D. Взаємодії ферментів між собою

Е. Зв’язуванні алостеричних ефекторів

8. Активний центр ферменту представляє собою:

А. Частину молекули ферменту, яка зв'язується з субстратом і забезпечує

подальше його перетворення

В. Частину молекули, яка легко відщеплюється від апоферменту

С. Місце приєднання алостеричного ефектора

D. Небілковий компонент

Е. Будь-яку частину поліпептидної структури ферменту

9. Що відбувається з ферментами за умов високої температури?

А. Денатурація

В. Гідроліз

С. Утворення фермент-субстратного комплексу

D. Блокування активного центру

Е. Порушення первинної структури

10. Як називаються ферменти, що каталізують одну й ту саму реакцію, але відрізняються первинною структурою, фізико-хімічними властивостями?

А. Ізоферменти

В. Апоферменти

С. Коферменти

D. Холоферменти

Е. Проферменти

11. Яке явище лежить в основі механізму дії ферментів?

А. Утворення фермент-субстратного комплексу

В. Зближення груп, що входять до активного центру ферментів

С. Зміна просторової конфігураці

D. Зниження електричного заряду ферменту

Е. Гідроліз ферменту

12. Константа Міхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює:

А. Половині максимальної

В. Мінімальній

С. Максимальній

D. Половині мінімальної

Е. Третині максимальної

13. Пригнічення швидкості ферментативної реакції при надмірній концентрації субстрату пов’язане з:

А. Насиченням активного центру

В. Денатурацією ферменту

С. Насиченням алостеричних центрів

D. Блокуванням алостеричного центра

Е. Підвищенням температури середовища

14. Конкурентні інгібітори – це речовини, які:

А. Внаслідок структурної подібності конкурують зі субстратом за активний

центр

В. Прискорюють швидкість реакції

С. Не впливають на швидкість ферментативної реакції

D. Не мають структурної подібності зі субстратом ферментативної реакції

Е. Руйнують структуру молекули ферменту

15. Який механізм інгібування синтезу фолієвої кислоти сульфаніламідними препаратами?

А. Конкурентний

В. Незворотній

С. Денатурація ферментів

D. Неконкурентний

Е. Зв’язування з алостеричними центрами ферментів

16. Вказати речовини, що активують перетворення пепсиногену на пепсин:

А. НСl

В. Ентерокіназа

С. NaCl

D. АТФ

Е. Жовчні кислоти

17. Вкажіть, який тип інгібування спостерігається при застосуванні інгібітора ацетилхолінестерази – прозерину:

А. Конкурентне

В. Незворотне

С. Неконкурентне

D. Безконкурентне

Е. Алостеричне

18. Конкурентними інгібіторами сукцинатдегідрогенази є:

А. Малонат

В. Аланін

С. Сукцинат

D. Фумарат

Е. a-Кетоглутарат

19. Пептидази каталізують розщеплення:

А. Поліпептидів

В. Нуклеїнових кислот

С. Полісахаридів

D. Ліпідів

Е. Олігосахаридів

20. До пептидаз належать наступні ферменти:

А. Трипсин

В. АТФаза

С. РНК-полімераза

D. Амілаза

Е. Уреаза

21. Трипсин відноситься до класу ферментів:

А. Гідролаз

В. Ліаз

С. Трансфераз

D. Оксидоредуктаз

Е. Лігаз

22. До класу гідролаз належать:

А. Пепсин

В. Рибонуклеаза

С. Амілаза

D. Ліпаза

Е. ДНК-полімераза

23. До складу НАД-залежних дегідрогеназ входить:

А. Вітамін РР

В. Вітамін В6

С. Вітамін В2

D. Вітамін С

Е. Вітамін В12

24. До піридинзалежних дегідрогеназ належать ферменти, у яких під час каталізу відбувається відновлення:

А. НАД⁺

В. Вітаміну В₁

С. ФАД

D. ФМН

Е. Вітаміну С

25. Катал – одиниця активності ферменту, яка виражає:

А. Кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 моля субстрату за 1

секунду

В. Кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1

секунду

С. Число одиниць ферментативної активності, що припадає на 1 мг білка

D. Кількість молекул субстрату, що перетворюється однією молекулою

ферменту за хвилину

Е. Кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1

хвилину

26. В організмі людини виявлено дефіцит заліза. Це спричиняє зниження активності ферменту:

А. Церулоплазміну

В. Карбоангідрази

С. Карбоксипептидази

D. Глутатіонпероксидази

Е. Каталази

27. За гіповітамінозу В₆ відбувається порушення процесів трансамінування амінокислот. Який клас ферментів каталізує ці реакції?

А. Трансферази

В. Оксидоредуктази

С. Лігази

D. Ізомерази

Е. Ліази

28. Ацетилхолінестераза – фермент, що здійснює розщеплення ацетилхоліну. Інсектициди, пестициди та отрути з нервово-паралітичною дією на основі фторфосфатів, незворотньо інгібують ацетилхолінестеразу. Вкажіть механізм інгібування:

А. Інгібітори зв'язуються зі залишком серину в активному центрі ферменту

В. Інгібітори зв'язуються зі залишком гістидину в алостеричному центрі

С. Інгібітори є структурними аналогами субстрату

D. Інгібітори утворюють комплекс з ацетилхоліном

Е. Інгібітори викликаюсть денатурацію ферменту

29. Ферменти у клітині розташовані у органелах таким чином, що вони забезпечують виконання функцій певних органел. Вкажіть, які ферменти розташовані у лізосомах?

А. Гідролітичні ферменти

В. Ферменти синтезу білка

С. Ферменти синтезу сечовини

D. Ферменти синтезу жирних кислот

Е. Ферменти синтезу глікогену

30. Пояснити, який фермент присутній у розчині, якщо при додаванні до цього розчину Н₂О₂ відбувається виділення пухирців О₂.

31. У дитини спостерігається виділення сечі з високим вмістом гомогентизинової кислоти, яка темніє на повітрі. З якою ферментопатологією пов’язані вказані прояви?

32. Поясніть, дефіцит якого ферменту викликає такі зміни: збільшення печінки, надлишок глікогену зміненої структури, виражена глюкозурія натще.

33. Який фермент впливає на сполучну тканину, розсмоктуючи рубці, гематоми, ексудати і транссудати у плевральній та черевній порожнинах. Вкажіть механізм дії даного ферменту.

34. При гострих респіраторних захворюваннях у дихальних шляхах утворюється велика кількість липкого харкотиння, що утруднює дихання. Які ферменти використовуються для розрідження слизу?

35. Амінокапронову кислоту використовують як кровоспинний засіб при кровотечах, пов’язаних з підвищенням фібринолізу. Який механізм її дії?

36. У клінічній практиці для лікування гострого і хронічного панкреатитів та інших уражень підшлункової залози використовують фармпрепарат контрикал. Який механізм його дії?