Строение пептида

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более10 аминокислот, называют " полипептиды", а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин " белок" часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют " аминокислотные остатки". Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную? -карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название " пептидный остов" (см. схему Б).

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.

Серилглицилпролилаланин

Схема А. Образование дипептида

Схема Б. Строение пептидов

Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер - два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

Первичная структура пептидов и белков определяется путем последовательного отщепления α -аминокислот с какого-либо конца макромолекулярной цепи и их идентификации.

В настоящее время разработано много методов определения ами­нокислотной последовательности. Остановимся на некоторых из них:

1) Метод Сенгера - один из первых методов с 2, 4-динитро­фторбензолом (ДНФБ)

2) Метод Эдмана с фенилизотиоцианатом (ФТГ)

Преимуществом этого метода является то, что при отщеплении каждой N-концевой α -аминокислоты, остальная часть пептидной моле­кулы не разрушается. Такие же операции можно повторять дальше до полного определения первичной структуры и этот метод получил наз­вание деградации по Эдману (1950 год)

Метод Эдмана лежит в основе автоматического прибора - секве­натора (sequence от английского - последовательность). Полученное на каждой стадии производное идентифицируется либо ГЖХ либо ТСХ или жидкостной хроматографией.