Физико-химические свойства белков.

-молекулярная масса,

-амфотерность,

-ионизация,

-гидратация,

- растворимость,

-осаждение

1. Белки имеют высокий молекулярный вес 16 000-1 000 000.

2. Заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную -NH и - СООН группы.

Белковые растворы - коллоидные растворы с разными свойствами. Белки бывают кислыми и основными. Кислые белки содержат много глу и асп, у которых есть дополнительные карбоксильные и меньше аминогрупп. В щелочных белках много лиз и арг. Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой, так как у белков за счет аминокислот есть много гидрофильных группировок (-СООН, -ОН, -NH2, -SH). В водных растворах белковая молекула имеет заряд. Заряд белка в воде может меняться в зависимости от РН.

Осаждение белков. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд.

Реакции осаждения делят на два вида.

1. Высаливание белков: (NH4)SO4 - снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет все виды своей структуры, все связи, сохраняет нативные свойства. Такие белки можно затем вновь растворить и использовать.

2. Осаждения с потерей нативных свойств белка - процесс необратимый. С белка снимается гидратная оболочка и заряд, нарушаются различные свойства в белке. Например соли меди, ртути, мышьяка, железа, концентрированные неорганические кислоты - HNO3, H2SO4, HCl, органические кислоты, алкалоиды - танины, йодистая ртуть.

При кипячении молекулы белков начинают хаотично двигаться, сталкиваются, снимается заряд, уменьшается гидратная оболочка.

Денатурация.

При воздействии на белки определенными агентами может нарушаться пространственная структура белка. Первичная структура не изменяется, изменяются нативные свойства белка, он перестает функционировать. Факторы:

1. термические (кипячение);

2. химические (кислоты, щелочи);

3. радиоактивное излучение.

Амфотерность

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах.

Ионизация белков.

Ионизация белковых молекул зависит от рН среды.При определенном значении рН число положительно и отрицательно заряженных групп может быть одинаковым. Такое состояние белковой молекулы называется изоэлектрическим состоянием (суммарный заряд молекулы белка равен нулю).Значение рН при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектрической точкой (рI). Пепсин имеет рI = 1, сальмин рI=12, альбумины рI=7. Изоэлектрическая точка большинства белков лежит в слабокислой зоне. Это связано с тем, что обычно в белках анионогенных аминокислот (моноаминодикарбоновых) больше, чем катионогенных. Однако есть белки и щелочного характера, это сальмин и гистоны.

R---CH--(NH2)n R---CH--(NH3+)n

| |

C=O C=O

| |

NH NH

| + Н2О |

. --------->.

| |

C=O C=O

| |

NH NH

| |

R---CH--(COOH)n R---CH--(COO-)n

Гидратация

Диссоциация ионогенных групп приводя к появлению заряда у молекулы белка, обеспечивает дополнительную фиксацию дипольных молекул воды в гидратной оболочке.