Четвертичная структура белков.

Четвертичная структура белков варьирует в широких пределах, поэтому ее можно считать самой неопределенной.

Ряд белковых макромолекул могут соединяться друг с дру­гом с образованием относительно крупных структур. Приме­ром является гемоглобин, представляющий собой систему из четырех макромолекул. Именно такое сочетание компонентов гемоглобина обеспечивает присоединение и последующий транспорт кислорода в организме.

Полимерные образования, в которых мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичной структурой (рис.21.3).

Рисунок 21.2. Третичная(I) и четвертичная(II) структура белка

Физико-химические свойства белков. По агрегатному состоя­нию различают твердые, нерастворимые в воде и солевых раство­рах белки; жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки, ра­створимые в воде или в растворах солей (глобулины).

В воде белки, как правило, образуют коллоидные растворы, которые опалесцируют, т.е. в проходящем свете кажутся про­зрачными, а в отраженном мутными.

При действии электролитов или органических растворителей (спирт, хлороформ) на растворы белков происходит их осаждение (свертывание). Нагревание же приводит к необратимому осаждению и утрате многих свойств. Данное явление получило название денатурации белка, что подразумевает такое превращение белка, которое приводит к потере его естественных свойств. Следствием этого процесса является нарушение структуры белковой молекулы. Первичная структура каким-либо изменениям в этом случае не подвергается.

Для доказательства присутствия белка в биологических жидкостях и растворах, а также установления аминокислотного состава различных природных белков используют цветные реакции. Их применяют для качественного и количественного анализа белков, в том числе и содержащихся в них аминокислот.

Качественные реакции делят на две группы: универсальные и специфические.

К первой группе относятся, например:

а) биуретовая реакция (на все белки) — в щелочной среде раствор белка в присутствии солей меди (II) приобретает сине-фиолетовую окраску (см. разд. 17.4.3.);

б) нингидриновая проба (на все α -аминокислоты и белки) — при кипячении раствора белка с нингидрином появляется синее или сине-фиолетовое окрашивание (разд. 21.4.).

Ко второй группе относятся:

а) ксантопротеиновая реакция (доказательство наличия остатков аминокислот, содержащих ароматическое ядро, на­пример, фенилаланин) — раствор белка при обработке концентрированной азотной кислотой приобретает желтую окраску, переходящую в оранжевую при добавлении щелочи;

б) реакция Миллона (для белков, содержащих фрагмент фенола) — из раствора белка под действием реактива Миллона вы­деляется осадок кроваво-красного цвета.

Вопросы для самоподготовки

1. Дайте названия по заместительной номенклатуре четырёх структурных изомеров, имеющих состав С₃Н₇О₂N. Для какого вещества возможна стереоизомерия?

2. Фталимид калия ввели в реакцию с этиловым эфиром 2-бром-3-метилбутановой кислоты и полученный продукт гидролизовали. Назовите образовавшееся соединение.

3. Восстановительным аминированием соответствующей кетокислоты получите лейцин. Какое строение эта аминокислота имеет в нейтральном, сильнощелочном, в сильнокислом растворах?

4. Из каких аминокислот и как могут быть получены 3, 6-диметил-2, 5-дикетопиперидин; бутеновая кислота; γ -бутиролактам; аланилглицин.

5. Дайте названия трипептидам, состоящим из двух молей глицина и одного моля фенилаланина. Укажите в них пептидные связи, С- и N-концевые группы.

6. Предложите методы синтеза анестезина и новокаина из бензола. С помощью каких реакций можно доказать, что вещества относятся к сложным эфирам; содержат ароматическое ядро и ароматическую аминогруппу.