Студопедия

Главная страница Случайная страница

Разделы сайта

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Ферменты.






Ферменты (энзимы) – сложные биологические катализаторы белковой природы, изменяющие скорость биохимических процессов и реакций в организме человека.

Молекула ферментов состоит из белковой и небелковой части (кофактор или простетическая группа), которая является активной группой. Ферменты могут действовать как в клетках (внутриклеточные) и после их выделения (внеклеточные), причем внутриклеточные ферменты катализируют реакции синтеза и распада, а внеклеточные только реакции распада веществ.

В реакциях ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату, то есть тому веществу или соединению, скорость реакций превращения которого он ускоряет. Для каждой отдельной реакции требуется свой собственный фермент.

Активность ферментов связана с состоянием структуры элементов клетки, в которых они сосредоточены, а так же от концентрации субстрата и условий процесса: температуры, активной реакции среды, присутствия активаторов и ингибиторов и других факторов. Так при низких температурах ферменты не разрушаются, а становятся неактивными, при повышении температуры их активность восстанавливается, но при температуре выше 70-80°С активность фермента уничтожается, так как происходит денатурация белковой его части. Например, оптимальная температура для ферментов растительного происхождения составляет 50-60°С, для ферментов животного происхождения - 40-50°С. Для снижения активности ферментов продукты помещают в среду с низкой температурой или применяют ингибиторы ферментов.

По современной классификации ферменты делят на следующие классы:

- оксидоредуктазы: катализируют окислительно-восстановительные реакции (присоединение О2, отнятие и перенос Н, перенос электронов);

- трансферазы – катализируют перенос различных групп от одной молекулы к другой (перенос остатков моносахаридов, аминокислот, фосфорной кислоты, метильных групп и др.);

- гидролазы – катализируют реакции гидролиза, то есть расщепление сложных органических соединений с участием воды;

- лиазы - катализируют реакции не гидролитического расщепления по двойным связям;

- изомеразы – катализируют реакции структурных изменений в пределах одной молекулы;

- лигазы (синтетазы) – катализируют реакции синтеза.

Каждому ферменту присваивается четырехзначный шифр (код). Первое число указывает класс фермента, второе – подкласс, третье – подподкласс, четвертое - порядковый номер фермента в подподклассе.

При переработке пищевого сырья на качество готовых продуктов и сроки хранения существенное влияние оказывают ферменты первого класса – оксидоредуктазы, и ферменты третьего класса – гидролазы.

На свойства мясного сырья и качество готовых продуктов наибольшее влияние оказывают гидролитические ферменты.

Липаза – катализирует реакцию расщепления триглициридов, с образованием ди-, моноглициридов, глицерина и жирных кислот. Накопление свободных жирных кислот под действием липазы (нарастание кислотного числа) приводит к прогорканию жира, вследствие того, что жирные кислоты (особенно ненасыщенные) легко подвергаются окислению, а это снижает качество и сроки хранения продуктов.

Амилаза - гидролизуют крахмал, гликоген с образованием декстринов и небольшого количества мальтозы.

Протеазы – катализирую реакции расщепления белка. Протеазы могут быть как растительного, так и животного происхождения. Из растительных наиболее известные это папаин – получают из плодов дынного дерева (Carica papaya), расщепляет белки вторую пептидную связь, лежащую за карбоксильной группой фенилаланина; фицин – получают из свежего сока ананаса (Bromeliacea), расщепляет пептидные связи, образованные положительно заряженными аминокислотами. Из животных протеолитических ферментов широко применяют трипсин – секретируется поджелудочной железой, осуществляет гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами аргинина и лизина; химотрипсин – секретируется поджелудочной железой в тонкий кишечник, гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами (тирозин, триптофан, фенилаланин); пепсин – вырабатывается слизистой желудка, гидролизует пептидные связи, образованные аминными группами фенилаланина и тирозина.

Ферменты могут оказывать как положительное, так и отрицательное воздействие при производстве и хранении продуктов. Регулирование активности ферментов, содержащихся в пищевых продуктах, с помощью создания соответствующих условий процесса позволяет управлять качеством производимых продуктов и удлинять сроки их хранения. Например, под действием ферментов происходят процессы созревания сыров, мяса и рыбы, квашение овощей, в результате чего продукты приобретают определенный вкус и аромат, необходимые технологические свойства. В некоторых случаях ферменты вызывают ухудшение качества, а затем и порчу продуктов.






© 2023 :: MyLektsii.ru :: Мои Лекции
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
Копирование текстов разрешено только с указанием индексируемой ссылки на источник.