Миозин - закрепленные нити в миофибриллах Актин - движущиеся нити в миофибриллах |
| Электроосмотическая | Участие в образовании разницы электрических зарядов и градиента концентрации ионов на мембране | Na+, К+ АТФаза - фермент, участвующий в создании разницы концентраций ионов Na+ и К+ и электрического заряда на клеточной мембране |
| Энерготрансформирующая | Трансформация электрической и осмотической энергии в химическую энергию (АТФ) | АТФ-синтетаза - осуществляет синтез АТФ за счет разности электрических потенциалов или градиента осмотической концентрации ионов на сопрягающей мембране |
| Когенетическая | Вспомогательная генетическая функция белков (приставка " ко" в переводе с латинского означает совместность действия). Сами белки не являются генетическим (наследственным) материалом, но помогают нуклеиновым кислотам реализовывать способность к самовоспроизведению и переносу информации | ДНК-полимераза - фермент, участвующий в репликации ДНК ДНК-зависимая РНК-полимераза - фермент, участвующий в переносе информации от ДНК к РНК |
| Генно-регуляторная | Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации | Гистоны - белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков ДНК Кислые белки - участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК |
| Иммунологичеcкая, или антитоксическая | Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген - антитело | Иммуноглобулины А, М, G и др. - выполняют защитную функцию Комплемент - белок, способствующий образованию комплекса - антиген-антитело |
| Токсигенная | Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов | Ботулинический токсин - пептид, выделяемый палочкой ботулизма |
| Обезвреживающая | Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения (тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их | Альбумины - связывают тяжелые металлы, алкалоиды |
| Гемостатическая | Участвуют в образовании тромба и остановке кровотечения | Фибриноген - белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба |
Активный центр – участок молекулы фермента, который связывает субстраты и от которого зависит специфичность каталитического действия ферментов; активный центр содержит функциональные группы остатков аминокислот и коферментов, пространственно сближенных и определённым образом ориентированных.
Несмотря на огромное разнообразие структуры ферментов, их специфичности и механизма действия, существует ряд общих закономерностей формирования активных центров.
Во-первых, на активный центр приходится относительно малая часть объёма фермента. Роль остальных аминокислотных остатков, составляющих основную массу фермента, состоит в том, чтобы обеспечить молекуле фермента правильную глобулярную форму.
Во-вторых, активный центр – это сложная трёхмерная структура, и в её образовании принимают участие группы, принадлежащие разным частям линейной последовательности аминокислот. Радикалы аминокислот, образующих активный центр, оказываются вблизи друг от друга в результате формирования третичной структуры белка (рисунок 3.3). Поэтому при воздействии факторов, вызывающих денатурацию (нагревание, концентрированные кислоты и щёлочи) утрачивается конформация активного центра и фермент теряет свою активность.
Рисунок 3.3. А. Участие аминокислотных остатков, образующих активный центр фермента, во взаимодействии с субстратом. Б. Положение этих аминокислотных остатков в первичной структуре фермента.
В-третьих, активный центр имеет форму узкого углубления или щели, в которую ограничен доступ воде, за исключением тех случаев, когда вода является одним из реагирующих веществ. В этом углублении присутствует несколько полярных аминокислотных остатков, необходимых для связывания субстрата и катализа.
В-четвёртых, в составе активного центра можно условно выделить две части: а) контактный или якорный участок, где происходит связывание субстрата в нужной ориентации; б) каталитический участок, обеспечивающий протекание реакции.
Рисунок 3.4. Состав активного центра фермента (на примере химотрипсина).
В-пятых, субстраты относительно слабо связываются с ферментами. В связывании и превращении субстрата принимают участие следующие группировки аминокислотных радикалов:
- полярные заряженные: карбоксильные группы глутамата и аспартата, аминогруппы лизина; гуанидиновые группы аргинина; имидазольные группы гистидина;
- полярные незаряженные: гидроксильные группы серина и треонина; сульфгидрильные группы цистеина; фенольные группы тирозина;
- неполярные группы: углеводородные цепи алифатических аминокислот; ароматические кольца фенилаланина и триптофана.
У сложных ферментов в формировании активных центров принимают участие также функциональные группы коферментов.
В образовании фермент-субстратных комплексов принимают участие те же молекулярные взаимодействия, что и обеспечивают формирование пространственной структуры макромолекул, межклеточные контакты и другие процессы в биологических системах:
- водородные связи между полярными незаряженными группировками субстрата и фермента;
- ионные связи между противоположно заряженными группировками субстрата и фермента;
- гидрофобные взаимодействия между неполярными группировками субстрата и фермента.
Эти три основных типа нековалентных связей различаются по своей геометрии, энергии, специфичности.
|
|