Сложными-протеидами(двухкомпонентными фер-тами) сост. из

Простыми белками-протеинами(однокомпонентными фер-тами)

а)белковой части-апофермент

б)небелковая часть-простетическая группа-кофермент

Кофермент апофермент обладают малой каталитич-й актив-ю, но она резко увелич-ся при их соед-ии в комплекс – холофермент.

Фер-ты имеют слож-ю пространственную струк-ру:

1)активный центр – функц-е группы, участв-т в связывании субстрата и его преобразовании, он занимает небольшую часть молек-лы фер-та.

2)регуляторные центры – соединяясь с ними промежуточ-е продукты биохим-х процессов могут увел-ть или умень0ть актив-ть фер-та.

Пространственная струк-ра актив-го центра фер-та определ-т специфич-ть его лей-я – способ-ть ускорять реакцию только одного или группы субстрата сходных по строению.

Различают: 1)относит-ю специфич-ть – фер-ты ускоряют реакции, характер-е для определ-х типов хим.связей в молекулах различ-х вещ-в одного класса(пр: пищев-й фер-нт пепсин ускор-ет гидролиз пептид-х связей, липаза-гидролиз сложноэфирных связей).

2)абсолют-я специф-ть – ускор-ют определ-й тип реакции единственного субстрата(пр: аргиназа катализирует только реакцию гидролиза на орнитин и мочевину).

На проявление каталитич-й актив-ти фер-ов большое влияние оказывают образ-ся в тканях или поступ-щие в орг-м из внеш. среды активаторы(увелич-т актив-ть фер-та) и ингибиторы (угнетают актив-ть фер-та).

Многие фер-ты выраб-ся живой тканью в неактив-й форме – это проферменты. Переход из профер-та в актив-й фер-нт происх-т под дей-ем различ-х активаторов, в их кач-ве могут дей-ть ионы, спец-е фер-ты, гормоны.

Если ингибитор по пространств-й конфигурации напомин-ет субстрат, то он может производить конкурентное тормож-е актив-ти фер-та, занимая место субстрата в активном центре и непрочно связываясь с ним. В этом случае сниж-е скор-ти фермент-й реакции зависит от концентрации ингибитора, концентрации субстрата и хим-го сродства их с ферментом.

Неконкурентное тормож-е – эти ингибиторы вступают в необратимое хим-е взаимодейц-е с отдель-ми функц-ми группами актив-го центра и блокируют его. Это тормож-е может быть снято только при хим-м изменении ингибитора, в рез-те чего ослабл-ся его связь с фер-ом.

Классификация ферментов:

1.Оксодоредуктазы – ускор-т окис-но – восстан-е реакции

а)дегидрогеназы(катализ-т окис-восст.реакции, происход-е путем отнятия электронов и протонов)

б)оксидазы(катализ-т перенос водорода с субстрата на кислород)

в)гидроксилазы и оксигеназы(ускор-т некот.реакции биол-го окис-я, протек-е с присоед-ем гидроксила или кислорода к окисляемому вещ-ву).

2.Трансферазы – ускор-т перенос разных атомных групп с одной молекулы на другую

3.Гидролазы – ускор-т гидролиз эфирных или пептид-х связей в мелек-ах полисахаридов, липидов, белков, нуклеотидов.

4.Лиазы – ускор-т негидролитич-й распад органич-х вещ-в.

5.Изомеразы – ускор-т проц. внутримолек-х перестроек, превращ-е одних изомеров органич-х вещ-в в др.

6.Лигазы или синтетазы катализир-т реакции синтеза высокомолек-х полимеров…

4.Витамины, класс-я, харак-ка.

Вит-ны – группа низкомолек-х вещ-в различ-й химич-й природы, необх-х для роста, жизнедеят-ти и разм-я орг-ма.

Они не синтезир-ся в орг-ме чел-ка и должны поступать с пищей. Одни из них(В6, В12, фолиевая к-та) синтез-ся микрофлорой киш-ка, др.частично образ-ся в орг-ме(никотин.к-та). Они не служат источником энергии или пластическим материалом, но потреб-ть орг-ма в них велика. Поступая с пищей оказ-ют влияние на биохим-е процессы в орг-ме, больш-во вит-ов входит в состав актив-й группы ферментов(кофермента), определяя специфич-ть их дей-я. При недостаточ-м поступлении с пищей может привести к наруш-ям обмена вещ-в и болезням.

Классификация:

I. Водораств-е – при их низком содержании или отсут-ии в рационе наруш-я обмена возник-т сравнит-но быстро.

1)Тиамин – В1 – сложное соед-е, сост.из пиримидинового и тиазольного кольца, в орг-ме нах-ся в форме пирофосфорного эфира-тиаминдифосфата(кокарбоксилазы), больше в печени, почках, м-цах, сердце и мозге. Явл-ся коферментом катализир-им декокарбоксилирование кетокислот. При его недост-ке нар-ся нормал-е превращ-е углеводов и повыш-ся кетокис-ты в орг-ме.

2)Рибофлавин – В2 – производное изоаллоксазина, к кот.присое-н пятиатомный спирт рибитол. Больше в печени, почках, мозге, м-цах. Он явл-ся простетической группой фер-тов осущ-х перенос водорода по дыхат-й цепи, др.фер-ты принимают участ-е в белковом обмене, о чем свидет-ет положит-е влияние рибофлавина на использ-е белка в период роста орг-ма.

3)Пиридоксин – В6 – входит в состав фер-ов декокарбоксилаз аминокис-т. При его участии из аминок-т образ-ся амины, ряд из них(серотонин, гистамин) играет важную роль в регуляции обмена вещ-в, фун-ции нервн.сис-мы и др. участ-т в обмене углеводов, входя в состав фер-та фосфорилазы, кот.расщепляет гликоген.