Студопедия

Главная страница Случайная страница

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Ферменты. Строение и механизм действия




Ферменты по химической природе являются:

1) простыми белками – состоят только из аминокислот;

2) сложными белками – (апофермент + кофактор)

металлы (Zn2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+, Fe2+, Fe3+ и др.)

кофактор

кофермент: витаминный (производные витаминов)

невитаминный (гем, УДФ-глюкоза, глутатион и др.)

Активный центр фермента - участок в молекуле фермента, к которому присоединяется субстрат (акцепторный участок) и который обеспечивает превращение субстрата в продукты реакции (каталитический центр). Активный центр ферментов - простых белков состоит из функциональных групп аминокислот (12-16 радикалов). В активный центр сложных ферментов входит также небелковая часть. Формирование активного центра происходит в момент возникновения третичной и четвертичной структуры белка и присоединения кофактора, если фермент является сложным белком.

Аллостерический центр фермента – другой участок в молекуле фермента, к которому могут присоединяться вещества-регуляторы (эффекторы), вследствие чего каталитическая активность фермента меняется.

Аллостерические эффекторы (модификаторы, модуляторы) - вещества, изменяющие активность фермента. К ним относятся метаболиты, ионы металлов, коферменты, лекарственные препараты и др. Положительные аллостерические эффекторы активируют фермент, отрицательные - ингибируют.

Изоферменты (изоэнзимы) – это группа ферментов, катализирующих одну химическую реакцию, но отличающихся по аминокислотному составу, сродству к субстрату, локализации в тканях. Биологическое значение наличия изоферментов: в определенных тканях различные условия для протекания реакций, например, в скелетных мышцах - анаэробные условия – активен ЛДГ5, в миокарде – аэробные условия – активен ЛДГ1. Таким образом, изоферменты выполняют своеобразную роль регуляторов метаболизма.

Полиферментные системы по своей организации делятся на:

1. Функциональные - ферменты не связаны друг с другом, объединены по функции, молекулы субстратов и ферментов перемещаются путем диффузии (ферменты гликолиза, синтеза триглицеридов, холестерина).

2. Структурно-функциональные - ферменты связаны с определенными клеточными структурами и объединены по функции (ферменты дыхательной цепи).

3. Смешанные - (ферменты цикла трикарбоновых кислот), часть ферментов связаны структурно-функционально, а часть функционально.

Механизм действия ферментов - современная теория механизма действия ферментов - это теория промежуточных соединений (Михаэлис, Ментен).

E+S↔ES↔ES*↔EP↔E+P

- сближение и ориентация субстрата и активного центра энзима,

- образование ES-комплекса, эффект напряжения (индуцированное напряжение, при котором происходит дестабилизация субстрата и энергетический барьер снижается),



- акт катализа (кислотно-щелочной или ковалентный),

- выход конечных продуктов реакции из активного центра.

Кинетика, классификация, ингибирование ферментов


mylektsii.ru - Мои Лекции - 2015-2018 год. (0.005 сек.)Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав Пожаловаться на материал