Студопедия

Главная страница Случайная страница

Разделы сайта

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Трансляция






 

Трансляция — процесс образования полипептидной цепи на матрице иРНК, или преобразование информации, закодированной в виде последовательности нуклеотидов иРНК, в последовательность аминокислот в полипептиде. Синтез белковых молекул происходит в цитоплазме или на шероховатой эндоплазматической сети. В цитоплазме синтезируются белки для собственных нужд клетки, белки, синтезируемые на ЭПС, транспортируются по ее каналам в комплекс Гольджи и выводятся из клетки.

Для транспорта аминокислот к рибосомам используются транспортные РНК, тРНК. В клетке их более 30 видов, длина тРНК от 76 до 85 нуклеотидных остатков, они имеют третичную структуру за счет спаривания комплементарных нуклеотидов и по форме напоминают лист клевера. В тРНК различают антикодоновую петлю и акцепторный участок. На верхушке антикодоновой петли каждая тРНК имеет антикодон, комплементарный кодовому триплету определенной аминокислоты, а акцепторный участок на 3'-конце способен с помощью фермента аминоацил-тРНК-синтетазы присоединить именно эту аминокислоту (с затратой АТФ). Таким образом, у каждой аминокислоты есть свои тРНК и свои ферменты, присоединяющие аминокислоту к тРНК.

Двадцать видов аминокислот кодируются 61 кодовым триплетом, теоретически может иметься 61 вид тРНК с соответствующими антикодонами, то есть у одной аминокислоты может быть несколько тРНК. Установлено существование нескольких тРНК, способных связываться с одним и тем же кодоном (последний нуклеотид в антикодоне не всегда важен). Обнаружено всего более 30 различных тРНК (рис. 293).

 
 
  Рис. 293. Аланиновые тРНК, чьи антикодоны комплементарны кодовым триплетам ГЦУ, ГЦЦ, ГЦА, ГЦГ.

 

 


Органоиды, отвечающие за синтез белков в клетке — рибосомы. У эукариот рибосомы находятся в некоторых органоидах — митохондриях и пластидах (70-S рибосомы) и в цитоплазме: в свободном виде и на мембранах эндоплазматической сети (80-S рибосомы). Малая субчастица рибосомы отвечает за генетические, декодирующие функции; большая — за биохимические, ферментативные.

В малой субъединице рибосомы различают функциональный центр (ФЦР) с двумя участками — пептидильным (Р-участок) и аминоацильным (А-участок). В ФЦР может находиться шесть нуклеотидов иРНК, три в пептидильном и три в аминоацильном участках.

  Рис. 294. Инициация трансляции.
Синтез белка начинается с того момента, когда к 5'-концу иРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок которой заходит метиониновая тРНК с аминокислотой метионин (рис. 294). Любая полипептидная цепь на N-конце сначала имеет метионин, который в дальнейшем чаще всего отщепляется. Синтез полипептида идет от N-конца к С-концу, то есть пептидная связь образуется между карбоксильной группой первой и аминогруппой второй аминокислоты. Затем происходит присоединение большой субчастицы рибосомы и в А-участок поступает вторая тРНК, чей антикодон комплементарно спаривается с кодоном
  Рис. 295. Этапы трансляции.
иРНК, находящимся в А-участке.

Пептидилтрансферазный центр большой субчастицы катализирует образование пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. Отдельного фермента, катализирующего образование пептидных связей, не существует. Энергия для образования пептидной связи поставляется за счет гидролиза ГТФ (рис. 295).

Как только образовалась пептидная связь, метиониновая тРНК отсоединяется от метионина, а рибосома передвигается на следующий кодовый триплет иРНК, который оказывается в А-участке рибосомы, а метиониновая тРНК выталкивается в цитоплазму. На один цикл расходуется 2 молекулы ГТФ. Затем все повторяется, образуется пептидная связь между второй и третьей аминокислотами.

Трансляция идет до тех пор, пока в А-участок не попадает стоп-кодон (УАА, УАГ или УГА), с которым связывается особый белковый фактор освобождения, белковая цепь отделяется от тРНК и покидает рибосому. Происходит диссоциация, разъединение субчастиц рибосомы.

Многие белки синтезируются в виде предшественников, содержащих ЛП — лидерную последовательность (15 — 25 аминокислотных остатков на N-конце, «паспорт белка»). ЛП определяют места назначения белков, " направление" белка (в ядро, в митохондрию, в пластиды, в комплекс Гольджи). Затем протеолитические ферменты отщепляют ЛП.

Скорость передвижения рибосомы по иРНК — 5–6 триплетов в секунду, на синтез белковой молекулы, состоящей из сотен аминокислотных остатков, клетке требуется несколько минут. Первым белком, синтезированным искусственно, был инсулин, состоящий из 51 аминокислотного остатка. Потребовалось провести 5000 операций, в работе принимали участие 10 человек в течение трех лет.

Таким образом, для трансляции необходимы: 1 — иРНК, кодирующая последовательность аминокислот в полипептиде; 2 — рибосомы, декодирующие иРНК и образующие полипептид; 3 — тРНК, транспортирующие аминокислоты в рибосомы; 4 — энергия в форме АТФ и ГТФ для присоединения аминокислот к рибосоме и для работы рибосомы; 5 — аминокислоты, строительный материал; 6 — ферменты (аминоацил-тРНК-синтетазы и др.).






© 2023 :: MyLektsii.ru :: Мои Лекции
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
Копирование текстов разрешено только с указанием индексируемой ссылки на источник.