I. Общие сведения 19 страница

С о ч.: Полн. собр. соч., т. 1 - 13, М.- Л., 1953-59; Полн. собр.соч., т. 1-11, под ред. С. А. Венгерова, СПБ, 1900 - 17, т.12 -13, под ред. В. С. Спиридонова, М.- Л., 1926-48; Собр. соч., т. 1-3, М., 1948; Избр. пед. соч., М.- Л., 1948.

Лит.: Ленин В. И., О литературе и искусстве, М., 1957: Чернышевский Н. Г., Очерки гоголевского периода русской литературы, Полн. собр.соч., т. 3, М.- Л., 1947; Плеханов Г. В., Литература и эстетика, т. 1, М., 1958; Пыпин А. Н., Белинский, его жизнь и переписка, 2 изд., СПБ, 1908; Литературное наследство, т. 55--57, М., 1948 - 51; Белинский- историк и теоретик литературы, сб. ст., М. - Л., 1949; Медынский Е. Н., Педагогические идеи В. Г. Белинского, М., 1948; Мордовчен-к о Н., Белинский и русская литература его времени, М.- Л., 1950; Б у р с о в Б., Вопросы реализма в эстетике революционных демократов, М., 1953; Мезенцев П., Белинский. Проблемы идейного развития и творческого наследия, М., 1957; Кулешов В. И., " Отечественные записки" и лит-pa 40-х гг. XIX в., М., 1959; Оксман Ю. Г., Письмо Белинского к Гоголю как историч. документ, в его кн.: От " Капитанской дочки" к " Запискам охотника", Саратов, 1959; его же. Летопись жизни и творчества В. Г. Белинского, М., 1958; Лаврецкий А., Эстетика Белинского, М., 1959; Поляков М., Виссарион Белинский. Личность - идеи -эпоха, М., 1960; Гуляев Н. А., В. Г. Белинский и зарубежная эстетика его времени, [Каз], 1961; Белинский в воспоминаниях современников, [М.], 1962; Белинский и современность, М., 1964; Нечаева В. С., В. Г. Белинский. Начало жизненного пути. 1811-1830, М., 1949; её же, В. Г. Белинский. Учение в университете и работа в " Телескопе" и " Молве". 1829 - 1836, М., 1954; её же, В. Г. Белинский. Жизнь и творчество, 1836 - 1841, М., 1961; её же, В. Г. Белинский. Жизнь и творчество. 1842 - 1848, [М.], 1967. В. И. Кулешов.

БЕЛИНСКИЙ (до 1948 -Чембар), город, центр Белинского р-на Пензенской обл. РСФСР. Расположен на р. М. Чем-бар (басе. Дона), в 55 км к Ю.-З. от ж.-д. ст. Белинская (на линии Пенза -Ряжск). 6, 8 тыс. жит. (1970). Маслодельный, пеньковый и кирпичный з-ды. Пед. уч-ще. Городом стал в 1784. Переименован в честь В. Г. Белинского, к-рый провёл в Чембаре детские годы (есть музей Белинского). Вблизи Б., в с. Лермонто-во (б. Тарханы), - музей-усадьба М. Ю. Лермонтова и его могила.

БЕЛИТУНГ, Биллитон (Belitung, Billiton), остров в Малайском архипелаге, в Индонезии, между о-вами Суматра и Калимантан. Пл. ок. 4850 км². Сложен гл. обр. архейскими гранитами и гнейсами. Поверхность преим. равнинная, с отд. гранитными массивами выс. до 510 м.

Влажные вечнозелёные тропические леса. Крупные месторождения оловянных руд. Тропич. земледелие (копра, перец и др.). Гл. город - Танджунгпандан. БЕЛИЦЕР Владимир Александрович [р. 17(30).9.1906, Рязань], советский биохимик, акад. АН УССР (1957). Окончил МГУ в 1930. В 1930-44 сотрудник Всесоюзного ин-та эксперимент. медицины, с 1944 в Ин-те биохимии АН УССР. Изучал связи процессов гликолиза и дыхания, механизм клеточного дыхания. Ввёл понятие коэффициента фосфорили-рования - отношения связанного фосфата к поглощённому кислороду. Выявил наличие сопряжения между переносом электронов в цепи реакций клеточного дыхания и связыванием фосфата (1937-1941). Исследует денатурационные превращения белков, их агрегацию и спе-цифич. полимеризацию.

Соч.: Химические превращения в мышце, М.- Л., 1940; Денатурация и связанные с ней изменения белков, в кн.: Успехи биологической химии (Ежегодник), т. 1, Л., 1950; Fib-rinogen - fibrin interaction, " Biochimica et Biophysica Acta", 1968, v. 154, № 2, p. 367.

БЕЛИЦКОЕ, город (до 1966 посёлок гор. типа) в Донецкой обл. УССР, в 4 км от ж.-д. ст. Мерцалово. 15, 6 тыс. жит. (1968). Добыча угля, обогатит. ф-ка.

БЕЛИЧ (Белиh) Александр (2.8.1876, Белград, -26.11.1960, там же), сербский языковед, президент Серб. АН (1937), иностр. чл. АН СССР (1910). Проф. Белградского ун-та (1905), почётный проф. Моск. (1947), Пражского, Глазгов-ского и др. университетов. В изучении диалектологии, истории, грамматики совр. серб. языка труды Б. играют основополагающую роль: " Диалекты Восточной и Южной Сербии" (1905), " Диалектологическая карта сербского языка" (1905), " Современный сербско-хорватский язык" (т. 1-2, 1948-49), " История сербскохорватского языка" (т. 1-2, 1950-51). Значителен вклад Б. и в сравнительную грамматику славянских языков: " Акцентологические исследования" (1914), " О двойственном числе в славянских языках" (1932), " Происхождение праславянской глагольной системы" (1935). В своих взглядах на общее языкознание Б. сначала примыкал к младограмматиэму, а затем, отойдя от него, создал т. н. белградскую школу. Основные общелинг-вистич. воззрения Б. изложены в труде " О природе языка и языковом развитии" (т. 1-2, 1941-59). Б.-основатель (1913) и редактор журнала " Jужнословенски филолог".

Соч.: Правопис српскохрватског кнжевног дезика, Београд, 1950; Око нашег квьижевног jesuKa, Београд, 1951.

Лит.: Поспелов Н. С., Толстой Н. И., А. И. Белич. [Некролог], " Изв. АН СССР, Отделение литературы и языка", 1960, т. 19, в. 3, с. 269 - 70. Т. В. Вентцелъ.

БЕЛИЧАН, посёлок гор. типа в Сусу-манском р-не Магаданской обл. РСФСР, на р. Берелёх (басе. Колымы), в 15 км от г. Сусуман. 1, 2 тыс. жит. (1968). Добыча золота.

БЕЛИЧЬИ (Sciuridae), сем. млекопитающих отр. грызунов. К Б. относятся разнообразные по внеш. виду и образу жизни животные, объединяемые единством происхождения и сходством анатомич. строения. Семейство включает 47 родов, объединяемых в 2 подсемейства: белки и летяги. Хвост густо покрыт длинными волосами. У летяг по бокам тела имеется кожная перепонка. Зубов 20-22. Распространены очень широко, отсутствуют лишь в Австралии, на Н. Гвинее, в Тасмании, на Мадагаскаре, в Сев.-Зап. Африке и в юж. части Юж. Америки.

БЕЛКИ (Sciurus), род млекопитающих сем. беличьих отряда грызунов. Распространены в лесах Европы, Азии и Америки. Ок. 50 видов. Приспособлены к древесному образу жизни. Дл. тела до 28 см. Мех обычно густой, у нек-рых пушистый. Окраска варьирует от ярко-рыжей до серой и чёрной, мн. виды окрашены пёстро. В СССР 2 вида: обыкновенная Б. и персидская Б. Обыкновенная Б. (S. vulgaris) распространена в лесной и лесостепной зоне на С. до лесотундры. Наиболее многочисленна в темнохвойной и листв. тайге и в смешанных лесах. Питается семенами хвойных пород, желудями, орехами, ягодами, иногда насекомыми и яйцами птиц. На зиму делает запасы. Ведёт дневной образ жизни. Строит на деревьях из лишайников, мха, луба и веточек гнёзда (гайна) или поселяется в дуплах. Обычно 2 (иногда 3) выводка в год (по 5-10 бельчат). Численность зависит от урожая семян хвойных пород; в голодные годы предпринимают массовые перекочёвки. Один из осн. объектов пушного промысла в СССР (таёжная зона Европ. части, Урала и Сибири).
[ris]

Обыкновенная белка.

Персидская Б. (S. anomalus) встречается в лесных районах Закавказья; вследствие малочисленности и редкого грубого меха промыслового значения не имеет.

Лит.: Огнев С. И., Звери СССР и прилежащих стран, т. 4 - Грызуны, М.-Л., 1940; Наумов С. П. и Лавров Н. П., Биология промысловых зверей и птиц СССР, М., 1948; Млекопитающие фауны СССР, М.-Л., 1963.

БЕЛКИ, название горных хребтов и вершин в Сибири, гл. оор. на Алтае (напр., Катунские Б.) и в Вост. Саянах (напр., Агульские Б.) поднимающихся выше границы леса и покрытых снегом в течение всего или большей части года. Иногда подобного вида вершины и хребты носят название белогорий (напр., Майское белогорье в Вост. Саянах).

БЕЛКИ, протеины, высокомолекулярные природные органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Именно Б. (ферменты и др.) осуществляют обмен веществ и энергетич. превращения, неразрывно связанные с активными биол. функциями. Б. входят в состав сложных клеточных структур - ор-ганелл. И хотя органеллы содержат также др. вещества (липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, неорганич. компоненты), Б. особенно важны; они -
основные структурообразователи и играют ведущую роль в выполнении фи-зиол. функций. Напр., благодаря соответствующей организации различного рода Б. биологические мембраны, покрывающие клетки, активно (с затратой энергии) переносят в клетку или из клетки определённые молекулы и ионы. В частности, транспорт катионов создаёт электрич. поляризацию, необходимую для процессов возбуждения. В двигательных аппаратах - мышечных волокнах и др.- комплексы специфич. Б. осуществляют сокращение, превращая хим. энергию в механич. работу. Деятельность Б. во многом связана с разными небелковыми веществами, из к-рых наибольшее биол. значение имеют нуклеиновые к-ты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются Б. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о Б. как основе биологической формы движения материи (см. " Анти-Дюринг", 1966, с. 78). Молекулы Б. в структурном отношении бесконечно разнообразны -жёсткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью (см. ниже Структура Б.). Всё это создаёт необозримые функциональные потенции; поэтому Б. и явились тем исключительным материалом, к-рый послужил основой возникновения жизни на Земле. Б.- один из осн. продуктов питания человека и животных (см. Белковые корма); они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов, гормонов и др. (см. Белковый обмен).

Физико-хим. свойства Б. Молекулы Б. имеют массу от десятков тыс. до 1 млн. и выше. Так, фермент рибонуклеа-за имеет мол. массу 12 700, дыхат. пигмент улитки гемоцианин - 6 600 000. Элементарный состав большинства Б.: 50, 6-54, 5% углерода, 6, 5-7, 3% водорода, 21, 5-23, 5% кислорода, 15-17, 6% азота, 0, 3-2, 5% серы; в состав ряда Б. входит и фосфор. Сведения о мол. массе и ряде свойств молекул Б. можно получить, исследуя их осаждение (седиментацию) в ультрацентрифуге, диффузию, вязкость, растворимость и светорассеяние. Все Б. с очень большой мол. массой построены из более мелких частиц -субъединиц. Растворимые Б. - гидрофильные коллоиды, активно связывающие воду; их растворы обладают значит, вязкостью, низким осмотич. давлением. Молекулы Б. не проходят через полупроницаемые мембраны, обладают слабой способностью к диффузии. Б.- амфотерные электролиты, т. к. имеют свободные карбоксильные (кислотные) и аминные (основные) группы. Изоэлектрическая точка различных Б. неодинакова: для альбумина плазмы крови она равна 4, 7, для зеина кукурузы 6, 2. Б. имеют электрич. заряд, изменяющийся в зависимости от структуры Б. и реакции среды. В электрич. поле растворённые Б. движутся (электрофорез), причём направление и скорость движения неодинаковы для различных Б. Растворимость Б. варьирует не меньше, чем др. их свойства. Одни Б. легко растворяются в воде, др. требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т. п. Из растворов Б. неодинаково осаждаются органич. веществами (напр., спир-

тами) или высокими концентрациями солей (высаливаются). Существенные различия в растворимости и др. свойствах используются при выделении индивидуальных Б. из тех сложнБ1х систем, в к-рых они встречаются в природе. После очистки мн. Б. способны кристаллизоваться.

Структура Б. Белок всех организмов состоит из 20 видов аминокислот. Каждый Б. характеризуется определённым ассортиментом и количественным соотношением аминокислот. В молекулах Б. аминокислоты соединены между собой пептидными связями (-СО--NH-) в линейной последовательности (рис. 1), составляющей так наз. первичную структуру Б. Аминокислотные (полипептидные) цепи, содержащие аминокислоту цистин, в местах его расположения скреплены дисульфидны-ми связями (-S-S-). Между аминокислотами в Б., как правило, не существует иных хим. связей, кроме пептидпых и дисульфидных.

[ris]

Рис. 1. Схема соединения аминокислот. Верхняя строка - свободные аминокислоты с боковыми группами R₁, R₂, R₃; нижняя строка - аминокислоты соединены пептидными связями.

Для каждого Б. не только состав, но и последовательность аминокислот в полипептид-ной цепи - первичная структура - строго индивидуальны; любое звено цепи -вполне определённая аминокислота. Все многочисленные виды Б., существующие в природе, различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограничено. Индивидуальная первичная структура каждого Б. сохраняется в поколениях благодаря точной передаче соответствующей наследственной информации (см. ниже Биосинтез Б.). Для анализа первичной структуры Б. разработаны специальные методы. При переваривании определёнными ферментами, напр, трипсином, каждый Б. даёт свой набор фрагментов (пептидов). При соответствующем их разделении на листе бумаги получается " пептидная карта", к-рая, подобно отпечатку пальца, характерна для данного Б. Разделение на пептиды и определение строения каждого из них в отдельности - основной путь расшифровки первичной структуры ' Б. Кроме пептидных и дисульфидных связей, в молекуле Б. есть многочисленные связи с меньшей энергией взаимодействия, имеющие большое значение для внутренней организации и функции Б. Среди этих связей наиболее существенны т. н. гидрофобные связи, создаваемые неполярными боковыми группами аминокислот. Эти группы, лишённые сродства к воде, имеют тенденцию контактировать между собой внутри молекулы Б. Кроме того, в молекуле Б. имеются водородные связи, образуемые полярными группами, напр. -СО-NH-, а также электростатические взаимодействия между группами, несущими электрические заряды.

Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи Б. определяется его первичной структурой и условиями среды. При обычных условиях (темп-pa не выше 40°С, нормальное давление и т. д.) Б. характеризуются внутримолекулярной упорядоченностью. " Хребет" полипептид-
[ris]

спиралью или образовывать полностью вытянутые отрезки (вторичная структура). В обоих случаях возникает система водородных связей. Но в значит, части " хребта" геометрич. регулярность может отсутствовать. Полипептид-ная цепь в целом " упаковывается" и жёстко фиксируется с помощью взаимодействий боковых групп аминокислот (т р е-тичная структур а). В зависимости от укладки поли-пептидных цепей форма молекул Б. варьирует от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой). Детальная конфигурация глобулярных молекул сложна и своеобразна для каждого Б. В молекуле превалирует совершенная упорядоченность, распространяющаяся на положение отд. атомов. Однако нек-рые периферич. участки могут быть закреплены менее жёстко, а погружённые в растворитель гидрофильные боковые группы остаются вполне гибкими.

[ris]

Рис. 2. Схема трёхмерной структуры фермента лизоцима. Кружки - аминокислоты; тяжи - пептидные связи; заштрихованные прямоугольники - дисульфидные связи. Видны спирализованные и вытянутые участки полнпептидной цепи.

Конформация нек-рых Б., напр, лизоцима (рис. 2), раскрыта рентгеноструктурными исследованиями. Создание упорядоченной прочной конформации Б. определяется целыми системами взаимодействий, находящихся во взаимной зависимости. Смены конформации Б., вызываемые изменениями среды или реакциями, в к-рые Б. вступают, связаны с изменением ряда взаимодействий. Конформацион-ные переходы охватывают молекулу Б. целиком или ограничиваются определёнными районами. При нагревании, резком подкислении среды и др. сильных воздействиях происходит " плавление" молекулы Б.- переход в состояние беспорядочного клубка. Это, как правило, влечёт за собой ряд др. превращений, общий результат к-рых обозначают как денатурацию Б. (см. Биополимеры). При этом понижается растворимость Б., усиливается вязкость их растворов, теряются ферментативные и др. биол. свойства.

Каждый из бесчисленного множества существующих Б. имеет особую наследственно детерминированную первичную структуру, присущую только ему. Это обусловливает строго индивидуальную систему внутримолекулярных связей, т. е. уникальную конформацию Б. Поэтому каждый Б. характеризуется собственной " химической топографией" и своеобразными сочетаниями пространственно сближенных химич. групп. Часть таких сочетаний служит функциональными центрами молекул Б. Благодаря структурному соответствию, напоминающему отношение ключа к замку (комплементарности), функциональные центры " узнают" и избирательно присоединяют вещества, на к-рые соответствующие Б. " установлены". Функциональные - активные центры Б.-ферментов специфически присоединяют субстраты и активируют их, ускоряя и направляя химич. превращения. При помощи особых центров взаимного связывания (" контактных площадок") определённые Б. соединяются по нескольку вместе (структура 4-го порядка) или создают значительно более сложные системы (самосборка крупных белковых структур). Процессы самосборки существенны для морфогенеза.

Изучение структуры Б. даёт возможность переходить к их синтезу. В 1955 была выяснена структура инсулина, молекула к-рого состоит из двух сравнительно коротких полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков). Вслед за этим была раскрыта первичная структура гемоглобина, рибонуклеазы, трипсина и ряда др. Б. (рис. 3). Путём хим. синтеза сначала были получены сложные пептиды со свойствами гормонов, затем удалось синтезировать гормон инсулин, наконец - фермент рибонуклеазу. Правильность хим. формулы инсулина и рибонуклеазы подтвердилась тем, что синтетич. Б. не отличались от Б., продуцируемых организмом, ни по физико-хим. свойствам, ни по биол. активности. Установлена полностью или частично первичная структура св. 200 Б.

[ris]

Рис. 3. Модель молекулы миоглобина (пространственная конфигурация молекулы).

Классификация Б. До сих пор нет единого принципа классификации Б. При делении всех известных Б. на группы учитывают и их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щёлочность), происхождение и роль в организме. Б. делят на простые - протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, в состав молекулы к-рых входят, кроме аминокислот, и др. соединения. К простым Б. относятся альбумины, глобулины, гистоны, глутелины, про-ламины, протамины и протеиноиоы. К сложным Б. относятся гликопротеиды (содержащие, кроме аминокислот, углеводы), липопротеиды (содержащие ли-пиды), нуклеопротеиды (в их состав входят и нуклеиновые к-ты), фосфопро-теиды (содержащие фосфорные к-ты) и хромопротеиды (имеющие пигментные мета ллосо держащие группы).

В. А. Белицер.

Биосинтез Б. - процесс образования Б. из аминокислот в клетках живых организмов. Выяснение механизма этого процесса, имеющего огромное биологии, значение, можно отнести к важнейшим достижениям науки 20 в. Биосинтез Б. идёт при помощи особых сложных механизмов, обеспечивающих упорядоченное воспроизведение специфич. Б. уникальной структуры. Механизмы эти едины или весьма сходны для самых разнообразных клеток и организмов, в них принимают участие нуклеиновые кислоты, в особенности рибонуклеиновые к-ты (РНК). Этот процесс идёт с использованием энергии, накопленной в виде аденозинтрифос-форной к-ты (АТФ) (см. Биоэнергетика). Биосинтез Б. происходит на особых рибонуклеопротеидных частицах - ри-босомах, состоящих из почти равных количеств рибосомной РНК (р-РНК) и белков. Первичная структура (последовательность аминокислот) синтезирующихся полипептидных цепочек обеспечивается соединением с рибосомами особой матричной, или информационной, рибону-клешювой к-ты (и-РНК, или м-РНК), к-рая содержит информацию о специфич. строении Б., " закодированную" в виде последовательного расположения нуклео-тидов, составляющих и-РНК. Эту информацию и-РНК получает от дезоксири-бонуклеиновой кислоты (ДНК), хранящей и передающей её по наследству. Аминокислоты, прежде чем попасть в рибосомы, активируются, получая энергию от АТФ и образуя соединение с аде-ниловой к-той. (Активированные аминокислоты представляют собой смешанный ангидрид аминокислоты и адениловой к-ты - аминоациладенилат.) Далее, остаток данной аминокислоты переносится на соответствующую транспортную рибонуклеиновую к-ту (т-РНК). Оба эти процесса катализируются одним и тем же ферментом (аминоациладенилатсинтета-зой, или аминоацил-т-РНК-синтетазой), специфич. для каждой аминокислоты. Определённой аминокислоте соответствуют одна или несколько специфичных для неё т-РНК. Все т-РНК сравнительно низкополимерны, содержат около 80 ну-клеотидных остатков. Они построены по общему плану: в начале цепи находится 5-гуаниловая к-та, а в конце - часто обменивающаяся группировка из двух остатков цитидиловой к-ты и аденозина, к к-рому и присоединяется остаток аминокислоты. Остаток аминокислоты, соединённый с т-РНК, далее переносится на рибосомы, где и происходит образование полипептидной цепочки Б. (рис. 4). Т. о., рибосомная стадия - центральный этап биосинтеза Б. В процессе биосинтеза Б. рибосомы соединяются в цепочки при помощи и-РНК, образуя активные бе-локсинтезирующие структуры - полирибосомы, или полисомы.

и-РНК синтезируется на матрице ДНК. В уникальной последовательности нуклеотидов ДНК линейно " записана! " генетическая информация о последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепочках Б.
[ris]

Рис. 4. Общая схема биосинтеза белков.

В новообразованной и-РНК получается нуклеотидная последовательность, соответствующая матричной ДНК, - комплементарная последовательность, к-рая определяет первичную структуру синтезирующейся полипептидной цепочки. Включение каждой аминокислоты обусловливается (кодируется) определёнными группами из трёх нукле-отидных остатков (триплетами). Каждой аминокислоте соответствует несколько триплетов, или кодонов, для к-рых теперь установлены состав и последовательность нуклеотидов (см. Генетический код).

В полисомах т-РНК, нагруженная аминокислотой, присоединяется к соответствующим кодонам и-РНК. Это присоединение совершается внутри рибосомы в силу взаимодействия комплементарных оснований: аденина с урацилом или тимином и гуанина с цитозином. При этом т-РНК присоединяется к кодону содержащимся в ней комплементарным триплетом, наз. антикодоном. По мере продвижения рибосомы по нуклеотидной цепочке и-РНК к соседним кодонам присоединяются новые молекулы т-РНК, нагруженные аминокислотами. Предыдущая т-РНК при этом освобождается, присоединяя свою аминокислоту карбоксильным концом к аминогруппе новой аминокислоты с образованием пептидной связи. Т. о., полипептидная цепочка растёт по мере продвижения рибосомы по и-РНК и освобождается по завершении своего синтеза, пройдя соответствующий участок и-РНК, комплементарный данному структурному гену (цистрону) ДНК.

Процесс биосинтеза Б. не исчерпывается образованием полипептидных цепочек, т. е. созданием первичной структуры Б. Далее происходит свёртывание цепочек в спирали, их " укладка" и взаимодействие, и образование вторичной, третичной и, иногда, четвертичной структуры. Однако возможно, что приведённая схема не исчерпывает всех путей биосинтеза Б.

Весьма важна проблема регуляции биосинтеза Б., определяющей включение или выключение синтеза тех или иных Б. под влиянием внутренних (в т. ч. дифференцировки клеток и тканей) или внешних импульсов и создающей условия для синтеза Б. в данной дифференцированной клетке.

Теоретич. и экспериментальная разработка проблемы биосинтеза Б. имеет не только важнейшее теоретическое, но и практич. значение, поскольку, открывая подходы к воздействию на этот процесс, она намечает пути лечения ряда заболеваний, а также влияния на продуктивность многих с.-х. растений и животных. В связи с важным значением Б. разрабатываются новые методы получения Б. и аминокислот путём промышленного микробиологического синтеза, т. е. выращиванием микробов (напр., дрожжей и др.) на дешёвом сырье (напр., нефти, газе и др.). И. Б. Збарский. Лит.: Волькенштейн М.В., Молекулы и жизнь, М., 1965, гл. 3-5; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Биосинтез белка и нуклеиновых кислот, под ред. А. С. Спирина. М., 1965; Спсакян Н. М. и Гладилин К. Л., Биохимические аспекты синтеза белка, в кн.: Успехи биологической химии, т. 7, М., 1965, с. 3; Молекулы и клетки. [Сб. ст.], пер. с англ., М., 1966, с. 7 - 27, 94-106; Шамин А. Н., Развитие химии белка, М., 1966; Введение в молекулярную биологию, пер. с англ., М., 1967.

БЕЛКОВОМОЛОЧНОСТЬ, один из важных качеств, показателей молочной продуктивности животных.
Выражается процентным или весовым содержанием белка в молоке. В молоке различных видов с.-х. животных содержится общего белка в среднем (%): у коров 3, 3-3, 4, у буйволиц 4, 0, у зебу 4, 3, у ячих 5, 0, у кобыл 2, 1, у ослиц 2, 2, у верблюдиц 3, 5, у овец 6.0, у коз 4, 0, у свиней 7, 2. Содержание белка в молоке зависит также от породы, периода лактации, кормления и содержания, здоровья, физиол. состояния животного и др. факторов. Напр., содержание белка в молоке коров ярославской породы 3, 5%, холмогорской 3, 3%. У одной и той же породы наибольшее содержание белка в молозиве от 14 до 22%; к 10-му дню после отёла в молоке - среднее для породы, ко 2-3-му мес лактации-наименьшее, к концу лактации опять увеличивается. В период половой охоты, линьки, при истощении количество белка в молоке снижается. Повышенное содержание протеина в рационе, как правило, сопровождается увеличением белка в молоке, но при организации кормления следует учитывать, что белковый перекорм физиологически вреден и экономически невыгоден. Возраст животных и техника доения существенного влияния на Б. не оказывают. Б.-качество наследственное, поэтому в племенном животноводстве необходимо вести отбор и подбор по этому качеству. Большое значение имеет проверка и оценка производителей по Б. их дочерей.

Лит.: Маркова К. В., Альтман А. Д., Какие факторы влияют на состав молока, М-, 1963; Соловьев А. А., Веселова И. А., Содержание белковых веществ в молоке и пути их повышения, " Труды Вологодского молочного ин-та", 1963, в. 46; Методы определения белка в молоке, пер. с голл., М., 1965. Л. Л. Соловьёв.

БЕЛКОВЫЕ ЖЕЛЕЗЫ, все железы, в секрете к-рых содержится белок. У позвоночных к Б. ж. относятся поджелудочная, слёзные, из слюнных - околоушная (у человека), подчелюстная (у грызунов) и др. К Б. ж. относятся и железы, выделяющие белок яйца. У беспозвоночных, напр. у слизняков, - это выросты половых путей, у позвоночных - отдельные клетки в стенках яйцеводов.

БЕЛКОВЫЕ ИСКУССТВЕННЫЕ ВОЛОКНА, волокна, получаемые путём хим. переработки белков животного или растительного происхождения. В качестве сырья для Б. и. в. применяют в основном белок молока (казеин), а также белки, содержащиеся в кукурузных зёрнах, земляных орехах и соевых бобах. Б. и. в. формуют из щелочных (NaOH) растворов белков по т. н. мокрому методу (о методах формования волокон см. Волокна химические). Волокна окрашивают кислотными, протравными и др. красителями, применяемыми для крашения шерсти. Б. и. в. обладают хорошими теплозащитными свойствами, эластичны, мягки на ощупь, не вызывают раздражения кожи, устойчивы к действию слабых растворов минеральных к-т; неустойчивы в растворах едких щелочей. Обычные органич. растворители не повреждают Б. и. в., поэтому изделия из них можно подвергать сухой хим. чистке. Прочность Б. и. в. по сравнению с другими искусств. волокнами невелика - разрывная длина от 7 до 10 км, потеря прочности при испытании в мокром состоянии составляет 50-70%. В связи с этим Б. и. в. обычно выпускают в виде штапельного волокна и перерабатывают в изделия в смеси с шерстью или хлопком. Б. и. в. применяют для изготовления костюмных, сорочечных и пижамных тканей; фетровых, вязаных и чулочно-носочных изделий; спортивной одежды и одеял.

БЕЛКОВЫЕ КОРМА, корма растительного и животного происхождения с высоким содержанием протеина. Среди зелёных кормов больше всего протеина высокого качества в молодой траве бобовых-от 132 г (у клевера) до 218 г (у бобов кормовых) переваримого протеина на 1 кормовую единицу (корм. ед.). Из зерновых кормов богаты протеином также бобовые: в 1 корм. ед. зерна гороха содержится до 158 г переваримого протеина, бобов 211 г, сои 223 г. Много протеина в муке и отрубях бобовых, пшенице, просе, жмыхах, шротах, пивных, пекарских и кормовых дрожжах. Корма животного происхождения отличаются не только богатством, но и высокой биологической ценностью протеина. В мясной муке 480 г переваримого протеина на 1 корм. ед., в лучших сортах рыбной муки св. 600 г, в сухой крови до 554 г.

БЕЛКОВЫЕ ПЛАСТИКИ, пластмассы на основе белков животного или растительного происхождения. Сырьём для Б. п. служит в основном белок молока (казеин), а также белки, содержащиеся в кукурузных зёрнах, земляных орехах и соевых бобах. В состав Б. п., кроме белков, входят пластификаторы, красители, а также наполнители (для получения непрозрачных изделий). Наиболее распространённый Б. п.- галалит. Для
его получения казеин измельчают на вальцах, замешивают с красителями (0, 6-1, 5% от массы казеина) и пластификаторами (1, 3% диметиланилина и 1, 4% дифениламина), а затем смесь формуют в червячном прессе при 50-100°С и давлении 10-20 Мн/м² (100-200 кгс/см²). Полученный в виде стержней, лент, труб или ронделей (пуговичных заготовок) продукт отверждают (дубят) в 3-5%-ном водном растворе формальдегида, а затем сушат горячим (50°С) воздухом. Отверж-дение придаёт Б. п. стойкость в агрессивных средах, повышает их механич. прочность и снижает гигроскопичность. В зависимости от состава композиции получают Б. п. с широким диапазоном свойств [напр., прочность при растяжении от 70 до 105 Мн/м² (от 700 до 1050 кгс/см²), при изгибе от 50 до 120 Мн/м² (от 500 до 1200 кгс/см²); водопоглощение от 7 до 14% ]. Б. п. устойчивы к действию органич. растворителей и растворов слабых кислот, разрушаются при действии сильных кислот и растворов щелочей, хорошо поддаются механич. обработке. Применяют Б. п. в основном для изготовления пуговиц и пряжек (галалит), а также получения износостойких и блестящих плёнок для упаковки пищевых продуктов. Производство Б. п. за рубежом и в СССР сокращается в связи с получением новых синтетич. материалов на основе непищевых продуктов.