Денатурация белков

Под влиянием многих факторов пространственная структура способна разрушаться, что приводит к потере биологической активности белков. К таким факторам относятся повышенная температура, изменение рН среды, УФ – и рентгеновское излучения, механическое воздействие (встряхивание), соли тяжелых Ме, алкалоиды и др.

Денатурация белков – это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры. Денатурация редко бывает обратимой. В этих немногих случаях важно то, что беспорядочно скрученная молекула денатурированного белка самопроизвольно при

нимает нативную пространственную структуру с полным сохранением биологической функции.

В случаях отравления солями тяжелых Ме (ртути, свинца, серебра и др.) в качестве противоядия используют белки с повышенным содержанием кислотных групп, например яичный альбумин. Он действует как конкурент белков организма и сам связывает токсичный агент, образуя с ним нерастворимую соль, которая затем выводится из организма.

В организме содержится более 50.000 различных белков. Кожа содержит 63% от массы сухой ткани, кости – 20%, зубы – 18%.

Функции белков:

1. Питательная (энергетическая – 20-25% – на белки), 17, 6 кДж/г.

2. Транспортная (переносчики различных веществ) – гемоглобин, миоглобин и др.

3. Сократительная (белки мышечных тканей) – миозин и др.

4. Структурная (пластическая) – коллаген, фиброин, мембранные белки.

5. Каталитическая (белки-ферменты) – пепсин, каталаза, уреаза и др.

6. Регуляторная (белки-гормоны) – инсулин, вазопрессин и др.

7. Защитная (белки-антитела) – g-глобулины сыворотки крови.

8. Осмотическая, буферная, водно-солевая.

Контрольные вопросы к теме: «Аминокислоты и белки»

1. Какие соединения называются аминокислотами.

2. Какие амнокислоты являются заменимыми, а какие не заменимые.

3. Номенклатура и изомерия аминокислот.

4. Классификация аминокислот.

5. Охарактеризуйте взаимное влияние NH₂ и СООН групп на химические свойства кислот.

6. Что называется биполярным ионом.

7. Какие соединения называются белками.

8. Функции белков в организме.

9. Строение белков (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура).

10. Какой процесс называется денатурацией белков.

Упражнения: и ситуационные задачи.

1. Напишите энантиомера для аланина. Укажите D- и L-форму.

2. При врождённой форме слабоумия отмечается нарушения обмена фенилаланина. Напишите качественную реакцию на эту аминокислоту.

3. Глицин уменьшает психоэмоциональное напряжение, повышает умственную работоспособность, облегчает засыпание и нормализует сон. Напишите взаимодействие глицина с NaOH, CH₃OH, PCl₅, NH₃.

4. γ -аминомасляная кислота содержится в центральной нервной системе и принимает участие в обменных процессах головного мозга. Под её влиянием усиливаются энергетическеи процессы, повышается дыхательная активность тканей головного мозга. Напишите реакцию образования лактама из γ -аминомасляной кислоты. Дайте название продукту.

5. Путём йодирования тирозина в организме образуется гормон щитовидной железы – тироксин. Напишите реакцию его образования.

6. Напишите синтез из дипептида глицилаланина с использованием операции «защита». Укажите пептидную связь.

7. Напишите реакцию образования диполярного иона глицина и его реакцию с гидроксидом меди (II).

8. Напишите проекционную форму L-аланина и его реакции с этиловым спиртом и хлорангидридом уксусной кислоты.

9. Обмен серы в организме идет, в основном, за счет цистина и цистеина. Напишите качественную реакцию на серосодержащие аминокислоты

10. Напишите реакцию, доказывающую наличие в белках пептидной связи.

Л и т е р а т у р а

1. Тюкавкина С. 1. Тюкавкина С. 313–343, 344–356, 361–376.