Структура и свойства аминокислот

Экз №__

Кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики

«УТВЕРЖДАЮ»

ИО начальника кафедры

клинической биохимии и

лабораторной диагностики

полковник медицинской службы

В.ПАСТУШЕНКОВ

«___» _____________ 2008 г.

доцент кафедры клинической биохимии и лабораторной диагностики

доктор медицинских наук В.АНТОНОВ

_____________________________________________________________________

должность, ученая степень, ученое звание, воинское звание, инициал имени, фамилия автора (авторов)

ЛЕКЦИЯ № 2

по дисциплине: «Биохимия»

___________________________________________________________

(наименование учебной дисциплины)

на тему: «Биохимия белков. Свойства, структура, методы фракционирования белков»

________________________________________________

(наименование темы занятий по тематическому плану изучения дисциплины)

с курсантами и студентами 2 курса факультетов подготовки врачей

(военно-медицинских специалистов иностранных армий)

Обсуждена и одобрена на заседании кафедры

Г.

Протокол №______

Уточнено (дополнено):

«____» ____________ 200___ г.

_____________________________________

Лекция на тему: «Биохимия белков. Свойства, структура, методы фракционирования белков»

Учебные групп: курсанты и слушатели II курса ФПВ

Цель лекции: Рассмотреть вопросы структуры, функции, физико-химических свойств, методов исследования белков.

Время лекции: 2 часа

План лекции.

Введение.

История открытия аминокислот

Структура и свойства аминокислот

Классификация АК

Уровни организации белковой молекулы.

Функции белков

Физико-химические свойства

Классификация белков

Заключение

Введение

Белки – неразветвляющиеся полимеры, минимальная структурная единица которых – аминокислота (АК). Аминокислоты соединены между собой пептидной связью. В природе встречается гораздо больше АК, чем входит в состав животных и растительный белков. Так, множество «небелковых» АК содержится в пептидных антибиотиках или являются промежуточными продуктами обмена белков. В состав белков входит 20 АК в альфа-форме, расположенных в различной, но строго определенной для каждого белка последовательности.

История открытия аминокислот

Первая аминокислота — аспарагин — была открыта в 1806, последняя из аминокислот, обнаруженных в белках, — треонин — была идентифицирована в 1938. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда оно связано с источником выделения. Например, аспарагин впервые обнаружили в аспарагусе (спарже), глутаминовую кислоту — в клейковине (от англ. gluten — глютен) пшеницы, глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys — сладкий).

Структура и свойства аминокислот

Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (— СООН) и аминогруппа (— NH₂) связаны с одним и тем же a-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита — a, b, g и т. д.). Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд. И лишь у пролина боковая группа присоединена не только к a -углеродному атому, но и к аминогруппе, в результате чего образуется циклическая структура.