Список основной литературы

В) хроматография; г) фотометрия; д) флуорометрия и другие.

Теоретическое обоснование хроматографии аминокислот.

Вопросы к домашнему заданию

1. Напишите структуры аминокислот с неполярным (гидрофобным) и с заряженным отрицательно радикалом (одна структура – 0, 5 балла).

2. Напишите структуры аминокислот с полярным (незаряженным) и заряженным пожительно радикалом (одна структура – 0, 5 балла).

3. Протеиногенные аминокислоты: происхождение, классификация, роль в организме.

4. Качественные реакции на аминокислоты: Фоля, ксантопротеиновая, нингидриновая, Сакагучи. Объясните значение этих реакций в белковой химии.

Химическая модификация радикалов аминокислот в организме. Реакции фосфорилирования радикала серина и реакция гидроксилирования радикала пролина в белках. Объясните роль этих реакций для организма.

Декарбоксилирование аминокислот, образование биогенных аминов. Напишите реакции декарбоксилирования гистидина и диоксифенилаланина. Роль биогенных аминов в организме.

7. Структура и функция биологически активных пептидов: глутатион, энкефалины, вазопрессин, окситоцин и др. Механизмы образования биологически активных пептидов.

Реакции дезаминирования аминокислот и их роль.

Ситуационные задания № 3-4, стр. 5.

Вопросы (1-2) оцениваются.

Список основной литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 2008 – 704 с.

2. Биохимия. Под ред. Е.С. Северина. М.: Гэотар-Медиа, 2012. – 768 с.

Список дополнительной литературы

1. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – 688 с.

2. Ленинджер А. Основы биохимии: 1 Т. М.: Бином, 2012. – 696 с.

3. Солвей Дж. Г. Наглядная медицинская биохимия. М.: Геотар-Медиа, 2011. – 136 с.

4. Тюкавкина Н.А. Биоорганическая химия. Дрофа, 2008. – 543 с.

Список рекомендуемой литературы

1. Кольман Я., Рём К. – Г. Наглядная биохимия. М.: Мир, 2004. – 469 с.

2. Марри Р. и др. Биохимия человека: В 2 Т. М.: Мир, 1993. – 801 с.

3. Маршалл В. Дж. Клиническая биохимия. М. – СПб.: Издательство «Невский диалект» – «Бином», 2000. – 368 с.

4. Матьков К.Г. Ситуационные задачи по биохимии. Учебное пособие/ Чуваш. ун-т, Чебоксары, 2015. – 100 с.

5. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: ООО Мединформагенство, 2007 – 565 с.

6. Страйер Л. Биохимия: В 3 Т. М.: Мир, 1985. – 1136 с.

7. Фаллер Д.М., Шилдс Д. Молекулярная биология клетки. М.: БИНОМ-Пресс, 2003. – 272 с.

8. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М.: Материк-альфа, 2000. – 379 с.

Методические разработки к лабораторным (аудиторным) занятиям

по БИОХИМИИ для студентов медицинского факультета (1-2 курс) обучающихся по специальности «Лечебное дело»

Занятие 2.

Тема 2. Физико-химические свойства аминокислот, пептидов и белков.

Цели занятия:

1. Ответить на вопросы теста по теме «Классификация и структура протеиногенных аминокислот».

2. Научиться определять содержание белка в биологических жидкостях.

Основные вопросы

1. Структура и классификация аминокислот по свойствам радикалов: неполярные незаряженные; полярные незаряженные; с отрицательно и положительно заряженными радикалами.

2. Физико-химические свойства аминокислот: растворимость, заряд, амфотерность, качественные реакции на радикалы аминокислот.

3. Методы выявления аминокислот, пептидов, белков и их разделения. Качественные и количественные методы (нингидриновая реакция, Фоля, Сакагучи, ксантопротеиновая, Лоури).

4. Структура и функции белков в организме человека: уровни структурной организации, различия по форме, молекулярной массе, простые и сложные белки.

Лабораторная работа

Количественное определение суммарного белка в сыворотке крови биуретовым методом на ФЭК-е.

Домашнее задание

1. Напишите реакции:

а) Фосфорилирования радикала серина (2 балла);

б) Гидроксилирования радикала пролина (2 балла)

в) Карбоксилирования радикала глутаминовой кислоты (2 балла);

г) Метилирования радикала лизина (2 балла);

д) Гликозилирования радикала аспарагина (2 балла).

2. Уровни структурной организации белков. Определение первичной структуры белка: гидролиз, аминокислотный анализ, определение N и C концевых аминокислот, ферментативный протеолиз, метод пептидных карт.

3. Гомологичные белки. Зависимость между первичной структурой и функцией белка на примерах наследственных заболеваний.

4. Уровни структурной организации белков: вторичная, третичная, четвертичная структуры. Надмолекулярные комплексы. Зависимость между структурой и функцией белка (опыт Анфинсена).

5. Классификация белков по сложности, форме, выполняемой функции. Молекулярная масса, размер, растворимость, заряд белковых молекул.

6. Регуляция активности белков через изменение их конформации, роль слабых взаимодействий в этом процессе.

7. Регуляция активности белков через обратимую и необратимую химическую модификацию. Полупериод жизни белков.

8. Методы разделения и очистки белков: Электрофорез, изоэлектрофокусирование, хроматография, ультрацентрифугирование, ультрафильтрация.

9. Денатурация и ренатурация белков. Механизмы тепловой и химической денатурации. Изоэлектрическая точка белка.

10. Ситуационные задачи № 7-8 стр. 7.

Список основной литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 2008 – 704 с.

2. Биохимия. Под ред. Е.С. Северина. М.: Гэотар-Медиа, 2012. – 768 с.