R1 r2 r1 r2

NH2-C-H + C=O C=O + NH2-C-H

O O O

O

C C C C

OH OH OH OH

α -аминок-та α -кеток-та новая новая аминок-та

кеток-та

4)декарбоксилирование – т.е выделение углекис-го газа из карбоксильной группы аминок-ты:

R R

NH2-C-H CO2 + NH2-C-H

O

C H

OH

α -аминок-та Амин …

17. Современ-е представл-я о синтезе белка.

Синтез белков из аминок-т в живых организмах – слож-й многоступенчатый процесс, включ-й активацию аминок-т, установл-е их послед-ти в полипептидной цепи белка, замыкание пептид-х связей и образ-е трехмерной струк-ры свойственной данному белку. Аминок-ты активир-ся, получая энергию макроэргич-х связей АТФ, при участии ферментов из группы аминоацилсинтетаз, наход-ся в цитоплазме клеток. Реакции различ-х аминок-т с АТФ катализ-ся разными аминоацилсинтетазами. Распадаясь под дей-ем фермента, АТФ освобождает молекулу пирофосфата Н4Р2О7, а остаток АТФ – аденилат – вместе с запасом энергии присоед-ся к аминок-те, образуя ее актив-ю форму – аминоациладенилат. Они явл-ся реакционноспособ-ми вещ-ми и вне орг-ма легко вступают в реакцию со свободными аминок-ми с образ-ем пептид-х связей. В орг-ме, чтобы не образовывались ненуж-е пептид-е связи, аминоациладенилаты нах-ся в прочном соед-ии с ферментами до тех пор, пока не включ-ся с их пом-ю в след-й этап превращ-й.

След-й этап – определ-е послед-ти аминок-х остатков(первич-й струк-ры белка) – связан с обменом нуклеиновых кислот. Наслед-я инф-я о первич-й струк-ре всех белков хранится в закодирован-й форме в молекулах ДНК, они содержат неск-ко тысяч различ-х генов, хранящих инф-ю о послед-ти аминок-т в одном белке. Когда в кл-ке возник-т необх-ть в синтезе какого-либо белка, под дей-ем индукторов(гормоны или промежут-е прод-ты внутриклеточ-го обмена) происх-т активация соответ-го гена в молекуле ДНК. Гены, содерж-е инф-ю о струк-ре белков тела – структурные, регуляторные - с пом-ю кот.может измен-ся скор-ть белкового синтеза. Каждой аминок-те соответ-ет определ-й уч-ок гена, сост.из трех нуклеотид-х остатков, он наз-ся триплетом или кодоном.

Белковый синтез протекает в цитоплазме клеток, а гигентские молекулы ДНК распол-ся в ядре. След-но, между ядром и цитоплазмой должна существ-ть связь для передачи наслед-й инф-ции. Роль такого вещ-ва-посредника выпол-т и-РНК, она явл-ся «негативной» копией гена ДНК и синтез-ся на повер-ти активирован-го гена, кот.служит для нее матрицей. Азотистые основ-я и-РНК комплиментарны азот.основ-ям ДНК. Этим обеспеч-ся транскрипция – перевод генет-й инф-ции из молек-л ДНК в молекулы и-РНК при ее синтезе. и-РНК в циоплазме кл-ки продвиг-ся к месту белкового синтеза – в рибосомы, кот. содер-т р-РНК.

Чтобы в синтезируемой полипептид-й цепи послед-ть аитнок-т соответ-ла послед-ти кодонов в и-РНК, аминок-ты должны узнавать свое место в актив-м центре рибосомы. Такое узнавание – рекогниция – происх-т с пом-ю переносчиков аминок-т – т-РНК. Молек. т-РНК, связан-е с активирован-ми аминок-ми, др.за др. подходят к рибосомам и заним-т место в их актив-м центре. Т.о, аминок-ты распол-ся в послед-ти, диктуемой последоват-ю кодонов и-РНК. Далее при участии пептидилтрансферазы и некот-х др.вещ-в образ-ся пептид-я связь – этап трансляции.

После окончания синтеза полипептид-й цепи она отдел-ся от рибосомы с пом-ю особого фермента – фактора освобождения. Полипептид.цепь сама по себе принимает определ-ю конфигурацию, в кот.больш-во неполярных боковых цепей аминок-т скрыто во внутр-й части молек-лы, а больш-во поляр-х направлено в водную среду.

Описан-й способ синтеза белка явл-ся главным, наз-ся матричным или адапторным, т.е. происх-им с пом-ю вещ-в посредников. Однако возможен и нематричный(безадапторный) синтез белка, в кот.принимают уч-е только спец-е ферменты без нуклеин-х кис-т.…

18.Времен-е мех-мы обезвреживания аммиака в орг-ме. Синтез мочевины.

В рез-те дезаминир-я аминок-т, аминов, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, азот-х оснований образ-ся свобод-й аммиак. Даже в малых дозах он ядовит для живых кл-ок. Поэтому в орг-ме сущ-ет неск-ко мех-ов связыв-я аммиака. Одни из них служат для временного связыв-я, для транспорта аммиака из одного органа в др, другие – для образ-я конеч-х продуктов, кот.вывод-ся из орг-ма.

Времен-е связыв-е происх-т в реакции образ-я амидов аспарагиновой и глютаминовой кис-т, с затратой энергии АТФ. В некот-х белках аспарагтновая и глютаминовая к-ты исполь-т на образ-е пептид-й связи только одну карбоксиль-ю группу, а вторая остается свобод-й. поетому способ-ю связ-ть аммиак обладают белки, особенно мышечные, содерж-е большое кол-во глютаминовой к-ты. Аспарагин и глютамин транспор-т аммиак из различ-х тканей в печень, где он обезвр-ся.

Другим способом времен-го связыв-я аммиака явл-ся восстановит-е аминирование щавелевоуксусной к-ты с образ-ем аспарагиновой к-ты:

О О

С С

ОН ОН

СН2 + NH3+ НАД*Н2 СН2 + НАД*Н2О

С О Н С NH2

О О

С С

ОН ОН

Аспарагиновая к-та

Щавелево-

Уксусная к-та

Она принимает уч-е в окончат-ом устранении аммиака – синтезе мочевины в печени.

Синтез мочевины – ферментатив-й процесс, осущесвл-й с затратой энергии АТФ. Мочевина в физиол-х концентрациях безвред-е для орг-ма вещ-во. Процесс образ-я ее начин-ся с синтеза карбамилфосфата при взаимод-ии аммиака с углекислым газом и АТФ: ОН

NH3+CO2+2АТФ+Н2О 2АДФ+Н3РО4+NH2-С-О Р-ОН

О О

Карбамилфосфат

Карбамилфосфат – хим-ки актив-е соед-е с макроэргич-й связью, легко взаимодей-ет с имеющейся в кл-ах печени аминок-ой орнитином, кот.играет в синтезе мочевины роль

катализатора.

Многие ферменты, обеспеч-е синтез мочевины, нах-ся в митохондриях кл-ок печени, где интенсивно протек-т окислит-е реакции. Мочевина выдел-ся из кл-ок печени в кровь, перенос-ся в почки и выдел-ся из орг-ма с мочой…

19.Строение мышеч-го волокна и миофиб-лы.

Мышеч-е волокно – это струк-я единица м-цы, они бывают трех типов(белые быстросокращающиеся, промежуточные и красные медленно сокращ-ся.). биохим-ки они различ-ся главным образом механизмами энергетич-го обеспеч-я мышеч-го сокращ-я. Их иннервир-т разные мотонейроны, чем обусловлены неодновременность включения в работу и различ-я скорость сокращ-й волокон. Отдельное волокно имеет длину от 0, 1 до 2-3см(в портяж-й м-це до 12см) и толщину от 0, 01 до 0, 2 мм.

Мышеч.волокно предст-ет собой гигантс-ю кл-ку, а точнее бесклеточ-е образ-е – симпласт. Оно окружено оболочкой – сарколеммой, на поверх-ти кот.распол-ся окончания двигат-х нервов; она предс-ет собой двухслойную липопротеидную плазматич-ю мембрану как бы оплетен-ю коллагеновыми волокнами, при расслабл-ее м-цы в ней созд-ся упругие силы, при расслаб-ии эти силы растяг-т мышеч-е волокно в исход-е полож-е. сарколемма отгораживает внутр-е содержимое мыш-го волокна от омываемой его межклеточ-й жид-ти, она облад-т свойством избират-й прониц-ти для различ-х вещ-в. Через нее не проходят высокомолек-е вещ-ва(жирные к-ты, белки, полисахариды), но проходят глюкоза, молоч-я и пировиногр-я к-ты, кетоновые тела, аминок-ты. Избират-я прониц-ть сарколеммы играет большую роль в возник-ии возбуждения в мышеч-м волокне.

Все внутр. простр-во мышеч.волокна занято саркоплазмой, предст-ей собой коллоидную белковую струк-ру, в кот. вкраплены глыбки гликогена, жировые капли и др. В саркоплазме имеются различные субклеточные частицы: ядра, митохондрии, миофибриллы, рибосомы идр. Их ф-ция заключ-ся в регуляции обмена вещ-в в мыщеч-м волокне путем воздей-я на синтез специф-х мышеч-х белков.

Миофибриллы - мышеч-е нити, явл-ся сократит-ми элементами м-цы, в нетрен-х м-цах миоф-лы распол-ся рассеянно, а в трен-х сгруппированы в пучки. Каждая миоф-ла имеет попереч-ю исчерч-ть благодаря чередующ-ся светлым и темным дискам. В темных дисках содерж-е белкового вещ-ва больше, чем в светлых. Светлые диски пересечены мембранами(телофрагмами). Участок миоф-лы м/д двумя этими мембранами наз-ся саркомером.

Между миоф-лами распол-ся митохондрии – «энергет-е станции» мышеч-х волокон, кол-во митох-й в трен-х м-цах увелич-ся.

Внутри саркоплазмы нах-ся система продоль-х и попереч-х трубочек, мембран, пузырьков – это саркоплазматическая сеть, кот. делит саркоплазму на отдель-е отсеки, где протек-т различ-е биохим-е процессы…

20.Важней-шие белки мыш-ой ткани и небелковые вещ-ва.

Около 40% всех мышеч-х белков нах-ся в миоф-лах, около 30% в саркрплазме, около 14% в митох-ях, около 15% в сарколемме, осталь-е в ядрах и др. клеточ-х органеллах.

При обраб-ке измельчен-х м-ц водой в раствор переходят саркоплазматич-е белки миогеновой группы и миоальбумин – запасной белок, содерж-е кот. с возрастом сниж-ся. В саркоплазме мышеч-х волокон нах-ся окрашен-й в красный цвет белок миоглобин – хропротеид, по струк-ре и ф-циям сходный с гемоглобином крови и облад-й способ-ю связывать кислород в большей степени, чем гемоглобин.

Если после экстракции водой мышеч-ю ткань обраб-ть слабым солевым р-ом в него переходят белки – глобулины. В них также имеются ферменты и запасные белки, способные при трен-ке преобраз=ся в сократит-е белки миоф-лл.

Миофибриллярные белки извлек-ся из измельч-х м-ц более концентриров-ми солевыми рас-ми. Более половины миофибрилл-х белков сост. миозин, около четверти – актин, остальное – тропомиозин, тропонин, α - и β -актинины, ферменты креатинфосфокиназа, дезаминаза адениловой к-ты и др.

Щелочными р-ми из мышеч-й ткани можно извлечь ядерные белки – нуклеопротеиды.

Особые методы примен-ся для извлеч-я митохондриальных белков, состав кот. многообразен: струк-е белки, в основном липопротеиды, а также белки ферменты цикла трикарбон-х кис-т, β - окисления жирных кис-т, ферменты дыхат.цепи и белковые сопрягающие факторы, участв-е в процессах окислит-го фосфорилирования.

После обраб-ки измельч-х м-ц различ-ми раств-ми остается нераств-й остаток белков мышеч-й стромы, она обладает высокой эластич-ю и играет важную роль в расслаблении м-ц.

Из водораст-х азот-х соед-й наиболее важны для работы м-ц АТФ и креатинфосфат(КрФ) и повыш-ся при трен-ке. АТФ и КрФ – энергетич-е источники мышеч-го сокращ-я. Продукты их распада – АДФ, АМФ, креатинин – оказыв-т регулир-е дей-е на обмен ещ-в в м-цах.

В скелет-х м-цах чел-ка содер-ся около 0, 1 – 0, 3% дипептида карнозина(перенос фосфат-х остатков), карнитин(перенос жирных кислот через клеточ.мембраны), около 1, 5% фосфатидов(тканевое дых-е).

К важней-м безазотистым соед-ям м-ц относ-ся гликоген и продукты его обмена, жиры, холестерин, кетоновые тела, мин. соли. Гликоген может нах-ся в свободном и связанном с белками состоянии. Кол-во его колебл-сяот пищ-го рациона и степени тренирован-ти(от 0, 2 до 3%).

Протоплазматич-й жир в мышеч-х волокнах сост.примерно 1%. Запасные жиры могут накапл-ся в м-цах, специфически тренированных на выносл-ть к длит-ой работе.

Из минер-х вещ-в в м-цах имеются соли К, Na, Mg, Ca, Cl, H2PO4, HPO4. Минер-е ионы играют важную роль в регуляции биохим-х процессов в сокращ-ся м-цах…

21.Харак-ка аэробных путей ресинтеза АТФ и их роль.

Аэроб-й мех-м ресинтеза АТФ отлич-ся наиболь-й производит-ю: на его долю приход-ся около 90% от общего кол-ва АТФ, ресинтезируемой в орг-ме. Ферментные сис-мы аэробного обмена расположены в основном в митохондриях кл-ок. Они подразел-ся на субстратные циклы окисл-я(в ходе прревращ-й различ-х метаболитов от них отщепл-ся под дей-ем дегидрогеназ водород, кот. акцептируется НАД или ФАД) и интермедиаторный цикл окисл-я(водород акцептированный НАД и ФАД в реакциях дегидрогенирования, через сис-му дых-х ферментов перед-ся на кислород с образ-ем воды).

К числу субстрат-х циклов окисл-я относ-ся: гликолитич-е расщепл-е углеводов, заканчив-ся образ-ем пировиноград-й к-ты, окислит-ое декардоксилир-е пировиноград-й к-ты, цикл превращ-й трикарбон-х кис-т, окислит-е дезаминирование аминокис-т, β -окисл-е жир-х кис-т. Суть химич-х превращений в субстратных циклах заключ-ся в постепенном преобраз-ии исходного субстрата в форму, доступ-ю дей-ю специф-х дегидрогеназ, с послед-м высвобождением энергии в ходе окис.-восст-х реакций, где уч-ют дыхат-е ферменты. Энергия окисл-я, выдел-ся в реакциях дегидрогенирования, сохран-ся в соед-ях водорода с коферментами НАД или ФАД. Для ресинтеза АТФ она использ-ся при переносе водорода от коферментов НАД или ФАД на кислород по сисме дых-х ферментов, кот. распол-на на внутр. мембране митох-й.

Общий выход энергии при аэроб-м процессе более чем в 10 раз превышает измен-е свобод-й энергии при гликолитич-м распаде углеводов в анаэроб-х условиях. Эффектив-ть преобраз-я энергии в аэроб-х условиях сост. 55 – 60%. В кач-ве субстратов аэроб-х превращ-й в работ-х м-цах могут быть исполь-ны не только внутримышеч-е запасы гликогена, но и внемышеч-е резервы углеводов, жиров и белков. Поэтому суммарная емкость аэроб-го процесса очень велика.

Максималь-я мощность аэробного процесса в равной мере зависит как от скорости утилизации О2 в кл-ах, так и от скор-ти поставки О2 в ткани…

22.Понятие о кислород-м долге, дефиците и запросе.

При переходе от сост-я покоя к интенсив-й мышеч-й деят-ти потреб-ть в кислороде возрастает во много раз, однако сразу она не может быть удовлетв-на. Нужно время чтобы усилилась деят-ть сис-м дых-я и кровообр-я, чтобы кровь обогащен-я О2 могла дойти до работ-х м-ц. При равномер-й работе, если ЧСС превышает 150 уд/мин, скор-ть потребл-я О2 возрастает до тех пор, пока не наступит устойчивое сост-е метаболич-х процессов, при кот. потребл-е О2 достигает постоян-го уровня. Такое устойчивое сост-е наз-ся истинным.

При более интенсив-й работе(ЧСС 150-180 уд/мин) устой-ое сост-е не устанавл-ся и потреб-е О2 может возрас-ть до конца работы – может наблюд-ся «ложное устойчивое сост-е», когда потребл-е О2 некот-е время (6-10мин) поддерж-ся на постоян-м максим-м уровне не потому что потреб-ть орг-ма в О2 полностью удовлетв-ся, а потому что исчерпаны возмож-ти с-с-с по доставке его к тканям.

Максим-й уровень потребл-я О2 не может поддерж-ся долго, во время длит-й работы он сниж-ся из-за утомления.

Кислород-й запрос – это кол-во О2, кот. необх-мо орг-му, чтобы пол-ю удовлетворить энергетич-е потреб-ти за счет аэроб-х процессов.

При интенсив-й работе реальное потреб-е О2 – кислород-й приход – сост-ет только часть кислород-го запроса.

Кисл-й дефицит- разность м/д кисл-м запросом работы и реально потребляемым кислородом. В условиях кислород-го дефицита активир-ся анаэроб-е реакции ресинтеза АТФ, что приводит к накопл-ю в орг-ме недоокисл-х продуктов анаэроб-го распада. Во время работы, при кот. возможно установление устойчивого сост-я, часть анаэроб-х метаболитов может ликвидир-ся по ходу работы за счет усиления аэроб-х реакций, другая их часть устраняется после работы…

23.Механизм сокращ-я и расслабл-я.

При мышеч-м сокращ-ии проис-т повторяющ-ся образ-е и разруш-е спаек между «головками» миозиновых молекул толстых протофибрилл и актив-ми центрами тонких протофибрилл.

Возник-е спайки: в рассл-ой м-це «головки» миозина, образующие боковые отростки толст-х протофиб-л, распол-ны перпендик-но по отнош-ю к продоль-й оси толстой протофиб-лы. В ходе сокращ-я «головка» переходит в угловое полож-е, при этом замык-ся спайка м/д актином и миозином. Затем измен-ся струк-ра головки миозиновой молек-лы, вслед-ии чего в спайке развив-ся напряж-е, она укорач-ся и продвигает актиновую нить вдоль миозиновой по направл-ю к центру саркомера. В момент сокращ-я образ-ся около 300 спаек в минуту в каждом центре.

Укороч-е спайки и продвиж-е актиновой нити вдоль миозиновой – процесс, треб-й затраты энергии. Такое пребраз-е энергии происх-т при гидролитич-м расщеплении АТФ, ускоряемым ферментатив-м центром миозина. Энергия при этом перед-ся миозину, кот. изменяя свою внутр-ю струк-ру, совершает мех-ю работу.

В покоящейся м-це имеется и миозин, и связанная с ним ч/з ионы Mg АТФ, однако расщепл-я АТФ миозином не происх-т и спайки м/д миозином и актином не образ-ся. Этому препят-ет связыв-е ионов Са белковым вещ-ом.

Полож-е меняется только с приходом нервного импульса, когда в обл-ти двиг-х нерв-х окончаний выдел-ся передатчик импульсов – нейрогормон ацетилхолин. Его полярная молекула, взаимодей-я с белками сарколеммы, изменяет их струк-ру, что прониц-ть сарколеммы для ионов Na станов-ся знач-но больше, чем в покое. Происх-т деполяризация сарколеммы и связан-х с ней попереч-х трубочек, от трубочек волна возбуж-я перед-ся мембранам пузырьков и цистерн, основная масса кот. оплетает миоф-лы на уч-ах, где происх-т взаимное наложение актин-х и миозин-х нитей. Возвращ-е сокращен-й м-цы при расслабл-ии в исход-е сост-е происх-т при участии упругих сил, возник-х в белках стромы.

Когда м-ца нах-ся в сост-ии покоя, АТФ соед-ся с миозином и препят-ет образ-ю его спаек с актином. В момент сокр-я м-цы АТФ, расщепляясь, дает энергию, необх-ю для укорочения спайки. Кроме того, расщепл-е АТФ обеспечивает энергией дей-е «кальциевого насоса» в пузырьках. Расщепл-е АТФ в м-це происх-т с большой скор-ю; поэтому для обеспеч-я нормаль-й деят-ти м-ц, АТФ должна восст-ся с иакой же скор-ю, с какой она распад-ся……

24.Анаэроб-е пути ресинтеза АТФ, их хар-ка и роль.

В скелет-х м-цах чел-ка выявлено три вида анаэроб-х процессов, в ходе кот. возможен ресинтез АТФ:

1)Креатинфосфокиназная реакция(фосфогенный или алактатный анаэроб-й процесс), где ресинтез АТФ происх-т за счет перефосфорилирования м/д креатинфосфатом и АДФ.

Фермент креатинфосфокиназа(КФК) очень чувст-н к измен-ям рН среды: максимум актив-ти он прояв-т при слабощелоч.среде и резко угнет-ся при значит-ом снижении внутриклеточ-го рН. Ионы Са, освобожд-ся при мышеч-м сокращ-ии также активируют креатинфосфокиназу. Но наиб-ее интерес-м предст-ся тот факт активации этого фермента со стороны образ-ся в ходе реакции свобод-го креатинина. Такая активация фермента одним из конеч-х продуктов предотвращает резкое падение скор-ти реакции по ходу работы, кот.должно было бы произойти по закону действ-х масс из-за снижения концентрации КрФ в работ-х м-цах. Эта реакция первой включ-ся в процесс ресинтеза АТФ в момент начала мыш-й работы, выпол-т роль своеобраз-го «энергет-го буфера», кот. обеспеч-т постоян-во содерж-я АТФ в м-цах при резких перепадах в скор-ти ее исполь-я. Эта реакция легко обратима. Она сост. биохим-ю основу локаль-й мышеч-й выносл-ти. она играет решающую роль в энергетич-м обеспеч-ии кратковр-х упр-й максим-й мощ-ти.