Применение ингибиторов ферментов

Изучение ингибиторов ферментов - это важная отрасль знания, имеющая фундаментальное значение для фармакологии и токсикологии.

В медицинской практике при лечении многих заболеваний, связанных с нарушениями работы различных ферментов, широко применяются лекарственные препараты, содержащие очень малые дозы ингибиторов соответствующих ферментов. Также широко используются при лечении инфекционных заболеваний сульфаниламидные препараты, обладающие антимикробным действием. Ингибиторы ангиотензинпревращающего фермента широко вошли в клиническую практику с середины 80-х годов, в первую очередь, как препараты с выраженным анти гипертензивным действием, применяемые в лечении сердечно-сосудистых заболеваний (Бочков В.Н., А.Б. Добровольский, 2005).

Оно находит непосредственное практическое применение, в том числе в военном деле: " нервные газы" (например зоман, зарин и др.), представляют собой по существу специфические ингибиторы ферментов.

Использование некоторых ингибиторов ферментов в качестве инсектицидов послужило основой для создания крупной развивающейся отрасли промышленности, и широко применяются в различных областях сельского хозяйства, а также в бытовых условиях.

Ингибиторы нашли широкое применение в энзимологии при исследовании природы множественных форм ферментов и изоферментов.

Изучение действия токсических веществ in vitro, представленных ингибиторами ферментов, оказывается полезным при разработке противоядий (антидотов) к этим ядовитым веществам.

8 (1). Свойства ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата, температуры и рН среды

Свойства ферментов. Ферменты сочетают в себе свойства катализаторов и свойства, присущие всем остальным белкам.

Как и все белки, ферменты:

• состоят из многих сотен аминокислотных остатков, соединённых в определённой последовательности при помощи пептидных связей;
• они имеют глобулярную пространственную структуру, определяющую их функциональные возможности;
• различаются по молекулярной массе, электрофоретической подвижности,
• образуют коллоидные растворы.

Подобно неорганическим катализаторам, ферменты:

• не расходуются в процессе реакции,
• увеличивают скорость как прямой, так и обратной реакции,
• не изменяют положения равновесия.

Белковая природа ферментов обусловливает появление у них ряда свойств, в целом нехарактерных для неорганических катализаторов: олигодинамичность, специфичность, зависимость скорости реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата, присутствия активаторов и ингибиторов.