Физико-химические свойства

Молекулярная масса измеряется в атомных единицах массы, показывающих во сколько раз молекула белка тяжелее 1/12 атома углерода. С величиной молекулярной массы белка пишется D (дальтон) размерность которого соответствует атомной единице массы, но подчеркивающий что она относится к белку или другому биополимеру.

Растворы белка относятся к растворам ВМС и обладают рядом свойств гидрофильных коллоидов: медленной диффузией, высокой вязкостью, опаслеценцией, дают конус Тиндаля.

1/) 1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преоблазают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

Заряд белка также зависит от рН среды. В кислой среде молекула приобретает положительный заряд, в щелочной – отрицательный.

[ NH₃ ⁺ - R – COO ^- ] ⁰

pH > 7 [ OH ^- ] 7 > pH [ H ⁺ ]

[ NH₂ - R – COO^- ]^- [ NH₃⁺ - R – COOH]⁺

Значение рН при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т. е. суммарный заряд равен нулю называется изоэлектрической точкой данного белка. Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая.

Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.

2/) 2) Растворы белков обладают буферными свойствами за счет их амфотерности.

3/) 3) Растворимость. Поскольку молекула белка содержит полярные амино – и карбоксильные группы, то в растворе поверхностные остатки АК гидратируются – происходит образование коацервата.

4/) 4) Коацервация - слияние водных оболочек нескольких частиц, без объединения самих частиц.

5/) 5) Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация).

6/) 6) Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры.

В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. е. свернут обратно в первоначальную пространственную структуру. Этот процесс происходит при участии специфических белков, так называемых белков теплового шока (heat shock proteins или hsp) молекулярной массой 70 кДа. Данные белки синтезируются в клетках в большом количестве при воздействии на нее (или весь организм) неблагоприятных факторов, в частности повышенной температуры. Присоединяясь к развернутой полипептидной цепи hsp 70 быстро сворачивают ее в правильную первоначальную структуру.

Оптическая активность – способность белка взаимодействовать с электромагнитным излучением ультрафиолетового, видимого и инфракрасного спектров. Пептидная связь поглощает свет в диапазоне 190-220 нм, ароматические аминокислоты поглощают свет при длинах волн 260 и 280 нм. Растворы белка преломляют свет (рефрактометрический эффект), рассеивают свет (нефелометрический эффект).

Акустическая активность – способность белка в растворе взаимодействовать с ультразвуком, поглощая, рассеивая и преломляя ультразвуковые волны.