Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Биологическая роль аминокислот. Пептиды.

Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В белках человека встречают только 20-АК Строение и свойства аминокислот: Общая структурная особенность АК - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов По химическому строению АК можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в водеАК с неполярными R: радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы ала, вал, лей, изо, про и мет) и ароматические кольца (радикалы фен и три). АК с полярными незаряженными R: эти радикалы лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят сер, тре и тир, имеющие гидроксильные группы, асн и глн, содержащие амидные группы, и цис с его тиольной группой. АК с полярными отрицательно заряженными R: относят асн и глн аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7, 0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом. АК с полярными положительно заряженными R: α -Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α -карбоксильной группой одной аминокислоты и α -аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. Строение пептида. Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название " пептидный остов".Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот

2. Распад гема. Схема процесса, место протекания. Понятия «прямой» и «непрямой» билирубин. Диагностическое значение определения билирубина в крови и моче. В норме содержание билирубина в плазме составляет 1.7 -17 мкмоль/л, 75% от него составляет «непрямой» билирубин.«Прямой» билирубин называется так потому, что он прямо взаимодействует с диазореагентом, будучи хорошо растворимым в воде.Не прямой билирубин гидрофобен, поэтому перед его измерением необходимо осадить альбумин, с которым он связан. Такой билирубин даёт цветную реакцию диазотирования только после осаждения альбумина. Гипербилирубинемия – повышение содержания билирубина в крови.При достижении концентрации билирубина в крови более 50 мкмоль/л он начинает диффундировать в ткани и окрашивает их в жёлтый цвет. Пожелтение тканей из-за отложения в них билирубина называется желтухой.

Липопротеины (ЛП) плазмы крови, классификация по плотности и электрофоретической подвижности. Особенности строения и липидного состава. Основные аполипопротеины, их функции. Функции ЛП плазмы крови Место образования и превращения различных видов ЛП. Гиперлипопротеинемии. Дислипопротеинемии. Диагностическое значение определения липидного спектра плазмы крови.

Все типы липопротеинов имеют сходное строение - гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности). Гидрофильный слой образован белками, которые называют апопротеинами, и амфифильными молекулами липидов- фосфолипидами и холестеролом. Гидрофильные группы этих молекул обращены к водной фазе, а гидрофобные части - к гидрофобному ядру липопротеина, в котором находятся транспортируемые липиды. Некоторые апопротеины интегральные и не могут быть отделены от липопротеина, а другие могут свободно переноситься от одного типа липопротеина к другому. Апопротеины выполняют несколько функций: формируют структуру липопротеинов; взаимодействуют с рецепторами на поверхности клеток и таким образом определяют, какими тканями будет захватываться данный тип липопротеинов; служат ферментами или активаторами ферментов, действующих на липопротеины.В организме синтезируются следующие типы липопротеинов (: хиломикроны (ХМ), липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины промежуточной плотности (ЛППП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП) и липопротеины высокой плотности (ЛПВП).Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и транспортирует определённые липиды. Например, ХМ транспортируют экзогенные (пищевые жиры) из кишечника в ткани, поэтому триацилглицеролы составляют до 85% массы этих частиц. Функции апопротеинов В-48 - основной белок ХМ; В-100 - основной белок ЛПОНП, ЛПНП, ЛППП, взаимодействует с рецепторами ЛПНП; С-II - активатор ЛП-липазы, переносится с ЛПВП на ХМ и ЛПОНП в крови; Е - взаимодействует с рецепторами ЛПНП; A-I - активатор фермента лецитингхолестеролацилтрансферазы (ЛХАТ).

Липопротеины высокой плотности (ЛВП)Транспорт холестерина от периферийных тканей к печени

Липопротеины низкой плотности (ЛНП)Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям

Липопротеины промежуточной (средней) плотности ЛПП (ЛСП)Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям

Липопротеины очень низкой плотности (ЛОНП)Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям

ХиломикроныТранспорт холестерина и жирных кислот, поступающих с пищей, из кишечника в периферические ткани и печень

БИЛЕТ 12. 4Основные углеводы животных, биологическая роль. Углеводы пищи, переваривание углеводов. Всасывание продуктов переваривания

Переваривание углеводов в ротовой полости В слюне присутствует гидролитический фермент α -амилаза (α -1, 4-гликозидаза), расщепляющая в крахмале α -1, 4-гликозидные связи. крахмал переваривается лишь частично с образованием крупных фрагментов - декстринов и небольшого количества мальтозы. Действие амилазы слюны прекращается в резко кислой среде Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих углеводы. Переваривание углеводов в кишечнике

Панкреатическая α -амилаза Этот фермент гидролизует α -1, 4-гликозидные связи в крахмале и декстринах.Продукты переваривания - дисахарид мальтоза, α -Амилаза поджелудочной железы, так же, как α -амилаза слюны, действует как эндогликозидаза. Панкреатическая α -амилаза не расщепляет α -1, 6-гликозидные связи в крахмале. Целлюлоза, проходит через кишечник неизменённой. Кроме того, в толстом кишечнике целлюлоза может подвергаться действию бактериальных ферментов и частично расщепляться с образованием спиртов, органических кислот и СО2. Сахаразо-изомальтазный комплекс Сахаразо-изомальтазный комплекс гидролизует сахарозу и изомальтозу, расщепляя α -1, 2- и α -1, 6-гликозидные связи. Кроме того, оба ферментных домена имеют мальтазную и мальтотриазную активности, гидролизуя α -1, 4-гликозидные связи в мальтозе и мальтотриозе (трисахарид, образующийся из крахмала). Гликоамилазный комплекс Этот ферментативный комплекс катализирует гидролиз α -1, 4-связи между глюкозными остатками в олигосахаридах, действуя с восстанавливающего конца. β -Гликозидазный комплекс (лактаза) Лактаза расщепляет β -1, 4-гликозидные связи между галактозой и глюкозой в лактозе.

Совместное действие всех перечисленных ферментов завершает переваривание пищевых олиго- и полисахаридов с образованием моносахаридов, основной из которых – глюкоза