Гормоны гипоталамуса и передней доли гипофиза, химическая природа и биологическая роль.

Гормоны гипоталамуса К настоящему времени в гипоталамусе открыто 7 стимуляторов (либерины) и 3 ингибитора (статины)секреции гормонов гипофиза: кортиколиберин, тиролиберин, люлиберин, фоллилиберин, соматолиберин, пролактолиберин, меланолиберин, соматостатин, пролактостатин и меланостатин1. Тиролиберин Тиролиберин представлен трипептидом. Нейромедиатор, повыш двиг активность, АД, стим секрецию тиреотроп гормонов2. Гонадолиберин является декапептидом, состоящим из 10 аминокислот. Стимулирует секрецию ЛГ и ФСГ3. Соматостатин является циклическим тетрадекапептидом. Вызывает торможение секреции тропных гормонов.4. Соматолиберин Этот декапептид стимулирует синтез и секрецию гормона роста гипофиза соматотропина.5. Кортиколиберин. Полипептид. Повыш синтез и секрецию адренокортикотропного гормона Гипофиз называют центральной железой, так как за счет его тропных гормонов регулируется деятельность других эндокринных желез. Гипофиз – состоит из аденогипофиза и нейрогипофиза К первой группе относят соматотропин и пролактин.

соматотропин принимает участие в регуляции роста, усиливая образование белка. Наиболее выражено его влияние на рост эпифизарных хрящей конечностей. если имеется гиперфункция в детском возрасте, то развивается гигантизм; при гипофункции – карликовость. При гиперфункции у взрослого человека, увеличиваются те части тела, которые еще способны расти.

Пролактин способствует образованию молока в альвеолах. После родов увеличивается синтез пролактина и наступает лактация.

Билет 22

1 Первичная структура нуклеиновых кислот. ДНК и РНК. Вторичная структура ДНК (модель Уотсона и Крика).. Первичная структура РНК - порядок чередования рибонуклеозидмонофосфатов (НМФ) в полинуклеотидной цепи. В РНК, как и в ДНК, нуклеотиды связаны между собой 3', 5'-фосфодиэфирными связями. Концы полинуклеотидных цепей РНК неодинаковы. На одном конце находится фосфорилированная ОН-группа 5'-углеродного атома, на другом конце - ОН-группа 3'-углеродного атома рибозы, поэтому концы называют 5'- и 3'-концами цепи РНК. Гидроксильная группа у 2'-углеродного атома рибозы делает молекулу РНК нестабильной. Так, в слабощелочной среде молекулы РНК гидролизуются даже при нормальной температуре, тогда как структура цепи ДНК не изменяется. Сходства: 1.Содержат остатки фосфорной кислоты; 2.Углеводы (рибоза и дезоксирибоза) находятся в бета-Д-рибофуранозной форме; 3.Биополимеры мономерами, которых являются мононуклеотиды; Различия: 1.ДНК-дезоксирибоза, РНК-рибоза; 2.ДНК-тимин, РНК-урацил — неметилированная форма тимина); 3.ДНК-2 цепочная молекула, РНК- 1 цепочная; 4.Молярная масса молекулы ДНК больше чем РНК.ДНК содержится преимущественно в ядре, но небольшое ее кол-во содер. в митохондриях и пластидах. РНК содер. в ядре и цитоплазме. ДНК содержит генетическую информацию и определяет особенность белков. С помощью ДНК осуществляется передача наследственных особенностей клетки. РНК непосредственно участвует в биосинтезе белка. Вторичная структура ДНК. В 1953 г. Дж. Уотсоном и Ф. Криком была предложена модель пространственной структуры ДНК. Согласно этой модели, молекула ДНК имеет форму спирали, образованную двумя полинуклеотидными цепями, закрученными относительно друг друга и вокруг общей оси. Двойная спираль правозакрученная, полинуклеотидньхе цепи в ней антипараллельны(рис. 4-6), т.е. если одна из них ориентирована в направлении 3'→ 5', то вторая - в направлении 5'→ 3'. Поэтому на каждом из концов молекулы ДНК расположены 5'-конец одной цепи и 3'-конец другой цепи. Полинуклеотидные цепи удерживаются относительно друг друга за счёт водородных связей между комплементарными пуриновыми и пиримидиновыми азотистыми основаниями А и Т (две связи) и между G и С (три связи) Полинуклеотидные цепи удерживаются относительно друг друга за счёт водородных связей между комплементарными пуриновыми и пиримидиновыми азотистыми основаниями А и Т (две связи) и между G и С (три связи) согласно правилу Чаргаффа число пуриновых оснований (А + G) равно числу пиримидиновых оснований (Т + С).Комплементарые основания уложены в стопку в сердцевине спирали. Между основаниями двухцепочечной молекулы в стопке возникают гидрофобные взаимодействия, стабилизирующие двойную спираль.

2 Дезаминирование аминокислот: прямое, непрямое. Виды прямого дезаминирования.

Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α -аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α -кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Прямое дезаминирование – отщепление аминогруппы в виде аммиака. Аммиак выделяется в кровь и очень токсичен Виды прямого дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное. Большинство аминокислот подвергается в клетке непрямому дезаминированию, которое включает 2 стадии: Трансаминирование с α -кетоглутаратом, образование Глу в цитозоле клетки, Окислительное дезаминирование Глу в митохондриях.

Передача сигналов через внутриклеточные рецепторы. Образование комплекса гормон-рецептор и его взаимодействие с ДНК, гормон чувствительные элементы (HRE). Передача сигналов через рецепторы сопряженные с ионными каналами. Строение рецептора ацетилхолина.

Стероидные и тиреоидные гормоны связываются с рецепторами внутри клетки и регулируют скорость транскрипции специфических геновВ отсутствие гормона внутриклеточные рецепторы связаны обычно с другими белками в цитозоле или ядре. Например, рецепторы глюкокортикоидов образуют в цитозоле комплекс с шапероном, что препятствует связыванию рецептора с молекулой ДНК Рецепторы, сопряжённые с ионными каналами, являются интегральными мембранными белками, состоящими из нескольких субъединиц. Они действуют одновременно как ионные каналы и как рецепторы, которые способны специфически связывать с внешней стороны эффектор, изменяющий их ионную проводимость. Эффекторами такого типа могут быть гормоны и нейромедиаторы Известны рецепторы для ряда гормонов, ассоциированных с ионными каналами, и большинства медиаторов, среди которых наиболее изучен рецептор ацетилхолина. Рецептор ацетилхолина состоит из пяти цилиндрообразных субъединиц, расположенных в мембране параллельно друг другу: α 2, β, γ, δ. Между ними вдоль оси цилиндров находится заполненный молекулами воды канал. Каждая субъединица рецептора состоит из большого количества гидрофобных аминокислотных остатков. Кроме этого, все субъединицы содержат один спирализованный трансмембранный фрагмент, аминокислотные радикалы которого (полярные незаряженные аминокислотные остатки, в основном серии и треонин) выстилают центральный канал рецептора изнутри. В средней части субъединиц, обращённой к каналу, локализованы остатки лейцина. В присутствии ацетилхолина боковые взаимодействия между субъединицами поддерживают канал в открытом состоянии и создают возможность для транспорта ионов. В отсутствие ацетилхолина в результате изменения ориентации субъединиц относительно друг друга канал закрывается, так как выступающие внутрь канала остатки лейцина образуют плотное гидрофобное кольцо, блокируя движение гидратированных ионов в этой области