Хімічні властивості. Дезамінування. Під дією нітратної кислоти а-амінокислоти перетворюються на відповідні а-гідроксикислоти:

Дезамінування. Під дією нітратної кислоти а-амінокислоти перетворюються на відповідні а -гідроксикислоти:

Утворення хелатних сполук. Характерною особливістю а-амінокислот є здатність утворювати міцні хелати — комплексні солі з іонами важких металів, наприклад:

Утворення галогенангідридів і ангідридів. Аналогічно карбоновим кислотам а-амінокислоти утворюють галогенангідриди та ангідриди.

Декарбоксилування. Завдяки наявності біля а-карбонового атома двох сильних електроноакцепторних груп — карбоксильної та аміногрупи — а-амінокислоти відносно легко декарбоксилуються:

Будова пептидів і білків

У 1888 році харківський учений О. Я. Данилевський зробив припущення, що внаслідок взаємодії аміно- та карбоксильних груп а -амінокислоти здатні до поліконденсації. Поліаміди, які утворюються при цьому, називають пептидами:

Наявність пептидного зв’язку в молекулах пептидів і білків підтверджується біуретовою реакцією, при взаємодії з лужним розчином купрум (II) сульфату з’являється фіолетове забарвлення.

Залежно від кількості амінокислотних залишків у ланцюзі пептиди поділяють на ди-, три-, тетрапептиди і т. д. Пептиди з молекулярною масою, меншою за 10000, умовно відносять до поліпептидів, а з більшою за 10000 — до білків. Молекулярні маси білків коливаються від тисяч до мільйонів.

Незважаючи на величезне різноманіття білків і пептидів у природі, будова їх поліпептидного (поліамідного) ланцюга однакова. Він складається з пептидних (ССNН) і метанових (СН) груп, які чергуються. На одному кінці ланцюга знаходиться амінокислота з вільною аміногрупою (N-кінцева амінокислота), а на іншому — амінокислота з вільною карбоксильною групою (С-кінцева амінокислота). Пептидні та білкові ланцюги прийнято записувати так, щоб N-кінцева амінокислота знаходилася зліва, а С-кінцева амінокислота — справа:

Назви пептидів утворюються шляхом послідовного перелічення всіх амінокислот, починаючи з N-кінцевої амінокислоти, причому назви амінокислот, крім останньої, набувають суфікса -ил (-іл). Із цією ж послідовністю пишуть також скорочені позначення:

Чітку послідовність а -амінокислот, які входять у певний поліпептидний ланцюг, називають первинною структурою пептиду або білка. Зміна амінокислотної послідовності призводить до порушення або зникнення біологічної активності білка. Білки відрізняються від пептидів складнішим рівнем структури. У структурній організації білків, крім первинної, вирізняють

вторинну, третинну і четвертинну структури.

Вторинною структурою білків називають просторове розташування (просторове укладення) атомів основного полі-пептидного ланцюга. Вирізняють два типи вторинної структури білків — а -спіраль і складчасту β -структуру. Іншим типом вторинної структури є так звана складчаста β -структура, в якій окремі поліпептидні ланцюги в зигзагоподібній конформації укладені паралельно і зв’язані між собою численними водневими зв’язками.

Поліпептидний ланцюг, що має той чи інший тип вторинної структури, здатний певним чином скручуватись у просторі, що й визначає третинну структуру білка, тобто загальну форму поліпептидного ланцюга. Третинна структура, крім водневих зв’язків, стабілізується іонними (між додатковими карбоксильними і аміногрупами) та ковалентними (дисульфідні містки в цистині) зв’язками, атакож гідрофобною взаємодією (ван-дер-ваальсові сили тяжіння між неполярними боковими групами амінокислотних залишків).

Третинна структура білків формується також під впливом водного середовища клітини, що пов’язано зі здатністю води гідрату-вати деякі гідрофільні бокові групи амінокислотних залишків і зміщувати всередину білкової молекули гідрофобні групи.

Четвертинна структура білка властива макромолекулам, до складу яких входять декілька поліпептидних ланцюгів (субодиниць), сполучених між собою нековалентними зв’язками. Для виявлення пептидом специфічних функцій в організмі необхідно відтворити лише його первинну структуру, а у випадку білка — відтворити всі його конформаційні особливості.

Окреме місце в розвитку хімії білків посідає визначення поліпептидної структури гормонів — вазопресину, окситоцину та інсуліну.