Студопедия

Главная страница Случайная страница

Разделы сайта

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Автолитические изменения в мясе






Потребительские и технологические свойства мяса изменяются в зависимости от времени, прошедшего после убоя животного, под влиянием ферментов тканей мяса и микроорганизмов.

 

Автолиз (разложение, распад) представляет собой саморастворение тканей и клеток под действием собственных ферментов.

Первая стадия автолитических процессов в мясе характеризу­ется изменениями в углеводах мышечной ткани, распадом АТФ, резким повышением жесткости мяса и называется посмертным окоченением. На второй стадии происходят гидролитические про­цессы, в результате которых повышается нежность консистенции мяса, накапливаются вещества, формирующие вкусоароматические свойства готовых мясных продуктов и кулинарных изделий. Эта стадия называется созреванием мяса. Улучшение консистенции мяса, в частности говядины, является актуальной задачей. Она ре­шается применением ускоренных способов его размягчения.

Рассмотрим изменение свойств мяса на примере говядины, хранившейся при температуре О °С. Первые 2... 3 ч после убоя тем­пература мяса находится в пределах 36... 38 °С и может даже повы­шаться. В этот период мясо называется парным и обладает следую­щими свойствами: мышцы расслаблены, величина рН 6, 8...7, 0 близка к нейтральному значению, как при жизни животного; во-досвязывающая способность самая высокая (до 90 % влаги в мясе находится в прочно связанной с белками форме), консистенция нежная, при варке парного мяса бульон мутный из-за высокой растворимости белков, неароматный.

Через 5... 6 ч после убоя начинают проявляться первые призна­ки посмертного окоченения в мышцах шеи, которые становятся напряженными и твердеют.

Через 12...24 ч наступает полное окоченение, которое продол­жается до 2...3 сут, если мясо получено от здорового, упитанного животного. Автолитические изменения следующие: жесткость наи­большая как в сыром, так и в термически обработанном мясе, величина рН снижается до 5, 5...5, 6, водосвязывающая способ­ность низкая (при разделке такого мяса может выделяться мясной сок), белки трудно перевариваются ферментами органов пищева­рения, бульон при варке мяса прозрачный, неароматный.

Через 2...3 дня после убоя происходит разрешение посмертно­го окоченения, мышцы расслабляются, жесткость мяса резко сни­жается. При хранении консистенция мяса становится нежной и Попытается его водосвязывающая способность, улучшаются вкусоароматические свойства мясных блюд — мясо переходит в созревшее состояние.

Примерно на 7-е сутки хранения в результате денатурационных изменений в белках влагосвязывающая способность снижается. Процессы, формирующие вкусоароматические свойства мяса, продолжаются до 14 сут.

Посмертное окоченение. Сложные изменения мышечной ткани начинаются с прекращением кровообращения и поступления кислорода в ткани. В отсутствие кислорода происходит гликолиз гли­когена до молочной кислоты. Он сопровождается выделением энер­гии. Распад гликогена происходит в присутствии фосфорной кис­лоты. Промежуточными продуктами гликолиза являются глюко-зо-1-фосфат, глюкозо-6-фосфат, пировиноградная кислота. В те­чение 1 сут после убоя распадается 90 % гликогена, затем этот процесс приостанавливается, так как распад АТФ прекращается. Остальная часть гликогена распадается до глюкозы под действием амилолитических ферментов в течение 6 сут и более.

В результате накопления молочной кислоты среда становится кислой. Степень изменения рН в кислую сторону зависит от коли­чества гликогена и АТФ в мышцах в момент прекращения жизни животного. У упитанных, здоровых, отдохнувших животных ко­нечная величина рН (через 24 ч) 5, 1... 5, 6. В мышечной ткани мяса от утомленных, истощенных и больных животных величина рН значительно выше (6, 2...6, 8) и окоченение выражено менее глу­боко. Мясо с высоким показателем рН нестойко к гнилостной порче.

В результате подкисления мяса оно становится более устойчи­вым к гнилостной порче; активизируются мышечные катепсины, уменьшается растворимость белков в воде (бульон при варке мяса становится прозрачным); основные мышечные белки переходят и изоэлектрическое состояние, что является одной из причин (но не основной) снижения водосвязывающей способности и увели чения жесткости мяса. К основной причине резкого увеличения механической прочности мышц относится сокращение мышеч ных волокон, механизм которого в принципе сходен с механизмом их сокращения при жизни животного под влиянием нервно го импульса. Последний изменяет электрический заряд в мышеч ном волокне и вызывает перемещение ионов Са++ из саркоплазмы к миозину, стимулируя его АТФ-азную активность. Под дейстин ем этого фермента происходит распад АТФ на АДФ и фосфорную кислоту с выделением энергии, которая расходуется на мыпи'ч ное сокращение. Открытие АТФ-азной активности миозина при надлежит русским ученым под руководством В.А.Энгельгардш. Раньше АТФ-аза считалась ферментом саркоплазмы. АТФ в расслабленном волокне находится в комплексе с миозином, она присоединяется с помощью ионов магния. В отсутствие АТФ волокно сокращается. При распаде АТФ волокно также сокращается. В послеубойный период изменение заряда саркомем мы происходит не под влиянием биотоков, а под действием подкисления среды молочной кислотой. При жизни животного происходит ресинтез АТФ с участием энергии окислительных реакций, катализируемых цитохромом. В послеубойный период первые часы происходят и распад, и ресинтез АТФ, энергия которого поступает при распаде креатинфосфата и гликолиза гли-

когена. Через 12 ч после убоя распадается 90 % АТф, а через 24 ч она в клетках практически отсутствует, поэтому полное развитие посмертного окоченения наступает через 24 ч после убоя живот­ного.

При сокращении волокна образуется актомиозиновый комп­лекс. Число гидрофильных центров в молекулах сократительных белков уменьшается. Это главная причина резкого снижения во­досвязывающей способности мяса в период посмертного окоче­нения.

Развитие автолитических процессов в мышцах сопровождается выделением теплоты. Температура туши после убоя может повы­шаться и через 3 ч достигать 39...41 °С в толще бедра, если она получена от здоровых неутомленных животных.

Сроки наступления и продолжительность посмертного окоче­нения зависят также от вида животного и температуры хранения. При повышении температуры они уменьшаются. При температу­рах, близких к 0°С, окоченение наступает (ч): говядины и бара­нины — через 18...24, свинины — 16...18, кур — 2...4

Созревание мяса. Разрешение посмертного окоченения связы­вают с накоплением в мышечной ткани полифосфатов. Дальней­шее постепенное нарастание нежности мяса происходит под воз действием протеолитических ферментов, активность которых уве­личивается при их освобождении из лизосом (клеточные структу­ры, содержащие гидролитические ферменты). Разрушение оболо­чек лизосом происходит в кислой среде под влиянием молочной кислоты.

После 2...3 сут выдержки мяса водосвязывающая способность начинает повышаться. Повышение, по-видимому, связано с рас­падом белков и увеличением количества концевых заряженных групп. Параллельно с протеолитическими процессами в белках про­исходит их денатурация в кислой среде, поэтому повышение водосвязывающей способности длится 5... 7 сут и, не достигая уров­ня водосвязывающей способности парного мяса, затем снова сни­жается.

Размягчение мяса, например говядины, продолжается до 14 сут выдержки. В дальнейшем при асептическом хранении разрушение тканей продолжается. Протеолизу подвергаются саркоплазматические и миофибриллярные белки мышц, в результате чего уве­личиваются М-концевые группы в белке и накапливаются сво­бодные аминокислоты. Белки соединительной ткани протеолизу не подвергаются. Устойчивость к гидротермическому распаду кол­лагена при выдержке мяса значительно снижается в результате распада мукополисахаридов, цементирующих волоконца в фиб­риллах и пучках коллагеновых волокон.

У мяса в сыром виде нет ясно выраженного аромата. Парное мясо может иметь слабо выраженный неприятный запах, кото­рый исчезает через несколько часов, упакованное — слегка кис­ловатый запах, легко улетучивающийся при вскрытии упаковки. Термически обработанное мясо отличается хорошо выраженны­ми вкусом и ароматом, если оно было выдержано для созревания.

При созревании в основном накапливаются предшественники вкусоароматических веществ. Формирование вкусоароматических веществ зависит от содержания свободных аминокислот, восста навливающих Сахаров, пуриновых и других азотистых оснований, летучих жирных кислот и иных веществ мяса.

Свободные аминокислоты, образующиеся в мясе при протеолизе белков, при тепловой обработке вступают в реакции меланоидинообразования с восстанавливающими сахарами. Наибольшее значение имеет серосодержащая аминокислота цистеин; активны также аргинин, гистидин и другие аминокислоты. Из восстанавливающих сахаров большую роль играют рибоза (из группы пентоз) и глюкоза. При получении ароматизаторов предпочтительнее использовать пентозы, чем гексозы. В мясе рибоза образуется при распаде нуклеотидов, глюкоза — при гидролизе гликогена.

Из пуриновых оснований в мясе присутствуют инозиновая кис-1 лота, инозин и гипоксантин. Схема распада АМФ (аденилоипИ кислоты) следующая:

(МН3) (Н3РО4) (рибоза)

АМФ ----- *~ Инозиновая -»-Инозин ---»-Гипоксантин

кислота

Традиционно с распадом нуклеотидов и накоплением в мясе инозиновой кислоты, инозина и гипоксантина связывают улуч­шение вкуса и аромата мяса при его созревании.

За рубежом инозиновую и гуаниловую кислоты получают про­мышленным способом из нуклеотидов дрожжей и часто исполь­зуют в виде солей в приправах, а также в концентратах супов и вторых обеденных блюд. Продукты распада нуклеотидов, по-ви­димому, при тепловой обработке вступают в реакции с восста­навливающими сахарами как источники аминогрупп.

Кроме пуриновых оснований предшественниками аромата и вкуса мяса являются карнозин, ансерин, креатин, креатинин, а также гликопротеиды.

Большое значение в формировании вкуса имеет глутаминовая кислота. Соль глутаминовой кислоты — глутаминат натрия — ис­пользуют как пищевую добавку (усилитель вкуса) в мясопро­дуктах, концентратах первых и вторых обеденных блюд и др.

При гидролизе внутримышечных липидов образуются летучие жирные кислоты. При гликолизе гликогена — молочная и пировиноградная кислоты. Развитию аромата мяса способствует также содержащийся в нем жир. Жирорастворимые карбонильные со­единения присутствуют в мясе до его тепловой обработки.

Вкусовые и ароматические свойства мяса, полученного от взрос­лых и старых животных, более выражены, чем мяса от молодых животных. При длительном хранении мяса в замороженном со­стоянии вкус и аромат постепенно утрачиваются в связи с исчезновением летучих веществ или окислительными превращениями в жирах, продукты которых имеют прогорклый вкус.

Выдержка мяса для созревания имеет большее значение для говядины, чем для мяса свинины и баранины, так как свиньи и овцы поступают на убой в основном в молодом возрасте. Говядина в полутушах и четвертинах созревает при температуре 1...2°С за 10... 14 сут. При более высокой температуре сроки созревания со­кращаются, однако при хранении мясо может быть подвергнуто микробной порче.

В нормативных документах на мясо сроки созревания не установлены. В розничную торговлю мясо может поступать только охлажденное, в особых случаях — остывшее. В охлажденном мясе процессы разрешения окоченения уже близки к завершению, а при ею хранении и транспортировании происходит его созревание. Мясо, используемое для кулинарных целей, рекомендуется выдерживать 10...14 сут; для переработки на фасованное мясо, Полуфабрикаты — 5...6 сут во избежание отделения мясного сока

при нарезке и упаковывании. В производстве солено-копченых и колбасных изделий достаточна выдержка для разрешения посмерт­ного окоченения, так как мясо созревает в посоле.

Ускоренные способы размягчения мяса. Говядина отличается от других основных видов мяса большей жесткостью. Говядина жилованная высшего сорта, в которой практически отсутствуют ви­димые включения соединительной и жировой тканей, составляет не более 20 %. Остальные 80 % (I и II сорта) приходятся на мясо с высоким содержанием полноценных белков. Это жесткое мясо, которое можно использовать на фаршевые мясопродукты, или подвергать длительной термической обработке (варке, тушению).

В настоящее время разработаны различные способы искусст­венного размягчения мяса. В течение многих лет за рубежом широ­ко используются препараты растительного происхождения, ос­новным из которых является папаин. Его получают из плодов и листьев дынного дерева — папайи. Листья инжира, плоды анана­сов, киви также содержат активные протеолитические ферменты. Из листьев инжира и плодов ананасов получают ферментные пре­параты фицин и бромелин. Кроме растительных используются ферментные препараты микробиологического и животного про­исхождения. Они различаются способностью гидролизовать белки мышечной или соединительной ткани.

Эффективным способом размягчения мяса является электро­стимуляция, которая ускоряет биохимические процессы. Она при­меняется за рубежом. Электростимуляция основана на обработке полутуш импульсным и переменным токами. При этом ускоряется процесс гликолиза и величина рН мяса снижается до 5, 7 в тече­ние 2 ч после убоя. Низкая величина рН и достаточно высокая температура мяса способствуют интенсивному течению ферментативных реакций, вызывающих размягчение мяса. Повышение нежности консистенции говядины достигается уже через 2... 3 дни при ее выдержке.

Электростимуляция эффективна для устранения так называемого «холодового» сокращения мышц, которое характерно при использовании интенсивных способов охлаждения мяса. Причиной «холодового» сокращения является задержка гликолиза. Такое мясо сохраняет жесткую консистенцию после тепловой обработки.

 






© 2023 :: MyLektsii.ru :: Мои Лекции
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
Копирование текстов разрешено только с указанием индексируемой ссылки на источник.