Обмен нуклеиновых кислот.

Молекулы нуклеиновых кислот заряжены отрицательно, поэтому они образуют с положительно заряженными белковыми компонентами ионные связи.

Нуклеиновые кислоты - линейные (реже - циклические) гетерополимеры, их мономерами являются мононуклеотиды. Мононуклеотид состоит из трех частей:

1. азотистого основания (у всех нуклеиновых кислот);

2. пентозы (рибозы у РНК или дезоксирибозы у ДНК) - вместе они составляют нуклеозид;

3. остатка фосфорной кислоты. Номенклатура различных мононуклеотидов представлена в таблице.

Углеводы можно определить как альдегидные или кетонные производные полиатомных (содержащих более одной ОН-группы) спиртов или как соединения, при гидролизе которых образуются эти производные. Согласно принятой в настоящее время классификации, углеводы подразделяются на три основные группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

Распространённый в природе моносахарид — бета-D-глюкоза.

Моносахари́ ды (от греческого monos — единственный, sacchar —сахар) — простейшие углеводы, не гидролизующиеся с образованием более простых углеводов — обычно представляют собой бесцветные, легко растворимые в воде, плохо — в спирте и совсем нерастворимые в эфире, твёрдые прозрачные органические соединения^[3], одна из основных групп углеводов, самая простая форма сахара. Водные растворы имеют нейтральную pH. Некоторые моносахариды обладаютсладким вкусом. Моносахариды содержат карбонильную (альдегиднуюили кетонную) группу, поэтому их можно рассматривать как производныемногоатомных спиртов. Моносахарид, у которого карбонильная группа расположена в конце цепи, представляет собой альдегид и называется альдоза. При любом другом положении карбонильной группы моносахарид является кетоном и называется кетоза. В зависимости от длины углеродной цепи (от трёх до десяти атомов) различают триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы и так далее. Среди них наибольшее распространение в природе получили пентозы и гексозы^[3]. Моносахариды — стандартные блоки, из которых синтезируютсядисахариды, олигосахариды и полисахариды.

В природе в свободном виде наиболее распространена D-глюкоза (виноградный сахар или декстроза, C ₆ H ₁₂ O ₆) — шестиатомный сахар (гексоза), структурная единица (мономер) многих полисахаридов (полимеров) — дисахаридов: (мальтозы, сахарозы и лактозы) и полисахаридов (целлюлоза, крахмал). Другие моносахариды, в основном, известны как компоненты ди-, олиго- или полисахаридов и в свободном состоянии встречаются редко. Природные полисахариды служат основными источниками моносахаридов^[3].

Рафиноза — природный трисахарид, состоящий из остатков D-галактозы, D-глюкозыи D-фруктозы.
О́ лигосахари́ ды (от греч. ὀ λ ί γ ο ς — немногий) — углеводы, молекулы которых синтезированы из 2 — 10 остатков моносахаридов, соединённых гликозидными связями. Соответственно различают: дисахариды, трисахариды и так далее^[4]. Олигосахариды, состоящие из одинаковых моносахаридных остатков, называют гомополисахаридами, а из разных — гетерополисахаридами. Наиболее распространены среди олигосахаридов дисахариды.

Среди природных трисахаридов наиболее распространенарафиноза — невосстанавливающий олигосахарид, содержащий остатки фруктозы, глюкозы и галактозы — в больших количествах содержится в сахарной свёкле и во многих других растениях^[4]

Слева — крахмал, справа — гликоген.

Полисахари́ ды — общее название класса сложных высокомолекулярных углеводов, молекулы которых состоят из десятков, сотен или тысяч мономеров —моносахаридов. С точки зрения общих принципов строения в группе полисахаридов возможно различить гомополисахариды, синтезированные из однотипных моносахаридных единиц и гетерополисахариды, для которых характерно наличие двух или нескольких типов мономерных остатков^[5].

Гомополисахариды (гликаны), состоящие из остатков одного моносахарида, могут быть гексозами или пентозами, то есть в качестве мономера может быть использована гексоза или пентоза. В зависимости от химической природы полисахарида различают глюканы (из остатков глюкозы), маннаны (из маннозы), галактаны (из галактозы) и другие подобные соединения. К группе гомополисахаридов относятся органические соединения растительного (крахмал, целлюлоза, пектиновые вещества), животного (гликоген, хитин) и бактериального (декстраны) происхождения^[3].

Полисахариды необходимы для жизнедеятельности животных и растительных организмов. Это один из основных источников энергии организма, образующейся в результате обмена веществ. Полисахариды принимают участие в иммунных процессах, обеспечивают сцепление клеток в тканях, являются основной массой органического вещества в биосфере.

Крахма́ л (C ₆ H ₁₀ O ₅)_n — смесь двух гомополисахаридов: линейного — амилозы и разветвлённого — амилопектина, мономером которых является альфа-глюкоза. Белое аморфное вещество, не растворимое в холодной воде, способное к набуханию и частично растворимое в горячей воде^[3]. Молекулярная масса 10⁵—10⁷ Дальтон. Крахмал, синтезируемый разными растениями в хлоропластах, под действием света при фотосинтезе, несколько различается по структуре зёрен, степени полимеризации молекул, строению полимерных цепей и физико-химическим свойствам. Как правило, содержание амилозы в крахмале составляет 10—30 %, амилопектина — 70—90 %. Молекула амилозы содержит в среднем около 1 000 остатков глюкозы, связанных между собой альфа-1, 4-связями. Отдельные линейные участки молекулы амилопектина состоят из 20—30 таких единиц, а в точках ветвления амилопектина остатки глюкозы связаны межцепочечными альфа-1, 6-связями. При частичном кислотном гидролизе крахмала образуются полисахариды меньшей степени полимеризации — декстрины (C ₆ H ₁₀ O ₅)_p, а при полном гидролизе — глюкоза^[5].

Гликоге́ н (C ₆ H ₁₀ O ₅)_n — полисахарид, построенный из остатков альфа-D-глюкозы — главный резервный полисахарид высших животных и человека, содержится в виде гранул в цитоплазме клеток практически во всех органах и тканях, однако, наибольшее его количество накапливается в мышцах и печени. Молекула гликогена построена из ветвящихся полиглюкозидных цепей, в линейной последовательности которых, остатки глюкозы соединены посредством альфа-1, 4-связями, а в точках ветвления межцепочечными альфа-1, 6-связями. Эмпирическая формула гликогена идентична формуле крахмала. По химическому строению гликоген близок к амилопектину с более выраженной разветвлённостью цепей, поэтому иногда называется неточным термином «животный крахмал». Молекулярная масса 10⁵—10⁸ Дальтон и выше^[5]. В организмах животных является структурным и функциональным аналогом полисахарида растений — крахмала. Гликоген образует энергетический резерв, который при необходимости восполнить внезапный недостаток глюкозы может быть быстро мобилизован — сильное разветвление его молекулы ведёт к наличию большого числа концевых остатков, обеспечивающих возможность быстрого отщепления нужного количества молекул глюкозы^[3]. В отличие от запаса триглицеридов(жиров) запас гликогена не настолько ёмок (в калориях на грамм). Только гликоген, запасённый в клетках печени(гепатоцитах) может быть переработан в глюкозу для питания всего организма, при этом гепатоциты способны накапливать до 8 процентов своего веса в виде гликогена, что является максимальной концентрацией среди всех видов клеток. Общая масса гликогена в печени взрослых может достигать 100—120 граммов. В мышцах гликоген расщепляется на глюкозу исключительно для локального потребления и накапливается в гораздо меньших концентрациях (не более 1 % от общей массы мышц), тем не менее общий запас в мышцах может превышать запас, накопленный в гепатоцитах.

Целлюло́ за (клетча́ тка) — наиболее распространённый структурный полисахарид растительного мира, состоящий из остатков альфа-глюкозы, представленных в бета-пиранозной форме. Таким образом, в молекуле целлюлозы бета-глюкопиранозные мономерные единицы линейно соединены между собой бета-1, 4-связями. При частичном гидролизе целлюлозы образуется дисахарид целлобиоза, а при полном — D-глюкоза. В желудочно-кишечном тракте человека целлюлоза не переваривается, так как набор пищеварительных ферментов не содержит бета-глюкозидазу. Тем не менее, наличие оптимального количества растительной клетчатки в пище способствует нормальному формированию каловых масс^[5]. Обладая большой механической прочностью, целлюлоза выполняет роль опорного материала растений, например, в составе древесины её доля варьирует от 50 до 70 %, а хлопок представляет собой практически стопроцентную целлюлозу^[3].

Хити́ н — структурный полисахарид низших растений, грибов и беспозвоночных животных (в основном роговые оболочки членистоногих — насекомых и ракообразных). Хитин, подобно целлюлозе в растениях, выполняет опорные и механические функции в организмах грибов и животных. Молекула хитина построена из остатков N-ацетил-D-глюкозамина, связанных между собой бета-1, 4-гликозиюными связями. Макромолекулы хитина неразветвлённые и их пространственная укладка не имеет ничего общего с целлюлозой^[3].

Пекти́ новые вещества́ — полигалактуроновая кислота, содержится в плодах и овощах, остатки D-галактуроновой кислоты связаны альфа-1, 4-гликозидными связями. В присутствии органических кислот спосбны к желеобразованию, применяются в пищевой промышленности для приготовления желе и мармелада. Некоторые пектиновые вещества оказывают противоязвенный эффект и являются активной составляющей ряда фармацевтических препаратов, например, производное подорожника «плантаглюцид»^[3].

Мурами́ н (лат. mú rus — стенка) — полисахарид, опорно-механический материал клеточной стенки бактерий. По химическому строению представляет собой неразветвлённую цепь, построенную из чередующихся остатков N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, соединённых бета-1, 4-гликозидной связью. Мурамин по структурной организации (неразветвлённая цепь бета-1, 4-полиглюкопиранозного скелета) и функциональной роли весьма близок к хитину и целлюлозе^[3].

Декстра́ ны — полисахариды бактериального происхождения — синтезируются в условиях промышленного производства микробиологическим путём (воздействием микроорганизмов Leuconostoc mesenteroides на раствор сахарозы) и используются в качестве заменителей плазмы крови (так называемые клинические «декстраны»: Полиглюкин и другие)^[3].

30 Известно около 3000 различных ферментов Из них около 250 выделено в кристаллическом виде. Систематизация всех этих ферментов представляет собой довольно сложную задачу. Если учесть, что почти для каждой реакции требуется свои фермент, а ферменты, катализирующие одну…Известно около 3000 различных ферментов Из них около 250 выделено в кристаллическом виде. Систематизация всех этих ферментов представляет собой довольно сложную задачу. Если учесть, что почти для каждой реакции требуется свои фермент, а ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию у различных организмов (животных, растений, микроорганизмов), отличаются по своим свойствам, то становится понятным, что общее количество существующих ферментов может достигать сотен тысяч и более.
Номенклатура ферментов. Приняты два типа названия ферментов рабочее, или тривиальное, и систематическое.
Рабочее название впервые было предложено в 1898 г французским ученым Дюкло. Оно складывается из названия субстрата, к корню которого добавляется окончание «аза» (например, амилоза — амилаза, целлюлоза — целлюлаза, протеин — протеиназа). В названии многих ферментов указывается также тип катализируемой реакции, например лактат + дегидрогеназа → лактатдегидрогеназа; аланин + рацемаза → аланинрацемаза. За некоторыми давно известными ферментами оставлены тривиальные названия, предложенные авторами, впервые открывшими их пепсин, трипсин, ренин и т.д.
Систематическое название фермента складывается из названий субстрата, типа катализируемого превращения и окончания «аза». Например, систематическое название лактатдегидрогеназы пишется так

L-лактат: NAD+ — оксидоредуктаза.

Систематические названия даются только изученным ферментам. Они более четки в представлениях о механизме катализа. Однако в силу того, что многие субстраты представляют собой сложные соединения, некоторые из названий оказываются слишком громоздкими. Поэтому наряду с систематическими названиями сохраняются и тривиальные, удобные для повседневного употребления.
Классификация ферментов. Согласно классификации, разработанной Комиссией Международного биохимического союза по ферментам в 1961 г., все ферменты делятся на шесть основных классов. В каждый класс включены ферменты, катализирующие общий тип реакций (табл. 1.2).
Согласно этой классификации каждый фермент имеет свое кодовое число (шифр), перед которым стоят две буквы КФ Шифр четырехзначный, цифры шифра разделены точками и характеризуют следующие признаки фермента.

Первая цифра указывает класс, к которому принадлежит фермент.
Вторая цифра обозначает подкласс фермента.
У оксидоредуктаз она указывает в молекуле донора природу той группы, которая подвергается окислению; у трансфераз — природу переносимой группы, у гидролаз — тип гидролизуемой связи, у лиаз —тип связи, подвергающейся разрыву (между отщепляемой группой и остатком молекулы); у изомераз —тип катализируемой реакции изомеризации; у лигаз — тип вновь образуемой связи.
Третья цифра указывает подкласс, тип участвующего в реакции акцептора или образовавшегося продукта реакции.
Четвертая цифра означает порядковый номер фермента в данном подклассе. Пример:

Ферменты – это специализированные белки, образуются в клетках и способны ускорять биохимические процессы, т.е. это биологические катализаторы.

Многие ферменты для проявления каталитической активности нуждаются в присутствии некоторых веществ небелковой природы – кофакторов. Различают 2 группы кофакторов – ионы металлов (а также некоторые неорганические соединения) и коферменты, которые представляют собой органические вещества. В числе коферментов есть такие, которые содержат металлы (железо в геме, кобальт в кобаламиде).

Фермент, содержащий кофермент, называется холофермент, его белковая часть называется апофермент (двухкомпонентные, или сложные ферменты). Кроме этого различают простые (однокомпонентые ферменты) – состоят только из белковой части.

Сходства ферментов и неорганических катализаторов:

1. катализируют только энергетически возможные реакции;

2. не изменяют равновесия в обратимых реакциях;

3. не изменяют направление реакции;

4. не расходуются в результате реакции.

Отличия между ферментами и неорганическими катализаторами (общие свойства ферментов):

1. сложность строения;

2. высокая мощность действия. За единицу фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1мкМ вещества за 1 минуту;

3. специфичность;

4. это вещества с регулируемой активностью;

5. действуют в мягких условиях организма.

Сложность строения ферментов. Механизм ферментативного катализа

Сложность строения Ферменты по химической природе – этот белки. В отличие от белков у ферментов имеется активный центр (АЦ). АЦ – это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, строго ориентированных в пространстве за счет третичной или четвертичной структуры фермента. В АЦ различают субстратный и каталитический участки. Субстратный – это «руки» фермента. Он обуславливает субстратную специфичность фермента, т.е. сродство фермента к субстрату. Субстрат - это вещество, на которое действует фермент. Раньше считали, что взаимодействие фермента и субстрата происходит по типу «ключ к замку», т.е. АЦ фермента должен точно соответствовать субстрату, как ключ к замку. Сейчас считается, что точного соответствия между ферментом и субстратом нет, оно возникает в процессе взаимодействия фермента с субстратом (теория вынужденного соответствия). Второй участок в АЦ – каталитический. Он обуславливает специфичность действия фермента, т.е. тип ускоряемой реакции.

По строению все ферменты можно разделить на однокомпонентные (простые, или ферменты-протеины) и двухкомпонентные (сложные, или ферменты-протеиды). Ферменты-протеины построены по типу простых белков – состоят только из аминокислот. Ферменты-протеиды состоят из белковой части – апофермента и небелковой части – кофермента. Апофермент обуславливает субстратную специфичность, т.е. играет роль субстратного участка АЦ, а кофермент играет роль каталитического участка АЦ, т.е. обуславливает специфичность действия. Коферментами могут быть металлы, витамины и другие небелковые низкомолекулярные вещества.

Некоторые ферменты, имеющие четвертичную структуру помимо АЦ могут иметь аллостерический центр. Он служит для регуляции активности ферментов.

Некоторые двухкомпонентные ферменты имеют несколько молекулярных форм – изоферменты. Изоферменты – это множественные формы одного и того же фермента, которые имеют одинаковые коферменты, но разные апоферменты. Изоферменты действуют на один и тот же субстрат, ускоряют одну и ту же реакцию с ним, но находятся в разных органах и тканях (обладают органоспецифичностью) и отличаются по молекулярной массе, величине заряда и другим физико-химическим свойствам, что позволяет их разделить при электрофорезе. Органоспецифичность изоферментов играет важную роль в органной диагностике болезней, так как при патологии того или иного органа в кровь выходит определенный изофермент. Например, лактатдегидрогеназа – фермент, ускоряющий обратимую реакцию дегидрирования лактата (молочной кислоты) – реакцию см. в учебнике по алфавитному каталогу на «Лактат». Различают 5 изоферментов ЛДГ: ЛДГ1 – в сердце и почках; ЛДГ2 – преимущественно в почках, немного меньше в сердце; ЛДГ3 – в основном в почках; ЛДГ4 – в печени и мышцах; ЛДГ5 – в печени и мышцах (по сравнению с ЛДГ4 количество ЛДГ5 в печени и мышцах больше). Изоферменты ЛДГ отличаются друг от друга не только органоспецифичностью, но и строением апоферментов. Апофермент ЛДГ состоит из 4 субъединиц – в ЛДГ1 все 4 представлены легкими цепями (heart-цепи, от англ. сердце). В ЛДГ2 три цепи легкие, одна цепь – тяжелая (muscle-цепь, от англ. мышца). В ЛДГ3 2 цепи легкие, 2 цепи тяжелые. В ЛДГ4 – три цепи тяжелые, одна легкая, в ЛДГ5 – все 4 цепи тяжелые. Упрощенно можно считать, что ЛДГ1-3 – изоферменты сердца и почек; ЛДГ4-5 – изоферменты печени и мышц, причем ЛДГ4 в равной степени находится в печени и мышцах, а ЛДГ5 – преимущественно в мышцах.

Механизм ферментативного катализа Любая химическая реакция происходит при столкновении молекул реагирующих веществ. Движение молекул реагирующих веществ в системе зависит от наличия свободной потенциальной энергии. Для протекания химической реакции необходимо, чтобы молекулы исходных веществ достигли переходного состояния, т.е. чтобы реагирующие молекулы имели достаточно энергии для преодоления энергетического барьера. Энергетический барьер – это минимальное количество энергии, необходимое для того, чтобы все молекулы стали реакционно-способными. Разность значений свободной энергии исходного продукта (субстрата) и энергии, которая потребуется для того, чтобы субстрат перешел в переходное состояние, соответствует свободной энергии активации. Скорость любой химической реакции пропорциональна концентрации молекул, находящихся в переходном состоянии.

Мммм.

31) Макроэнергетические связи и их функции в обмене веществ.

Макроэрги́ ческиесоедине́ ния группа природных веществ, молекулы которых содержат богатые энергией, или макроэргические, связи; присутствуют во всех живых клетках и участвуют в накоплении и превращении энергии. Разрыв макроэргических связей в молекулах М.с. сопровождается выделением энергии, используемой для биосинтеза и транспорта веществ, мышечного сокращения, пищеварения и других процессов жизнедеятельности организма.

Все известные М.с. содержат фосфорильную (—РО₃Н₂) или ацильную

группы и могут быть описаны формулой Х—Y, где Х — атом азота, кислорода, серы или углерода, а Y — атом фосфора или углерода. Реакционная способность М.с. связана с повышенным сродством к электрону атома Y, что обусловливает высокую свободную энергию гидролиза М.с., составляющую 6—14 ккал/моль.

Важной группой соединений, в которую входят М.с., являются аденозинфосфорные, или адениловые, кислоты — нуклеозиды, содержащие аденин, рибозу и остатки фосфорной кислоты (см. рис.).

Наиболее значительное из них — аденозинтрифосфорная кислота (аденозинтрифосфат, АТФ).

АТФ представляет собой аденозинфосфорную кислоту, содержащую 3 остатка фосфорной кислоты (или фосфатных остатка), служит универсальным переносчиком и основным аккумулятором химической энергии в живых клетках, кофермент многих ферментов (см. Коферменты). АТФ не единственное биологически активное соединение, содержащее пирофосфатные связи. Некоторые фосфорилированные соединения по количеству энергии, заключенной в таких связях, не отличаются от АТФ. Однако дифосфаты таких соединений не могут заменить аденозиндифосфорную кислоту в тех процессах, которые ведут к синтезу АТФ, а их трифосфаты не могут заменить АТФ в последующих процессах энергетического обмена, в которых АТФ используется как донор энергии, необходимой для протекания биосинтетических реакций. Возможно, что такая высокая степень специфичности отражает не столько уникальность АТФ, сколько уникальные особенности биохимических процессов, приспособленных исключительно к АТФ.

В отдельных биосинтетических реакциях непосредственным источником энергии служат не АТФ, а некоторые другие трифосфонуклеотиды. Однако их нельзя считать первичным источником энергии, поскольку сами они образуются в результате переноса фосфатной или пирофосфатной группы от АТФ. Это справедливо и для вещества другого типа, приспособленного для запасания энергии, — креатинфосфата (см. Креатинин). Макроэргическими в молекуле АТФ являются две пирофосфатные связи: между α - и β - и между β - и γ -фосфатными остатками. При гидролизе концевой пирофосфатной связи освобождается 8, 4 ккал/моль (при рН 7, 0, температуре 37°, избытке ионов Mg²⁺ и концентрации АТФ, равной 1 М). Все процессы в организме, сопровождающиеся накоплением энергии, в конечном счете ведут к образованию АТФ, который выполняет роль связующего звена между процессами, протекающими с потреблением энергии, и процессами, сопровождающимися выделением и накоплением энергии.

Отщепление фосфатных остатков от молекул АТФ происходит при участии аденозинтрифосфатаз (АТФ-аз) — ферментов класса гидролаз, широко распространенных в клетках всех организмов и обеспечивающих использование энергии АТФ для осуществления различных процессов жизнедеятельности. Группа транспортных АТФ-аз осуществляет активный перенос ионов, аминокислот, нуклеотидов, Сахаров и других веществ через биологические мембраны, создание и поддержание градиентов концентраций ионов (ионных градиентов) по обе стороны биологических мембран. Активный транспорт ионов, обеспечиваемый за счет энергии гидролиза АТФ, лежит в основе биоэнергетики клетки, процессов клеточного возбуждения, поступления в клетку и выведения веществ из клетки и организма, К важнейшим транспортным АТФ-азам, обеспечивающим перенос ионов при гидролизе АТФ, относятся Н⁺ — АТФ-аза мембран митохондрий, хлоропластов и бактериальных клеток, Са²⁺ — АТФ-аза внутриклеточных мембран мышечных клеток и эритроцитов, а также содержащаяся практически во всех плазматических мембранахNa⁺, К⁺АТФ-аза. В результате осуществляемого этими ферментами транспорта ионов против градиента их концентраций на мембране генерируется разность электрических потенциалов. Нарушение функционирования транспортных АТФ-аз (например, выключение АТФ-аз в условиях гипоксии в отсутствие АТФ) ведет к развитию многих патологических состояний. Известны лекарственные средства, регулирующие активность этих ферментов.

Расщепление АТФ может сопровождаться не только переносом фосфорильной группы на молекулу-акцептор, как это происходит в реакциях, катализируемых киназами (Киназы), но и переносом пирофосфатной группы (например, при синтезе пуринов), остатка адениловой кислоты (при активации аминокислот в процессе синтеза белка) или аденозина (биосинтез S-аденозилметионина).

АТФ образуется из аденозиндифосфорной кислоты (АДФ) в результате окислительного фосфорилирования при переносе электронов в митохондриальной электронпереносящей цепи или в результате фосфорилирования на уровне субстрата. Содержание АТФ в клетке непосредственно связано с содержанием других аденозинфосфорных кислот — АДФ и адениловой кислоты (АМФ), образующих систему адениловых нуклеотидов клетки. Суммарная концентрация адениловых нуклеотидов в клетке равна 2—15 мМ, что составляет приблизительно 87% общего фонда свободных нуклеотидов. Существенную роль в поддержании равновесия между аденозинфосфорными кислотами играет обратимая и практически равновеснаяреакция, катализируемая ферментом аденилаткиназой (аденилаткиназу мышечной ткани называют миокиназой): АТФ + АМФ = 2 АДФ.

Важным макроэргическим соединением, участвующим в ресинтезе АТФ в мышечной ткани, является содержащийся в скелетных мышцах всех позвоночных животных креатин-фосфат — фосфорилированное производное креатина, или β -метилгуанидинуксусной кислоты (см. Креатинин). Обратимое ферментативное взаимодействие креатина с АТФ: креатин + АТФ = креатинфосфат + АДФ, катализируемое креатинкиназой (креатинфосфокиназой), играет существенную роль в аккумуляции энергии, необходимой для мышечного сокращения.

Наряду с АТФ к макроэргическим соединениям относятся и другие нуклеозидтрифосфорные кислоты: гуанозинтрифосфат (ГТФ), уридинтрифосфат (УТФ), инозинтрифосфат (ИТФ) и тимидинтрифосфат (ТТФ), играющие роль поставщиков энергии в различных биосинтетических процессах и взаимопревращениях углеводов, липидов, а также соответствующие нуклеозиддифосфорные кислоты, пирофосфорная и полифосфорная кислоты, фосфоенолпировиноградная и 1, 3-дифосфоглицериновая кислоты, ацетил- и сукцинилкофермент А, аминоацильные производные адениловой и рибонуклеиновых кислот и др.