Студопедия

Главная страница Случайная страница

Разделы сайта

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Автолиз мышечной ткани






Автолиз – самопроизвольное превращение компонентов ткани под воздействием собственных ферментов организма после убоя животного. Автолиз протекает в две стадии: на 1-й стадии распадается гликоген. Различают гликолитический и гидролитический распад гликогена; на 2-й стадии распадаются саркоплазменные белки до свободных аминокислот. Параллельно распадаются:

- АТФ;

- нуклеиновые кислоты;

- фосфолипиды и др.

В результате этих процессов в тканях накапливаются различные продукты распада, являющиеся предшественниками веществ, образующихся при тепловой обработке мяса и формирующих вкус и аромат готовых мясных продуктов.

 

Контрольные вопросы:

1. Белки подразделяют на фракции по растворимости в различных растворителях. Приведите названия белковых фракций и средние их молекулярные массы.

2. Почему биологическая ценность белков мяса не превышает 90%?

3. Какие ферменты используются для интенсификации технологических процессов в производстве мясных продуктов.

4. Какие вещества являются конечными продуктами гидролиза белков при микробной порче мяса и мясопродуктов?

5. Какие продукты образуются при окислительном, восстановительном, гидролитическом, внутримолекулярном дезаминировании свободных аминокислот при микробной порче мяса и мясопродуктов?

6. Какие продукты образуются при декарбоксилировании аминокислот микробной порче мяса и мясопродуктов?

Литература: 4 – с. 124-172; 5 – с.64 – 79.

Тема 4Белки молока

Цель:

Получение знаний о свойствах основного белка молока – казеина, о способах его коагуляции. Знать процессы, протекающие при хранении и переработке молочного сырья.

План:

1. Химический состав молока.

2. ККФК. Способы коагуляции казеина.

3. Созревание молока. Явления тиксотропии и синерезиса.

4. Типы брожения лактозы.

5. Биохимические и химические изменения молочных продуктов при хранении.

Среди всех пищевых продуктов молоко – самый полноценный, наиболее сбалансированный по незаменимым веществам продукт. В состав молока входят более 200 компонентов, в том числе 20 аминокислот, 147 жирных кислот, 30 макро- и микроэлементов, 23 витамина, сахара, гормоны, ферменты, фосфолипиды и другие вещества.

Таблица 2 - Химический состав молока сельскохозяйственных животных

 

Компоненты, % Молоко   Вода   Белки   Жиры   Лактоза Мине ральные вещества Энергетическая ценность, ккал /100 г молока
кобылье 87, 7 - 91, 6 1, 5 - 2, 7 1, 5 - 2, 5 5, 6 -5, 8 0, 3 - 0, 5  
коровье 85, 5 - 88, 8 3, 1 - 3, 9 3, 1 - 6, 0 4, 4 - 5, 2 0, 6 - 0, 8 64, 2
козье 79, 9 - 89, 3 2, 8 - 5, 0 2, 5 - 4, 0 4, 0 -5, 1 0, 7 - 0, 8 67, 4
верблюжье 84, 6 - 88, 4 3, 6 - 4, 5 4, 0 - 5, 1 3, 4 -5, 0 0, 7 - 0, 8  
овечье 75, 7 - 86, 1 4, 5 - 6, 8 3, 9 - 9, 8 4, 4 -5, 6 0, 8 - 2, 1 110, 5
оленье 65, 2 10, 9 19, 5 3, 0 1, 8  

Степень усвоения молочных белков достигает 96%. Биологическая ценность белков молока составляет 96%. Лимитирующими являются серосодержащие аминокислоты: метионин и цистеин. Белки коровьего молока богаты лизином и треонином.

Белки в молоке находятся в коллоидном состоянии, поэтому они легко перевариваются протеолитическими ферментами желудочно-кишечного тракта.

Казеин – основной белок молока, составляет 78-85% белков молока, а остальные 15-22% составляют сывороточные белки. Казеин и сывороточные белки при рН = 4, 6 разделяются. Казеин выпадает в осадок, а сывороточные белки остаются в растворе. В казеине много глутаминовой и аспарагиновой кислот, а в сывороточных белках – цистеина.

Казеин в молоке содержится в виде казеин-кальций-фосфатного комплекса (ККФК)7 Кальций связан с казеином через фосфорную кислоту, которая образует сложно-эфирную связь со спиртовой группой серина казеина.

Частицы ККФК различны по величине, т.е. полидисперсны. Их диаметр колеблется от 20 до 300 нм. Около 80% всех частиц имеет диаметр 20 нм.

Мицелла казеина представляет собой шарообразную частицу. Поверхность мицелл неровная. Гидрофобные части аминокислот, входящих в состав казеина, находятся внутри, а заряженные группы – на поверхности. Мицеллы казеина заряжены отрицательно из-за диссоциации ОН-групп фосфорной кислоты и -СООН групп аминокислот. В казеине больше дикарбоновых кислот (глутаминовой и аспарагиновой), поэтому ИЭТ казеина находится в кислой среде (ИЭТказеина = 4, 7).

В свежем молоке рН = 6, 6-6, 8, частицы белка несут и положительные и отрицательные заряды. Общий заряд мицелл казеина свежего молока отрицательный. При снижении рН в кислую сторону, диссоциация карбоксильных групп уменьшается и при рН = 4, 7 количество отрицательных зарядов становится равным количеству положительных зарядов и электронейтральные мицеллы казеина слипаются, укрупняются, т.е. происходит коагуляция казеина. При значении рН < 4, 7 мицеллы казеина перезаряжаются, и в связи с этим казеин перестает коагулировать и разделение казеина и сывороточных белков ухудшается.

Контрольные вопросы:

1. Почему белки молока считают диетическими?

2. Какой процесс называется коагуляцией? На коагуляцию белков какой фактор оказывает сильное влияние?

3. В присутствии сычужного фермента каогулирует какой белок молока?

4. При внесении в молоко хлорида кальция коагулирует только казеин или сывороточные белки тоже коагулируют?

5. Почему белки пастеризованного молока хуже коагулируют?

6. Какое вещество, образующееся при гидролитической порче молочного жира, придает молочному жиру рыбный запах?

7. Какие вещества придают твердым сырам горький привкус?

Литература: 2 – с. 148-162; 3 – с.13-49; 6 – с. 7-38; 7 – с. 176 – 1877

Тема 5 - Функциональные свойства белков

Цель:

Получение знаний о свойствах белков, облегчающих технологическую переработку белоксодержащего сырья, и о способах регулирования функциональных свойств белков.

План:

1. Водосвязывающая и жиросвязывающая способность белков.

2. Способность белков стабилизировать дисперсные системы.

3. Гелеобразующая и пленкообразующая способность белков.

4. Методы модифицирования функциональных свойств белков.

5. Превращения белков при технологической переработке.

 

Понятие «функциональные свойства» ввели в 1962 г Серкл и Джонсон (США). Функциональные свойства белков - физико-химические характеристики белков, ответственные за их поведение при технологической переработке, обеспечивающее структурные, технологические и потребительские свойства пищевых продуктов.

К важным функциональным свойствам белков относятся:

- растворимость;

- водосвязывающая способность;

- жиросвязывающая способность;

- способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии);

- способность образовывать гели;

- пленкообразующая способность;

- адгезионные и реологические (вязкость, эластичность) свойства;

- способность к прядению и текстурированию.

Белки с высокими функциональными свойствами

- хорошо растворяются в воде;

- образуют прочные гели;

- образуют стабильные эмульсии и пены.

Белки с низкими функциональными свойствами:

- не набухают в воде;

- не способны образовывать вязкие, эластичные массы, гели, не стабилизируют пены и эмульсии.

Некоторые белки являются исключением из этого правила. Например, белки пшеничной клейковины плохо растворяются в воде (2-3%), однако, несмотря на это образуют гели, которые выдерживают нагревание, замораживание и сушку.






© 2023 :: MyLektsii.ru :: Мои Лекции
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
Копирование текстов разрешено только с указанием индексируемой ссылки на источник.