Фібриноген

Білет 16 1. Заг. хар. ферментів. Ферменти- біокаталізатори білкової природи, які змінюють швидкість біохімічних процесів організмі людини і тварини. Загальні властивості ферментів: Каталізують лише енергетично активні р-ції; прискорюють як пряму так і зворотню р-цію, але не впливають на зсув хімічної рівноваги; не змін якісного і кількісного складу; мають високу специфічність дії; діють у відносно м’яких умовах(t, pH, норм АТ, фіз.. значення); каталізатори, активність яких регулюється; в порівнянні з неорганічними каталізаторами їх активність буде більша.

2. Визнач креатину, креатині ну(р-ція Яффе). Пієринова к-та у лужному середовищі утвор з креатиніном продукти жовто-червоного кольору. інтенсивність забарвлення дослідного р-ну прямо пропорційна концентрації креатині ну у пробі. У сироватці крові креатинін досліджується після депротеїнування р-ном трихлоридної к-ти, у сечі – після розведення. Визначенню креатиніну у сироватці крові заважають речовини з активною метиленовою групою кетони та відновники. Норма: Підлітки: 8-30мг/кг/добу 71-265мкмоль/кг/добу; Дорослі: ч: 14-26 мг/кг/добу 124-230мкмоль/добу; ж: 11-20мг/кг/добу 97-177 мкмоль/добу. Добова сеча здорової людини: 4, 4-17, 7мкмоль/добу.

3. Причиною загибелі курчат став авітаміноз В₁. Спостерігались прояви поліневриту (бері-бері)

Білет 17 1.Хімічна будова ферментів. Ізоферменти. Мультиферментні комплекси. Ферменти за хімічною будовою поділяються на прості і складні. Прості – мають лише білкову частину. Складні крім білкової(Апоферменти) мають також не білкову частину(Кофактор). Існує 3 види кофакторів: 1 кофермент- не білкова орган. молекула яка не ковалентним зв’язком зв’язана з апоферментами, та може легко може відділитися від нього; 2 простетична – не білкова орган молекула, яка міцно ковалентно зв’язана з білковою частиною фермента, та не може бути відділеною від нього; 3 іони металів. речовини які вступають в ферментативні р-ції, на які діють ферменти – субстрати. кожний фермент має ф-ну активну ділянку – активний центр, він має 2 ділянки: якірна – відбув зв’язування субстрату з функціон групами ферментів.; каталітична – каталітичні перетворення. також має регуляторний(олостеричний) центр – ф-но активна ділянка фермену з якою зв’язують модифікатори – молекули, які впливають на роботу активного центру. Ізоферменти – множинно генетичні детерміновані форми одного ферменту, які каналізують одну і ту саму хім. р-цію, але відрізняються за будовою, фізико-хім, імунологічними і каталітичними властивостями: ЛДГ₁ Н₄- серце, нирки, еритроцити; ЛДГ₂ Н₃М- серце, нирки, еритроцити; ЛДГ₃ Н₂М₂- легені; ЛДГ₄ НМ₃-м’язи, печінка; ЛДГ₅ М₄ – м’язи, печінка. Мультиферментні комплекси – сукупність ферментів, які каналізують перетвор субстрату в продукт, які містять ряд ферментів.

2. Визнач. С-реактивного протеїну. У наданому діагностикумі викор. принцип латексної аглютинації. Антиген, що абсорбовани на нейтральних частинах, вступає в р-цію аглютинації С-реактивним білком. КДЗ. виявляється при різних запальних та некротичних процесах і є показником їх гострого перебігу. Рівень протеїну від 3 до 10 мг/л може бути ознакою запального процесу з млявим перебігом і пов’язаний з високим ризиком судинних ускладнень. Підвищення( від 10 до 30мг/л)- вірусні інфекції, метостатичні пухлини, хронічні запальні процеси. Підвищення (від 30 до 100мг/л)- гострі бактеріальні інфекції, ушкодження тканин.